中文摘要 | 第1-11页 |
英文摘要 | 第11-14页 |
第一章 前言 | 第14-33页 |
·ChSase | 第15-19页 |
·ChSase的种类 | 第15-17页 |
·ChSase的分离纯化 | 第17-18页 |
·ChSase的药理作用 | 第18-19页 |
·固定化酶的研究进展 | 第19-31页 |
·固定化酶的制备方法 | 第20-23页 |
·固定化方法的改进和创新 | 第23-24页 |
·固定化酶的载体 | 第24-25页 |
·固定化酶的形状 | 第25-26页 |
·固定化酶的性质 | 第26-31页 |
·本论文的研究内容及研究方法 | 第31-33页 |
·研究内容 | 第31-32页 |
·研究方法 | 第32-33页 |
第二章 硫酸软骨素裂解酶产生菌的筛选及菌株产酶特性的研究 | 第33-49页 |
·引言 | 第33页 |
·实验流程 | 第33-35页 |
·实验部分 | 第35-40页 |
·实验材料 | 第35-36页 |
·培养基 | 第35页 |
·主要试剂 | 第35-36页 |
·主要设备 | 第36页 |
·实验方法 | 第36-40页 |
·ChSase产生菌的筛选 | 第36页 |
·ChSase在菌体内表达方式的确定 | 第36-37页 |
·ChSase的菌株的鉴定 | 第37页 |
·培养基组成对菌株Aeromonas sobria YH311产酶的影响 | 第37-38页 |
·发酵条件的选择 | 第38页 |
·蛋白质含量的测定 | 第38-39页 |
·硫酸软骨素裂解酶活力的测定 | 第39-40页 |
·结果与讨论 | 第40-47页 |
·ChSase产生菌的筛选 | 第40-41页 |
·ChSase在菌体内表达方式的确定 | 第41页 |
·ChSase产生菌菌株的鉴定 | 第41-42页 |
·培养基组成对菌株Aeromonas sobria YH311产酶的影响 | 第42-45页 |
·发酵条件对菌株Aeromonas sobria H311产酶的影响 | 第45-47页 |
·本章小结 | 第47-49页 |
第三章 硫酸软骨素裂解酶的分离纯化及部分性质的研究 | 第49-64页 |
·引言 | 第49-50页 |
·实验流程 | 第50页 |
·实验部分 | 第50-64页 |
·实验材料 | 第50-52页 |
·实验方法 | 第52-58页 |
·ChSase的纯化 | 第52-53页 |
·蛋白质含量的测定 | 第53页 |
·纯度的鉴定 | 第53-54页 |
·分子量的测定 | 第54-55页 |
·等电点的测定 | 第55-57页 |
·主要计算公式 | 第57-58页 |
·结果与讨论 | 第58-62页 |
·ChSase的分离纯化 | 第58-59页 |
·ChSase纯度的鉴定 | 第59-61页 |
·ChSase分子量的测定 | 第61页 |
·ChSase等电点的测定 | 第61-62页 |
·ChSase的表观米氏常数 | 第62页 |
·本章小结 | 第62-64页 |
第四章 硫酸软骨素裂解酶的固定化 | 第64-76页 |
·引言 | 第64-65页 |
·固定化方法 | 第65-66页 |
·以海藻酸钠凝胶为载体的固定化方法 | 第65页 |
·纤维素为载体的固定化方法 | 第65-66页 |
·实验部分 | 第66-69页 |
·实验材料 | 第66-67页 |
·主要试剂 | 第66页 |
·主要设备 | 第66-67页 |
·实验方法 | 第67-69页 |
·硫酸软骨素裂解酶的获得 | 第67页 |
·固定化酶的制备 | 第67-68页 |
·酶活力的测定 | 第68页 |
·主要计算公式 | 第68-69页 |
·结果与讨论 | 第69-75页 |
·固定化酶的制备 | 第69-72页 |
·海藻酸钠凝胶包埋法固定化ChSase条件的确立 | 第69-71页 |
·纤维素共价结合法固定化ChSase条件的确立 | 第71-72页 |
·固定化酶的性质 | 第72-75页 |
·最适pH | 第72-73页 |
·最适温度 | 第73-74页 |
·热稳定性 | 第74页 |
·贮存稳定性 | 第74-75页 |
·本章小结 | 第75-76页 |
第五章 结论 | 第76-78页 |
参考文献 | 第78-83页 |
发表文章目录 | 第83-84页 |
致谢 | 第84页 |