| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-14页 |
| 第一章 引言 | 第14-23页 |
| ·ARV 研究进展 | 第14-16页 |
| ·ARV 的基本特征及分类地位 | 第14-15页 |
| ·ARV 的基因组结构 | 第15页 |
| ·ARV 基因组的编码蛋白及功能研究进展 | 第15-16页 |
| ·ARV 的疫苗研究进展 | 第16-18页 |
| ·ARV 弱毒苗 | 第16-17页 |
| ·ARV 灭活苗 | 第17页 |
| ·ARV 基因工程疫苗 | 第17-18页 |
| ·巴斯德毕赤酵母表达系统研究进展 | 第18-22页 |
| ·毕赤酵母的生物学特性 | 第18-19页 |
| ·外源蛋白的表达 | 第19-20页 |
| ·影响外源蛋白表达的因素 | 第20-22页 |
| ·毕赤酵母表达系统的应用 | 第22页 |
| ·本研究的目的和意义 | 第22-23页 |
| 第二章 ARV σC 蛋白在巴斯德毕赤酵母中的分泌表达 | 第23-31页 |
| ·材料与方法 | 第23-26页 |
| ·菌株与载体 | 第23页 |
| ·主要试剂与仪器 | 第23-24页 |
| ·培养基 | 第24页 |
| ·引物设计与合成 | 第24页 |
| ·ARV RNA 的提取及 cDNA 合成 | 第24-25页 |
| ·ARV σC 基因的扩增 | 第25页 |
| ·pPIC9K-σC 重组质粒的构建 | 第25页 |
| ·pPIC9K-σC 重组酵母菌株的构建及多拷贝菌株的筛选 | 第25页 |
| ·重组酵母菌株的 PCR 鉴定 | 第25-26页 |
| ·分泌表达σC 蛋白的 SDS-PAGE 鉴定 | 第26页 |
| ·分泌表达σC 蛋白的 Western-blot 鉴定 | 第26页 |
| ·结果 | 第26-29页 |
| ·ARV σC 基因的扩增 | 第26页 |
| ·重组表达质粒的鉴定 | 第26-27页 |
| ·重组表达菌株的筛选及鉴定 | 第27页 |
| ·重组表达菌株的 SDS-PAGE 分析 | 第27-28页 |
| ·重组表达菌株的 Western-blot 分析 | 第28-29页 |
| ·讨论 | 第29-31页 |
| 第三章 ARV σC 蛋白在巴斯德毕赤酵母中的表达条件的优化 | 第31-41页 |
| ·材料与方法 | 第31-34页 |
| ·菌株及载体 | 第31页 |
| ·主要试剂及仪器设备 | 第31-32页 |
| ·主要溶液的配制 | 第32-33页 |
| ·引物的设计 | 第33页 |
| ·宿主菌株的选择 | 第33页 |
| ·外源基因拷贝数的优化 | 第33页 |
| ·发酵条件的优化 | 第33-34页 |
| ·结果 | 第34-39页 |
| ·宿主菌株的选择 | 第34-35页 |
| ·外源基因拷贝数的优化 | 第35-36页 |
| ·发酵条件的优化 | 第36-39页 |
| ·讨论 | 第39-41页 |
| 第四章 ARV σC 蛋白对 SPF 鸡的免疫效力试验 | 第41-47页 |
| ·材料与方法 | 第41-42页 |
| ·病毒 | 第41页 |
| ·疫苗的制备 | 第41页 |
| ·SPF 鸡的免疫试验 | 第41-42页 |
| ·血清中和试验 | 第42页 |
| ·攻毒保护试验 | 第42页 |
| ·结果 | 第42-45页 |
| ·SPF 鸡的免疫抗体滴度检测 | 第42-43页 |
| ·血清中和试验 | 第43-44页 |
| ·攻毒后抗体滴度变化 | 第44页 |
| ·免疫后攻毒的 RT-PCR 检测 | 第44-45页 |
| ·免疫后攻毒的组织病理变化 | 第45页 |
| ·讨论 | 第45-47页 |
| 第五章 全文结论 | 第47-48页 |
| 参考文献 | 第48-54页 |
| 致谢 | 第54-55页 |
| 作者简历 | 第55页 |
