| 致谢 | 第1-6页 |
| 摘要 | 第6-8页 |
| ABSTRACT | 第8-14页 |
| 1 引言 | 第14-36页 |
| ·绪论 | 第14页 |
| ·NMR原理 | 第14-17页 |
| ·NMR在蛋白质结构解析中的应用 | 第17-26页 |
| ·同核谱用于结构归属 | 第18-19页 |
| ·异核谱用于结构归属 | 第19-22页 |
| ·二级结构的确定 | 第22-23页 |
| ·二面角及氢键约束的获得 | 第23-25页 |
| ·残余偶极偶合约束 | 第25页 |
| ·结构计算 | 第25-26页 |
| ·NMR技术研究蛋白质动态学 | 第26-32页 |
| ·核自旋弛豫(nuclear spin relaxation) | 第28-29页 |
| ·弛豫弥散(relaxation dispersion) | 第29-30页 |
| ·顺磁弛豫增强(paramagnetic relaxation enhancement,PRE) | 第30-31页 |
| ·大分子量蛋白质及复合物结构的液体核磁共振研究 | 第31-32页 |
| ·NMR实验 | 第32-36页 |
| ·实验前准备 | 第32-33页 |
| ·实验设置(以Bruker avance为例) | 第33-34页 |
| ·NMR谱处理 | 第34-36页 |
| 2 流感病毒融合肽的液体核磁共振研究 | 第36-80页 |
| ·引言 | 第36-60页 |
| ·概述 | 第36-38页 |
| ·病毒融合过程概述 | 第38-40页 |
| ·包膜病毒的融合蛋白 | 第40-41页 |
| ·Ⅰ型融合蛋白 | 第41-44页 |
| ·Ⅰ型融合肽 | 第44-56页 |
| ·Ⅱ型融合蛋白/融合肽 | 第56-58页 |
| ·Ⅲ融合蛋白 | 第58-60页 |
| ·课题的提出 | 第60-61页 |
| ·实验部分 | 第61-67页 |
| ·NMR样品制备 | 第61-65页 |
| ·NMR实验 | 第65-67页 |
| ·数据处理与结构计算 | 第67页 |
| ·实验结果 | 第67-76页 |
| ·H3-HAfp23及突变体G1S和G1V的纯化 | 第67-71页 |
| ·H3-HAfp23的NMR结构 | 第71-73页 |
| ·突变体G1S和G1V的NMR结构 | 第73-75页 |
| ·融合肽与插膜深度的关系 | 第75-76页 |
| ·讨论与总结 | 第76-79页 |
| 总结 | 第79-80页 |
| 3 芋螺毒素液体核磁共振结构解析 | 第80-94页 |
| ·引言 | 第80-87页 |
| ·概述 | 第80-82页 |
| ·烟碱型乙酰胆碱受体 | 第82-84页 |
| ·作用于烟碱型乙酰胆碱受体的α-芋螺毒素 | 第84-87页 |
| ·课题的提出 | 第87-88页 |
| ·实验部分 | 第88-89页 |
| ·NMR样品制备 | 第88页 |
| ·NMR实验 | 第88-89页 |
| ·实验结果 | 第89-93页 |
| ·NMR结构计算及结构分析 | 第89-93页 |
| ·讨论与结论 | 第93-94页 |
| 4 基于药物设计的蝎毒素突变体的结构研究 | 第94-104页 |
| ·引言 | 第94-98页 |
| ·课题的提出 | 第98-99页 |
| ·实验部分 | 第99-100页 |
| ·NMR样品制备 | 第99-100页 |
| ·NMR实验 | 第100页 |
| ·实验结果 | 第100-103页 |
| ·NMR结构计算及结构分析 | 第100-103页 |
| ·讨论与总结 | 第103-104页 |
| 5 总结 | 第104-106页 |
| 参考文献 | 第106-132页 |
| 附录A | 第132-141页 |
| 附录B | 第141-143页 |
| 作者简介及在学期间发表的学术论文与研究成果 | 第143页 |
