致谢 | 第4-7页 |
摘要 | 第7-8页 |
1 文献综述 | 第8-21页 |
1.1 木聚糖酶的应用和研究 | 第8-14页 |
1.1.1 木聚糖酶的应用 | 第9-11页 |
1.1.2 木聚糖酶的研究 | 第11-14页 |
1.2 纤维素酶的应用和研究 | 第14-18页 |
1.2.1 纤维素酶的应用 | 第14-16页 |
1.2.2 纤维素酶的研究 | 第16-17页 |
1.2.3 嗜热纤维素酶 | 第17-18页 |
1.3 定向进化中蛋白融合的研究 | 第18-20页 |
1.3.1 定向进化的常用方法 | 第18-20页 |
1.3.2 融合功能结构域的研究 | 第20页 |
1.4 立题背景 | 第20-21页 |
2 引言 | 第21-22页 |
3 材料与方法 | 第22-31页 |
3.1 材料 | 第22-23页 |
3.1.1 菌株和载体 | 第22页 |
3.1.2 试剂与药品 | 第22-23页 |
3.1.3 培养基 | 第23页 |
3.1.4 仪器设备 | 第23页 |
3.2 实验流程 | 第23-25页 |
3.2.1 glu-xyn 融合基因的构建表达及酶学性质分析 | 第23-24页 |
3.2.2 xyn-glu 融合基因的构建表达及酶学性质分析 | 第24-25页 |
3.3 方法 | 第25-31页 |
3.3.1 融合酶构建 | 第25-28页 |
3.3.2 表达产物的纯化 | 第28-29页 |
3.3.3 重组酶酶学性质分析 | 第29-31页 |
4 结果与分析 | 第31-38页 |
4.1 融合酶的构建 | 第31-33页 |
4.1.1 融合酶基因glu-xyn 和xyn-glu 的构建 | 第31-32页 |
4.1.2 重组载体的构建 | 第32-33页 |
4.1.3 基因的测序与序列比对 | 第33页 |
4.2 融合酶的原核表达 | 第33-34页 |
4.3 融合酶酶学性质分析 | 第34-38页 |
4.3.1 融合酶之木聚糖酶的酶学性质分析 | 第34-36页 |
4.3.2 融合酶之葡聚糖酶的酶学性质分析 | 第36-38页 |
5 结论与讨论 | 第38-40页 |
5.1 结论 | 第38页 |
5.2 讨论 | 第38-40页 |
5.2.1 Xyn 与Glu 连接顺序对融合酶的影响 | 第38页 |
5.2.2 表达量不足及原因分析 | 第38-39页 |
5.2.3 连接肽对融合酶的影响 | 第39-40页 |
展望 | 第40-41页 |
参考文献 | 第41-47页 |
ABSTRACT | 第47页 |
附录1 | 第48-51页 |
附录2 | 第51-53页 |