| 致谢 | 第5-6页 |
| 摘要 | 第6-8页 |
| Abstract | 第8-9页 |
| 第1章 前言 | 第13-15页 |
| 第2章 文献综述 | 第15-42页 |
| 2.1 酶的催化多功能性 | 第15-16页 |
| 2.1.1 天然酶的催化多功能性 | 第16页 |
| 2.2 人工改性酶的催化多功能性 | 第16-17页 |
| 2.3 水解酶的多功能性催化在有机合成中的应用 | 第17-23页 |
| 2.3.1 aldol反应 | 第17-19页 |
| 2.3.2 Michael加成反应 | 第19-22页 |
| 2.3.3 Knoevenagel反应 | 第22-23页 |
| 2.3.4 酰化反应 | 第23页 |
| 2.4 酶促一锅法合成及其在有机合成中的应用研究 | 第23-30页 |
| 2.5 酶多功能性催化的反应机理研究 | 第30-39页 |
| 2.5.1 底物结合差异性的催化机理 | 第31-35页 |
| 2.5.2 催化混乱性机理 | 第35-37页 |
| 2.5.3 酶多功能催化的进化机理 | 第37-39页 |
| 2.6 论文的选题与构想 | 第39-42页 |
| 第3章 纤维素酶催化Aldol反应的研究 | 第42-57页 |
| 3.1 结果与讨论 | 第42-49页 |
| 3.1.1 酶源筛选 | 第42-44页 |
| 3.1.2 酶浓度的影响 | 第44页 |
| 3.1.3 较优反应条件的确定 | 第44-47页 |
| 3.1.4 底物拓展 | 第47-48页 |
| 3.1.5 机理讨论 | 第48-49页 |
| 3.2 实验部分 | 第49-56页 |
| 3.2.1 实验仪器和试剂 | 第49-51页 |
| 3.2.2 实验操作过程 | 第51页 |
| 3.2.3 产物表征 | 第51-56页 |
| 3.3 本章小结 | 第56-57页 |
| 第4章 水解酶催化Knoevenagel缩合反应的研究 | 第57-78页 |
| 4.1 结果与讨论 | 第58-67页 |
| 4.1.1 酶源筛选 | 第58-59页 |
| 4.1.2 较优反应条件确定 | 第59-62页 |
| 4.1.3 底物拓展 | 第62-64页 |
| 4.1.4 酶的重复性使用研究 | 第64页 |
| 4.1.5 机理讨论 | 第64-67页 |
| 4.2 实验部分 | 第67-77页 |
| 4.2.1 实验仪器与试剂 | 第67-69页 |
| 4.2.2 实验操作过程 | 第69页 |
| 4.2.3 产物表征 | 第69-77页 |
| 4.3 本章小结 | 第77-78页 |
| 第5章 水解酶催化Knoevenagel缩合与酯交换串联反应的研究 | 第78-100页 |
| 5.1 结果与讨论 | 第79-88页 |
| 5.1.1 酶源筛选 | 第79-80页 |
| 5.1.2 较优反应条件确定 | 第80-83页 |
| 5.1.3 底物拓展 | 第83-85页 |
| 5.1.4 酶催化的反应动力学 | 第85-88页 |
| 5.2 实验部分 | 第88-99页 |
| 5.2.1 实验仪器与试剂 | 第88-90页 |
| 5.2.2 实验操作过程 | 第90-91页 |
| 5.2.3 产物表征 | 第91-99页 |
| 5.3 本章小结 | 第99-100页 |
| 第6章 水解酶催化合成Wieland-Miescher酮的研究 | 第100-113页 |
| 6.1 结果与讨论 | 第101-108页 |
| 6.1.1 酶源筛选 | 第101-102页 |
| 6.1.2 较优反应条件确定 | 第102-105页 |
| 6.1.3 酶催化的底物拓展 | 第105-106页 |
| 6.1.4 机理讨论 | 第106-108页 |
| 6.2 实验部分 | 第108-112页 |
| 6.2.1 实验仪器与试剂 | 第108-109页 |
| 6.2.2 实验操作过程 | 第109-110页 |
| 6.2.3 产物表征 | 第110-112页 |
| 6.3 本章小结 | 第112-113页 |
| 第7章 总结与展望 | 第113-116页 |
| 参考文献 | 第116-127页 |
| 攻读博士学位期间主要成果 | 第127页 |
