中文摘要 | 第1-5页 |
Abstract | 第5-11页 |
第一章 锰过氧化物酶研究概况 | 第11-16页 |
·锰过氧化物酶产生菌的分布及种类 | 第11-12页 |
·锰过氧化物酶的催化机制 | 第12-13页 |
·锰过氧化物酶活力的测定 | 第13-15页 |
·锰过氧化物酶固定化的研究 | 第15页 |
·在生物降解领域中锰过氧化物酶的应用研究 | 第15-16页 |
第二章 锰过氧化物酶的分离纯化 | 第16-30页 |
·引言 | 第16页 |
·材料 | 第16-18页 |
·菌种和培养基 | 第16-17页 |
·主要试剂 | 第17页 |
·主要仪器设备 | 第17-18页 |
·方法 | 第18-23页 |
·菌体培养 | 第18页 |
·酶活力的测定 | 第18-19页 |
·蛋白质浓度的测定 | 第19-20页 |
·SDS一聚丙烯酰胺蛋白质凝胶电泳分析(SDS-PAGE) | 第20-21页 |
·锰过氧化物酶粗酶液的制备及收集 | 第21页 |
·粗酶液的浓缩 | 第21-22页 |
·离子交换层析 | 第22页 |
·凝胶层析 | 第22-23页 |
·FPLC分析 | 第23页 |
·结果与讨论 | 第23-28页 |
·产酶曲线 | 第23-24页 |
·离子交换层析 | 第24-26页 |
·凝胶层析 | 第26-27页 |
·纯化效果比较 | 第27-28页 |
·小结 | 第28-30页 |
第三章 锰过氧化物酶酶学性质及其对偶氮染料脱色的研究 | 第30-59页 |
·引言 | 第30页 |
·材料 | 第30-31页 |
·实验材料 | 第30页 |
·主要试剂 | 第30-31页 |
·主要仪器设备 | 第31页 |
·方法 | 第31-40页 |
·相对分子质量的测定 | 第31-32页 |
·酶谱的测定 | 第32-33页 |
·N末端氨基酸序列的测定 | 第33-35页 |
·等电点的测定 | 第35-37页 |
·蛋白质浓度的测定 | 第37页 |
·含糖量的测定 | 第37页 |
·酶活力的测定 | 第37-38页 |
·动力学常数的测定 | 第38页 |
·最适反应温度及热稳定性 | 第38-39页 |
·最适反应pH及酸碱稳定性 | 第39页 |
·金属离子对酶活力的影响 | 第39页 |
·抑制剂对酶活力的影响 | 第39-40页 |
·偶氮染料的脱色实验 | 第40页 |
·结果与讨论 | 第40-56页 |
·电泳分析 | 第40-44页 |
·N末端氨基酸序列 | 第44-45页 |
·含糖量 | 第45-46页 |
·动力学常数 | 第46-49页 |
·最适反应温度及热稳定性 | 第49-50页 |
·最适反应pH及酸碱稳定性 | 第50-52页 |
·金属离子及抑制剂对酶活力的影响 | 第52-53页 |
·偶氮染料的脱色实验 | 第53-56页 |
·小结 | 第56-59页 |
第四章 锰过氧化物酶的耦合固定化研究 | 第59-67页 |
·引言 | 第59-60页 |
·材料 | 第60页 |
·方法 | 第60-61页 |
·酶活力的测定 | 第60页 |
·包埋-交联法制备固定化酶 | 第60-61页 |
·明胶吸附-交联法制备固定化酶 | 第61页 |
·壳聚糖吸附-交联法制备固定化酶 | 第61页 |
·结果与讨论 | 第61-66页 |
·包埋-交联法固定化条件优选 | 第61-63页 |
·明胶吸附-交联法固定化条件优选 | 第63-65页 |
·壳聚糖吸附-交联法固定化条件优选 | 第65-66页 |
·小结 | 第66-67页 |
第五章 固定化锰过氧化物酶的性质研究 | 第67-74页 |
·引言 | 第67页 |
·材料 | 第67页 |
·方法 | 第67-69页 |
·固定化酶酶活力的测定 | 第67页 |
·固定化酶最适反应温度及其热稳定性 | 第67-68页 |
·固定化酶最适反应pH及其酸碱稳定性 | 第68页 |
·重复操作性 | 第68页 |
·固定化酶对偶氮染料的脱色实验 | 第68-69页 |
·结果与讨论 | 第69-72页 |
·固定化酶最适反应温度 | 第69页 |
·固定化酶最适反应pH | 第69-70页 |
·固定化酶热稳定性 | 第70页 |
·固定化酶酸碱稳定性 | 第70-71页 |
·重复操作性 | 第71页 |
·固定化酶对偶氮染料的脱色实验 | 第71-72页 |
·小结 | 第72-74页 |
第六章 结论与展望 | 第74-76页 |
·结果与创新点 | 第74页 |
·展望 | 第74-76页 |
参考文献 | 第76-85页 |
致谢 | 第85-86页 |
攻读学位期间发表的学术论文目录 | 第86页 |