| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 第一部分 文献综述 | 第11-27页 |
| 第一章 植物DNA双链断裂修复 | 第11-21页 |
| 1. 非同源的末端链接途径（NHEJ） | 第13-14页 |
| 2. 同源重组修复途径 | 第14-15页 |
| 3. DNA双链断裂修复与细胞周期检控点 | 第15-16页 |
| 4. 展望 | 第16-17页 |
| 参考文献（References） | 第17-21页 |
| 第二章 DNA聚合酶 λ 和DMC1的研究进展 | 第21-26页 |
| 1. DNA聚合酶 λ | 第22页 |
| 2. 减数分裂特异性重组蛋白DMC1 | 第22-23页 |
| 参考文献（References） | 第23-26页 |
| 第三章 本研究的目的和意义以及拟解决的问题 | 第26-27页 |
| 1 本研究的目的和意义 | 第26页 |
| 2 本研究拟解决的问题 | 第26-27页 |
| 第二部分 实验部分 | 第27-80页 |
| 第一章 盐穗木DNA聚合酶 λ 基因的克隆和表达分析 | 第27-44页 |
| 引言 | 第27-28页 |
| 1 材料与方法 | 第28-30页 |
| 1.1 实验材料 | 第28-29页 |
| 1.2 盐穗木的盐胁迫处理 | 第29页 |
| 1.3 Total RNA提取和反转录 | 第29页 |
| 1.4 盐穗木DNA聚合酶 λ（HcDNApolλ）ORF的扩增 | 第29-30页 |
| 1.5 数据预测分析 | 第30页 |
| 1.6 盐胁迫下HcDNApolλ 基因表达检测 | 第30页 |
| 2 结果与分析 | 第30-38页 |
| 2.1 HcDNApolλ 基因的克隆及氨基酸同源性分析 | 第30-34页 |
| 2.2 HcDNApolλ 的生物信息学分析 | 第34-37页 |
| 2.2.1 HcDNApolλ 氨基酸一级结构及理化性质预测分析 | 第34页 |
| 2.2.2 HcDNApolλ 蛋白保守结构域预测分析 | 第34-35页 |
| 2.2.3 HcDNApolλ 亚细胞定位预测分析 | 第35页 |
| 2.2.4 HcDNApolλ 信号肽的预测 | 第35-36页 |
| 2.2.5 HcDNApolλ 跨膜结构域预测 | 第36页 |
| 2.2.6 HcDNApolλ 的磷酸化位点和活性位点的分析 | 第36-37页 |
| 2.3 实时荧光定量PCR分析盐胁迫下HcDNA polλ 基因在同化枝中的表达 | 第37-38页 |
| 3 讨论 | 第38-40页 |
| 参考文献（References） | 第40-44页 |
| 第二章 盐穗木HcDNApolλ 的原核表达和耐盐性分析 | 第44-60页 |
| 1 材料和方法 | 第45-48页 |
| 1.1 实验材料 | 第45-46页 |
| 1.2 实验方法 | 第46-48页 |
| 1.2.1 原核表达载体pET30a-HcDNApolλ 的构建 | 第46页 |
| 1.2.2 His-HcDNApolλ 蛋白的诱导表达以及纯化 | 第46-47页 |
| 1.2.3 His-HcDMC1融合蛋白含量的测定 | 第47页 |
| 1.2.4 免疫小鼠制备His-HcDNApolλ 多克隆抗体 | 第47页 |
| 1.2.5 抗体效价及特异性检测 | 第47页 |
| 1.2.6 不同盐浓度下重组大肠杆菌HcDNApolλ 生长曲线的测定 | 第47-48页 |
| 1.2.7 植物表达载体pCAMBIA1301-HcDNApolλ 的构建 | 第48页 |
| 2 结果与分析 | 第48-54页 |
| 2.1 原核表达载体pET30a-HcDNApolλ 的构建 | 第48-49页 |
| 2.2 His-HcDNApolλ 蛋白的诱导表达以及纯化 | 第49-51页 |
| 2.3 小鼠多克隆抗体效价和特异性检测 | 第51页 |
| 2.4 不同盐浓度下重组大肠杆菌pET30a-HcDNApolλ 生长曲线的测定 | 第51-53页 |
| 2.5 植物表达载体pCAMBIA1301-HcDNApolλ 的构建 | 第53-54页 |
| 3 讨论 | 第54-55页 |
| 4 结论 | 第55页 |
| 参考文献(References) | 第55-60页 |
| 第三章 盐穗木HcDMC1的原核表达和耐盐性分析 | 第60-80页 |
| 1 材料和方法 | 第61-66页 |
| 1.1 实验材料 | 第61-62页 |
| 1.2 实验方法 | 第62-66页 |
| 1.2.1 盐穗木总RNA的提取及cDNA的合成 | 第62页 |
| 1.2.2 原核表达载体pET30a-HcDMC1的构建 | 第62页 |
| 1.2.3 His-HcDMC1蛋白的诱导表达以及纯化 | 第62-63页 |
| 1.2.4 His-HcDMC1融合蛋白含量的测定 | 第63页 |
| 1.2.5 免疫小鼠制备His-HcDMC1多克隆抗体 | 第63页 |
| 1.2.6 抗体效价及特异性检测 | 第63-64页 |
| 1.2.7 不同盐浓度下重组大肠杆菌pET30a-HcDMC1生长曲线的测定 | 第64页 |
| 1.2.8 真核表达载体pYes2-HcDMC1的构建及表达 | 第64-65页 |
| 1.2.9 重组酵母的耐盐性分析 | 第65页 |
| 1.2.10 重组酵母细胞周期的检测 | 第65页 |
| 1.2.11 植物表达载体pCAMBIA1301-HcDMC1的构建 | 第65-66页 |
| 2 结果与分析 | 第66-76页 |
| 2.1 原核表达载体pET30a-HcDMC1的构建 | 第66-67页 |
| 2.2 His-HcDMC1蛋白的诱导表达以及纯化 | 第67-69页 |
| 2.3 小鼠抗血清效价和特异性检测 | 第69页 |
| 2.4 不同盐浓度下重组大肠杆菌pET30a-HcDMC1生长曲线的测定 | 第69-70页 |
| 2.5 真核表达载体pYes2-HcDMC1的构建及表达 | 第70-72页 |
| 2.6 重组酵母的耐盐性分析 | 第72-73页 |
| 2.7 重组酵母细胞周期的检测 | 第73-75页 |
| 2.8 植物表达载体pCAMBIA1301-HcDMC1的构建 | 第75-76页 |
| 3 讨论 | 第76-77页 |
| 4 结论 | 第77页 |
| 参考文献(References) | 第77-80页 |
| 第三部分 结论与展望 | 第80-81页 |
| 结论 | 第80页 |
| 存在的问题和展望 | 第80-81页 |
| 个人简历 | 第81页 |
| 参与课题及发表文章 | 第81-82页 |
| 致谢 | 第82-84页 |
