| 中文摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-8页 |
| 英文缩略语表 | 第8-10页 |
| 前言 | 第10-12页 |
| 第一章 文献综述 | 第12-28页 |
| 1 萜类化合物的概述 | 第12-14页 |
| 2 萜类化合物生物合成途径 | 第14-16页 |
| 3 合成DXP的意义 | 第16-17页 |
| 4 两条途径的抑制剂 | 第17-18页 |
| 5 DXS酶研究进展 | 第18-19页 |
| 6 DXP的合成方法 | 第19-28页 |
| 第二章 材料与仪器设备 | 第28-32页 |
| 1 材料 | 第28-31页 |
| 2 仪器与设备 | 第31-32页 |
| 第三章 实验方法 | 第32-49页 |
| 1 DXS酶的表达 | 第32-34页 |
| 2 DXS酶的纯化 | 第34-35页 |
| 3 DXS酶功能鉴定(HPLC法) | 第35-37页 |
| 4 D-GAP的合成及纯化 | 第37-39页 |
| 5 1-脱氧-D-木酮糖 5-磷酸酯(DXP)的合成及纯化 | 第39-44页 |
| 6 [3,4-~2H_2]-1-脱氧-D-木酮糖 5-磷酸酯([3,4-~2H_2]DXP)的合成及纯化 | 第44-45页 |
| 7 [4-~2H]DXP的合成及纯化 | 第45-47页 |
| 8 [1-~2H_3]DXP的合成及纯化 | 第47页 |
| 9 [3-~2H]DXP的合成及纯化 | 第47-49页 |
| 第四章 实验结果与讨论 | 第49-62页 |
| 1 重组表达载体pFMH30向大肠杆菌中的转化 | 第49-50页 |
| 2 重组表达载体pFMH30双酶切鉴定 | 第50页 |
| 3 DXS酶诱导表达 | 第50-51页 |
| 4 DXS酶诱导表达时间优化 | 第51页 |
| 5 重组蛋白DXS的可溶性分析 | 第51-52页 |
| 6 重组蛋白DXS的纯化 | 第52页 |
| 7 Bradford法测定蛋白浓度 | 第52-53页 |
| 8 DXS酶功能鉴定 | 第53-55页 |
| 9 D-GAP合成纯化 | 第55页 |
| 10 DXP合成条件优化 | 第55-59页 |
| 11 DXP合成及纯化 | 第59页 |
| 12 [3,4-~2H_2]DXP合成及纯化 | 第59-60页 |
| 13 [4-~2H]DXP合成及纯化 | 第60页 |
| 14 [1-~2H_3]DXP合成及纯化 | 第60页 |
| 15 [3-~2H]DXP合成及纯化 | 第60-62页 |
| 全文总结 | 第62-63页 |
| 参考文献 | 第63-70页 |
| 附录 | 第70-74页 |
| 1 D-GAP纯品~1H NMR图谱 | 第70-71页 |
| 2 DXP纯品~1H NMR图谱 | 第71-72页 |
| 3 [3,4-~2H_2]DXP纯品~1H NMR图谱 | 第72-73页 |
| 4 [1-~2H_3]DXP纯品~1H NMR图谱 | 第73-74页 |
| 致谢 | 第74页 |
