摘要 | 第4-6页 |
ABSTRACT | 第6-8页 |
第一章 绪论 | 第12-56页 |
1.1 蛋白质组学和翻译后修饰组学概述 | 第12-16页 |
1.1.1 蛋白质组学 | 第12-14页 |
1.1.2 翻译后修饰蛋白质组学 | 第14-16页 |
1.2 固定化酶反应器 | 第16-21页 |
1.2.1 固定化酶反应器的制备 | 第17-19页 |
1.2.2 固定化酶反应器的类型 | 第19-21页 |
1.3 磷酸化蛋白质/磷酸肽富集策略 | 第21-24页 |
1.3.1 固定金属离子亲和色谱法 | 第21-23页 |
1.3.2 金属氧化物亲和色谱法 | 第23-24页 |
1.3.3 阴离子交换色谱法 | 第24页 |
1.4 糖基化蛋白质/糖肽富集策略 | 第24-28页 |
1.4.1 凝集素亲和色谱法 | 第25页 |
1.4.2 酰肼化学法 | 第25-26页 |
1.4.3 硼酸化学法 | 第26-27页 |
1.4.4 亲水相互作用色谱法 | 第27-28页 |
1.5 共价有机骨架材料 | 第28-41页 |
1.5.1 共价有机多孔聚合物 | 第28-29页 |
1.5.2 共价有机骨架材料的设计策略 | 第29-33页 |
1.5.3 共价有机骨架材料的合成与功能化 | 第33-37页 |
1.5.4 共价有机骨架材料的类型 | 第37-38页 |
1.5.5 共价有机骨架材料的应用 | 第38-41页 |
1.6 研究意义及内容 | 第41-42页 |
参考文献 | 第42-56页 |
第二章 共价有机骨架材料包覆磁性石墨烯固定化酶反应器的制备及应用 | 第56-86页 |
2.1 前言 | 第56-58页 |
2.2 实验部分 | 第58-61页 |
2.2.1 试剂与材料 | 第58页 |
2.2.2 MG@TpPa-1-trypsin固定化酶反应器的制备 | 第58-59页 |
2.2.3 材料表征 | 第59页 |
2.2.4 游离胰酶和固定化胰酶酶解标准蛋白 | 第59-60页 |
2.2.5 游离胰酶和固定化胰酶酶解鉴定长柄扁桃蛋白 | 第60页 |
2.2.6 质谱分析与数据库检索 | 第60-61页 |
2.3 结果与讨论 | 第61-80页 |
2.3.1 MG@TpPa-1-trypsin固定化酶反应器的制备与表征 | 第61-66页 |
2.3.2 游离胰酶和固定化胰酶酶解标准蛋白 | 第66-78页 |
2.3.3 游离胰酶和固定化胰酶用于长柄扁桃蛋白组鉴定 | 第78-80页 |
2.4 结论 | 第80-81页 |
参考文献 | 第81-86页 |
第三章 钛离子修饰共价有机骨架材料制备新方法及其用于磷酸肽富集和质谱分析 | 第86-114页 |
3.1 引言 | 第86-87页 |
3.2 实验部分 | 第87-92页 |
3.2.1 试剂与材料 | 第87-89页 |
3.2.2 TpPa-2-Ti~(4+)复合材料的合成 | 第89-90页 |
3.2.3 材料表征 | 第90页 |
3.2.4 样品制备 | 第90-91页 |
3.2.5 TpPa-2-Ti~(4+)富集磷酸肽 | 第91页 |
3.2.6 质谱分析与数据库检索 | 第91-92页 |
3.3 结果与讨论 | 第92-109页 |
3.3.1 TpPa-2-Ti~(4+)复合材料的合成与表征 | 第92-96页 |
3.3.2 标准蛋白酶解产物中磷酸肽的选择性富集 | 第96-105页 |
3.3.3 实际样品中磷酸肽的特异性富集 | 第105-109页 |
3.4 结论 | 第109-110页 |
参考文献 | 第110-114页 |
第四章 磁性共价有机骨架亲水材料制备新方法及其用于N-糖肽富集和质谱分析 | 第114-142页 |
4.1 引言 | 第114-116页 |
4.2 实验部分 | 第116-119页 |
4.2.1 试剂与材料 | 第116-117页 |
4.2.2 Fe_3O_4@TpPa-1复合材料的合成 | 第117页 |
4.2.3 材料表征 | 第117页 |
4.2.4 蛋白质的酶解消化 | 第117-118页 |
4.2.5 N-糖肽的富集和去糖基化 | 第118页 |
4.2.6 质谱分析与数据库检索 | 第118-119页 |
4.3 结果与讨论 | 第119-136页 |
4.3.1 Fe_3O_4@TpPa-1复合材料的合成与表征 | 第119-123页 |
4.3.2 标准糖蛋白中N-糖肽的特异性富集 | 第123-132页 |
4.3.3 人血清中N-糖肽的特异性富集 | 第132-136页 |
4.4 结论 | 第136页 |
参考文献 | 第136-142页 |
结论与展望 | 第142-144页 |
附录 | 第144-166页 |
致谢 | 第166-168页 |
攻读博士学位期间取得的科研成果 | 第168-170页 |
作者简介 | 第170页 |