摘要 | 第1-8页 |
ABSTRACT | 第8-11页 |
1 前言 | 第11-20页 |
·β-葡聚糖酶的来源和分类 | 第11-14页 |
·微生物来源的β-葡聚糖酶 | 第11-13页 |
·植物和动物来源的β-葡聚糖酶 | 第13-14页 |
·β-葡聚糖酶的分类 | 第14页 |
·β-葡聚糖酶的制备及分离纯化 | 第14-15页 |
·β-葡聚糖酶的应用 | 第15-19页 |
·在食品工业中的应用 | 第15-17页 |
·在饲料工业中的应用 | 第17页 |
·在植物抗真菌病基因工程中的应用 | 第17-19页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的独立抗病性 | 第17-19页 |
·β-1,3-葡聚糖酶与其它防卫蛋白的协同抗病性 | 第19页 |
·课题研究的目的及意义 | 第19-20页 |
2 材料与方法 | 第20-25页 |
·试验材料 | 第20-21页 |
·试验材料 | 第20页 |
·化学试剂 | 第20-21页 |
·培养基和培养方法 | 第21页 |
·主要仪器 | 第21页 |
·试验方法 | 第21-25页 |
·粗酶液的提取 | 第21-22页 |
·β-1,3-葡聚糖酶活力的测定 | 第22页 |
·蛋白质含量的测定 | 第22页 |
·还原糖含量的测定 | 第22页 |
·β-1,3-葡聚糖酶Native-PAGE的同工酶确定 | 第22页 |
·Sephadex G-200凝胶柱层析 | 第22页 |
·DEAE-Sepharose CL-6B层析分离 | 第22-23页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的Native-PAGE纯度鉴定 | 第23页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的分子量测定 | 第23页 |
·β-1,3-葡聚糖酶等电点的测定 | 第23页 |
·β-1,3-葡聚糖酶作用方式的确定 | 第23-24页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的pH差光谱分析 | 第24页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的圆二色谱分析 | 第24页 |
·数据分析 | 第24-25页 |
3 结果与分析 | 第25-46页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的分离纯化 | 第25-31页 |
·沉淀方法对β-1,3-葡聚糖酶回收率和比活力的影响 | 第25-28页 |
·(NH_4)_2SO_4盐析对β-1,3-葡聚糖酶回收率和比活力的影响 | 第25页 |
·乙醇浓度对β-1,3-葡聚糖酶回收率和比活力的影响 | 第25-26页 |
·丙酮浓度对β-1,3-葡聚糖酶回收率和比活力的影响 | 第26-27页 |
·采用三种方法沉淀分离β-1,3-葡聚糖酶效果的比较 | 第27-28页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的同工酶确定 | 第28页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的Sephadex G-200层析分离 | 第28页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的电泳纯度鉴定 | 第28-29页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的DEAE-Sepharose CL-6B层析分离 | 第29-30页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的电泳纯度鉴定 | 第30-31页 |
·β-1,3-葡聚糖酶分离纯化的基本流程 | 第31页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的酶学特性 | 第31-42页 |
·β-1,3-葡聚糖酶最适反应pH值的确定 | 第31-32页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的酸碱稳定性 | 第32页 |
·β-1,3-葡聚糖酶最适反应温度的确定 | 第32-33页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的热稳定性 | 第33-34页 |
·β-1,3-葡聚糖酶反应条件的优化 | 第34-35页 |
·反应时间对β-1,3-葡聚糖酶活力的影响 | 第35-36页 |
·离子强度对β-1,3-葡聚糖酶活力的影响 | 第36页 |
·抑制剂或激活剂对β-1,3-葡聚糖酶活力的影响 | 第36-38页 |
·金属离子对β-1,3-葡聚糖酶活力的影响 | 第36-37页 |
·其他化合物对β-1,3-葡聚糖酶活力的影响 | 第37-38页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的底物专一性 | 第38页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的动力学性质 | 第38-40页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的动力学常数的测定 | 第38-39页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的抑制动力学 | 第39-40页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的分子量测定 | 第40-41页 |
·β-1,3-葡聚糖酶等电点的测定 | 第41页 |
·β-1,3-葡聚糖酶作用方式的确定 | 第41-42页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的紫外pH差光谱 | 第42-44页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的圆二色性 | 第44-46页 |
·远紫外圆二色性分析β-1,3-葡聚糖酶的二级结构 | 第44-45页 |
·远紫外圆二色数据辨认β-1,3-葡聚糖酶的三级结构 | 第45-46页 |
4 讨论 | 第46-49页 |
·β-1,3-葡聚糖酶纯化方法的比较 | 第46页 |
·β-1,3-葡聚糖酶的性质 | 第46-48页 |
·本课题的后续工作 | 第48-49页 |
5 结论 | 第49-50页 |
参考文献 | 第50-58页 |
致谢 | 第58-59页 |
附录 | 第59页 |