| 缩写表 | 第4-6页 |
| 摘要 | 第6-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 目录 | 第9-12页 |
| 第一部分 文献综述 | 第12-29页 |
| 1 植物中硫氧还蛋白的研究进展 | 第12-21页 |
| 1.1 硫氧还蛋白的种类 | 第12-14页 |
| 1.2 硫氧还蛋白的理化特性 | 第14-16页 |
| 1.3 植物硫氧还蛋白生物学功能 | 第16-21页 |
| 2 植物中硫氧还蛋白靶蛋白研究进展 | 第21-29页 |
| 2.1 植物中硫氧还蛋白的两个系统 | 第22-23页 |
| 2.2 植物中硫氧还蛋白靶蛋白研究方法 | 第23-28页 |
| 2.3 展望 | 第28-29页 |
| 第二部分 研究论文 | 第29-81页 |
| 材料与方法 | 第29-39页 |
| 1 材料与试剂 | 第29-30页 |
| 1.1 植物材料 | 第29页 |
| 1.2 菌种和载体 | 第29页 |
| 1.3 实验试剂和仪器 | 第29-30页 |
| 1.4 培养基 | 第30页 |
| 2 实验方法 | 第30-39页 |
| 2.1 水稻幼苗的培养 | 第30页 |
| 2.2 体外重组蛋白的诱导表达 | 第30-31页 |
| 2.3 水稻幼苗全蛋白提取 | 第31页 |
| 2.4 纯化靶蛋白 | 第31-32页 |
| 2.5 SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE) | 第32页 |
| 2.6 胶体蓝染色 | 第32页 |
| 2.7 蛋白荧光标记 | 第32-33页 |
| 2.8 双向电泳 | 第33页 |
| 2.9 细菌感受态的制备 | 第33-34页 |
| 2.10 RNA的提取及纯度和含量的测定 | 第34-35页 |
| 2.11 RT-PCR扩增相关目的基因 | 第35-36页 |
| 2.12 目的片段的回收 | 第36页 |
| 2.13 目的基因与克隆载体的重组 | 第36页 |
| 2.14 大肠杆菌感受态的转化 | 第36-37页 |
| 2.15 阳性克隆的鉴定 | 第37页 |
| 2.16 克隆载体与目的载体的重组反应 | 第37-38页 |
| 2.17 农杆菌感受态的转化 | 第38页 |
| 2.18 农杆菌介导的烟草遗传转化 | 第38页 |
| 2.19 激光共聚焦显微镜观察 | 第38-39页 |
| 结果与分析 | 第39-75页 |
| 1 靶蛋白的纯化 | 第39-40页 |
| 2 靶蛋白的分析 | 第40-57页 |
| 2.1 基于单向电泳的蛋白质组学分析 | 第40-47页 |
| 2.2 基于双向电泳的蛋白质组学分析 | 第47-57页 |
| 3 靶蛋白的筛选 | 第57-61页 |
| 4 靶蛋白与OsTRXh1的一对一验证 | 第61-75页 |
| 4.1 RPN与OsTRXh1相互作用情况 | 第62-63页 |
| 4.2 ADH1与OsTRXh1相互作用情况 | 第63-65页 |
| 4.3 HAL3与OsTRXh1相互作用情况 | 第65-66页 |
| 4.4 NRX与OsTRXh1相互作用情况 | 第66-67页 |
| 4.5 TCP1θ与OsTRXh1相互作用情况 | 第67-68页 |
| 4.6 pGLU与OsTRXh1相互作用情况 | 第68-69页 |
| 4.7 RIC1与OsTRXh1相互作用情况 | 第69-71页 |
| 4.8 L-APX1与OsTRXh1相互作用情况 | 第71-72页 |
| 4.9 UP与OsTRXh1相互作用情况 | 第72-73页 |
| 4.10 SO与OsTRXh1相互作用情况 | 第73-75页 |
| 讨论 | 第75-81页 |
| 1 水稻质外体硫氧还蛋白(OsTRXh1)靶蛋白的鉴定 | 第75-77页 |
| 2 水稻质外体硫氧还蛋白(OsTRXh1)靶蛋白的筛选 | 第77页 |
| 3 靶蛋白与OsTRXh1相互作用的一对一验证 | 第77-80页 |
| 4 展望 | 第80-81页 |
| 结论 | 第81-82页 |
| 参考文献 | 第82-92页 |
| 个人简历 | 第92-93页 |
| 致谢 | 第93页 |
