| 中文摘要 | 第1-6页 |
| 英文摘要 | 第6-8页 |
| 第一章 绪论 | 第8-16页 |
| ·立题意义 | 第8页 |
| ·国内外研究进展 | 第8-13页 |
| ·脱氢酶简介 | 第8-9页 |
| ·脱氢酶的生物多样性 | 第9-10页 |
| ·脱氢酶分离纯化研究进展 | 第10-12页 |
| ·脱氢酶在手性化合物合成中研究进展 | 第12-13页 |
| ·本课题研究思路和内容 | 第13-16页 |
| 第二章 Candida parapsilosis CCTCCM203011中醇脱氢酶I的分离纯化 | 第16-25页 |
| ·引言 | 第16页 |
| ·材料与方法 | 第16-19页 |
| ·结果与讨论 | 第19-24页 |
| ·破碎方法的确定 | 第19-20页 |
| ·分离纯化 | 第20-24页 |
| ·乙醇沉淀 | 第20-21页 |
| ·DEAE阴离子交换层析 | 第21页 |
| ·Sephadex G-75 凝胶层析 | 第21-22页 |
| ·亲和层析 | 第22-23页 |
| ·酶的集纯化结果 | 第23页 |
| ·酶的亚基分子量 | 第23-24页 |
| ·小结 | 第24-25页 |
| 第三章 Candida parapsilosis CCTCCM203011中醇脱氢酶II的分离纯化 | 第25-31页 |
| ·前言 | 第25页 |
| ·材料与方法 | 第25-27页 |
| ·结果与讨论 | 第27-30页 |
| ·分离纯化 | 第27-28页 |
| ·乙醇沉淀 | 第27-28页 |
| ·亲和层析 | 第28页 |
| ·SephadexG-75凝胶层析 | 第28页 |
| ·酶的纯化结果 | 第28-29页 |
| ·酶的亚基分子量 | 第29-30页 |
| ·酶分子量的确定 | 第30页 |
| ·糖基染色 | 第30页 |
| ·小结 | 第30-31页 |
| 第四章 醇脱氢酶酶学性质的研究 | 第31-41页 |
| ·前言 | 第31页 |
| ·材料与方法 | 第31-32页 |
| ·结果与讨论 | 第32-40页 |
| ·醇脱氢酶I 酶学性质 | 第32-36页 |
| ·辅酶依赖性 | 第32-33页 |
| ·酶促反应的最适pH | 第33页 |
| ·酶在不同pH下稳定性 | 第33-34页 |
| ·酶促反应的最适温度 | 第34页 |
| ·酶的热稳定性 | 第34-35页 |
| ·金属离子对酶活的影响 | 第35页 |
| ·酶促反应底物专一性 | 第35-36页 |
| ·醇脱氢酶II酶学性质 | 第36-39页 |
| ·辅酶依赖性的测定 | 第36页 |
| ·酶促反应最适pH、温度 | 第36-37页 |
| ·热稳定性及不同pH下稳定性的研究 | 第37-38页 |
| ·金属离子对酶活的影响 | 第38-39页 |
| ·酶促反应底物专一性 | 第39页 |
| ·酶的吸收光谱 | 第39-40页 |
| ·小结 | 第40-41页 |
| 第五章 醇脱氢酶催化转化反应途径的研究 | 第41-48页 |
| ·前言 | 第41页 |
| ·材料与方法 | 第41-43页 |
| ·结果与讨论 | 第43-47页 |
| 5 3. 1酵母全细胞转化消旋体苯基乙二醇 | 第43-44页 |
| ·纯酶单独催化转化对映体苯基乙二醇 | 第44-45页 |
| ·醇脱氢酶I催化转化对映体苯基乙二醇 | 第44-45页 |
| ·醇脱氢酶II催化转化对映体苯基乙二醇 | 第45页 |
| ·醇脱氢酶I和II共催化转化对映体苯基乙二醇 | 第45-47页 |
| ·小结 | 第47-48页 |
| 主要结论 | 第48-49页 |
| 致谢 | 第49-50页 |
| 参考文献 | 第50-54页 |
| 攻读硕士学位期间发表的论文清单 | 第54页 |