| 英文缩略词 | 第4-7页 |
| 中文摘要 | 第7-9页 |
| ABSTRACT | 第9-10页 |
| 1 前言 | 第11-18页 |
| 1.1 EDNR基因家族的研究进展 | 第11-12页 |
| 1.1.1 EDNRA基因研究进展 | 第11页 |
| 1.1.2 EDNRB基因研究进展 | 第11-12页 |
| 1.2 内皮素家族及受体的研究进展 | 第12-14页 |
| 1.2.1 内皮素家族的研究进展 | 第12-13页 |
| 1.2.2 内皮素受体的研究进展 | 第13-14页 |
| 1.3 G蛋白偶联受体研究进展 | 第14-17页 |
| 1.3.1 G蛋白偶联受体分类 | 第14页 |
| 1.3.2 G蛋白偶联受体结构特点 | 第14-15页 |
| 1.3.3 G蛋白偶联受体功能 | 第15-17页 |
| 1.4 本研究目的意义 | 第17-18页 |
| 2 材料与方法 | 第18-31页 |
| 2.1 试验材料 | 第18-20页 |
| 2.1.1 试验样品采集 | 第18页 |
| 2.1.2 试验仪器设备 | 第18-19页 |
| 2.1.3 试验试剂 | 第19页 |
| 2.1.4 常用试剂配制 | 第19-20页 |
| 2.2 试验方法 | 第20-31页 |
| 2.2.1 绵羊各组织总RNA的提取 | 第20-21页 |
| 2.2.2 cDNA的合成 | 第21页 |
| 2.2.3 引物设计 | 第21-22页 |
| 2.2.4 绵羊EDNRA和EDNRB基因的克隆 | 第22-25页 |
| 2.2.5 胶回收 | 第25-26页 |
| 2.2.6 载体连接与转化及送样测序 | 第26-27页 |
| 2.2.7 目的基因及编码蛋白的特征分析 | 第27页 |
| 2.2.8 荧光定量PCR分析 | 第27-29页 |
| 2.2.9 蛋白免疫印迹分析 | 第29-31页 |
| 3 结果与分析 | 第31-61页 |
| 3.1 基因全长cDNA克隆测序及序列特征 | 第31-34页 |
| 3.1.1 EDNRA基因的克隆 | 第31页 |
| 3.1.2 EDNRB基因的克隆 | 第31-34页 |
| 3.2 蛋白质结构特征分析 | 第34-41页 |
| 3.2.1 蛋白质一级序列分析 | 第34-35页 |
| 3.2.2 蛋白质二级结构及超二级结构分析 | 第35-39页 |
| 3.2.3 蛋白质三级结构分析 | 第39-41页 |
| 3.3 蛋白质功能预测分析 | 第41-47页 |
| 3.3.1 蛋白质修饰位点及结合位点预测 | 第41-43页 |
| 3.3.2 蛋白质信号肽及跨膜结构域预测 | 第43-44页 |
| 3.3.3 蛋白质互作及亚细胞定位分析 | 第44-47页 |
| 3.4 分子进化分析 | 第47-54页 |
| 3.4.1 氨基酸序列同源性及点突变分析 | 第47-50页 |
| 3.4.2 构建分子进化树 | 第50-54页 |
| 3.5 EDNRA和EDNRB基因mRNA组织表达 | 第54-58页 |
| 3.6 EDNRA和EDNRB蛋白组织表达 | 第58-61页 |
| 4 讨论 | 第61-66页 |
| 4.1 EDNRA和EDNRB基因序列特征及蛋白结构比较 | 第61页 |
| 4.2 EDNRA和EDNRB蛋白三级结构模板一致性原因分析 | 第61-62页 |
| 4.3 EDNRA蛋白和EDNRB蛋白氨基酸序列同源性及其进化分析 | 第62-63页 |
| 4.4 EDNRA、EDNRB基因mRNA表达差异性分析 | 第63-64页 |
| 4.5 EDNRA和EDNRB蛋白表达分析 | 第64-66页 |
| 5 结论 | 第66-67页 |
| 参考文献 | 第67-77页 |
| 致谢 | 第77-78页 |
| 攻读学位期间主要科研成就 | 第78页 |
