| 前言 | 第1-17页 |
| 第一章 NAC 序列在α-syuclein 蛋白纤维化中的作用 | 第17-32页 |
| 引言 | 第17-18页 |
| ·材料和方法 | 第18-21页 |
| ·结果与讨论 | 第21-28页 |
| ·缺失蛋白质的纯化 | 第21页 |
| ·α-Syn 蛋白纤维化与结构变化 | 第21-22页 |
| ·α-Syn 蛋白及C-端缺失蛋白质和γ-Syn 蛋白的积聚 | 第22-23页 |
| ·溶剂诱导α-Syn 蛋白的结构变化 | 第23页 |
| ·NAC 序列与β-sheet 结构的形成 | 第23-25页 |
| ·α-synucleins 在TFE 溶液中疏水界面的变化 | 第25-26页 |
| ·α-Syn 蛋白在TFE 溶液中的积聚 | 第26-28页 |
| ·小结 | 第28页 |
| ·参考文献 | 第28-32页 |
| 第二章 多酚化合物抑制α-synuclein 蛋白的积聚 | 第32-42页 |
| 引言 | 第32页 |
| ·材料和方法 | 第32-33页 |
| ·结果与讨论 | 第33-38页 |
| ·α-Syn 蛋白积聚抑制剂的筛选 | 第33-34页 |
| ·化合物抑制纤维的形成 | 第34-35页 |
| ·多酚化合物抑制α-Syn 蛋白的积聚 | 第35-38页 |
| ·小结 | 第38页 |
| ·参考文献 | 第38-42页 |
| 第三章 多巴胺类似物抑制α-synuclein 蛋白积聚的机理 | 第42-63页 |
| 引言 | 第42页 |
| ·材料和方法 | 第42-45页 |
| ·结果与讨论 | 第45-60页 |
| ·多酚化合物与α-Syn 蛋白反应产物的光谱学特征 | 第45-47页 |
| ·多巴胺类似物与α-Syn 蛋白侧链氨基酸残基的反应 | 第47-50页 |
| ·多酚化合物-α-Syn 单体加合物的质谱鉴定 | 第50-54页 |
| ·醌蛋白的检测 | 第54-55页 |
| ·Typsin 酶解鉴定DA-α-Syn 加合物 | 第55-58页 |
| ·NMR 鉴定仲胺的生成 | 第58-60页 |
| ·小结 | 第60页 |
| ·参考文献 | 第60-63页 |
| 第四章 多巴胺修饰的α-synuclein 蛋白的细胞毒性 | 第63-74页 |
| 引言 | 第63页 |
| ·材料和方法 | 第63-65页 |
| ·结果与讨论 | 第65-70页 |
| ·多酚化合物稳定α-Syn 蛋白的寡聚体 | 第65页 |
| ·共价交联的多聚体 | 第65-67页 |
| ·多巴胺与α-Syn 蛋白反应生成大分子量的共价交联的寡聚体 | 第67页 |
| ·寡聚体的细胞毒性 | 第67-70页 |
| ·小结 | 第70页 |
| ·参考文献 | 第70-74页 |
| 第五章 光化学交联方法检测α-synuclein 蛋白的寡聚体 | 第74-86页 |
| 引言 | 第74-76页 |
| ·材料和方法 | 第76-77页 |
| ·结果与讨论 | 第77-82页 |
| ·光照条件的优化 | 第77页 |
| ·α-Syn 蛋白多聚体的生成 | 第77-79页 |
| ·α-Syn 蛋白在溶液中部分以二聚体的形式存在 | 第79-82页 |
| ·小结 | 第82页 |
| ·参考文献 | 第82-86页 |
| 结论 | 第86-87页 |
| 发表文章 | 第87-88页 |
| 致谢 | 第88-89页 |
