| 摘要 | 第3-5页 |
| ABSTRACT | 第5-7页 |
| 第1章 引言 | 第10-19页 |
| 1.1 水泡性口炎的流行病学 | 第10-12页 |
| 1.2 VSV的病理变化 | 第12-13页 |
| 1.3 VSV的基因组特征和主要结构蛋白功能研究进展 | 第13-14页 |
| 1.4 VSV的检测 | 第14-15页 |
| 1.5 VSV是一种有前途的溶瘤病毒和疫苗载体 | 第15-17页 |
| 1.6 VSV研究存在的问题 | 第17-19页 |
| 第2章 VSV M蛋白和G蛋白突变株的致病性研究 | 第19-28页 |
| 2.1 引言 | 第19页 |
| 2.2 材料与方法 | 第19-21页 |
| 2.2.1 材料 | 第19-20页 |
| 2.2.2 A549和Vero细胞中空斑形成能力比较 | 第20页 |
| 2.2.3 VSV及其突变体在PC3细胞中多步生长曲线和IFNβ的表达水平检测 | 第20-21页 |
| 2.2.4 VSV及其突变体在小鼠体内致病性试验 | 第21页 |
| 2.3 结果与分析 | 第21-26页 |
| 2.3.1 VSV及其突变体感染A549和Vero细胞后的空斑比较 | 第21-23页 |
| 2.3.2 VSV及其突变体在PC3细胞中多步生长曲线比较 | 第23-25页 |
| 2.3.3 VSV及其突变体动物体内攻毒试验 | 第25-26页 |
| 2.4 讨论 | 第26-28页 |
| 第3章 VSV M基因的扩增和克隆以及重组质粒在大肠杆菌的表达、纯化和鉴定 | 第28-37页 |
| 3.1 引言 | 第28页 |
| 3.2 材料与方法 | 第28-31页 |
| 3.2.1 材料 | 第28-29页 |
| 3.2.2 M重组蛋白的原核表达质粒的构建与鉴定 | 第29-30页 |
| 3.2.2.1 VSV M引物设计 | 第29页 |
| 3.2.2.2 PCR反应体系及反应条件 | 第29页 |
| 3.2.2.3 构建pET32a(+)-VSV M重组质粒及序列测定 | 第29-30页 |
| 3.2.3 VSV M重组蛋白的诱导表达、纯化及鉴定 | 第30-31页 |
| 3.2.3.1 VSV M重组蛋白的诱导表达 | 第30页 |
| 3.2.3.2 VSV M基因表达产物的SDS-PAGE鉴定 | 第30页 |
| 3.2.3.3 VSV M蛋白的亲和层析纯化 | 第30-31页 |
| 3.2.3.4 VSV M蛋白的Western-Blotting鉴定 | 第31页 |
| 3.3 结果与分析 | 第31-35页 |
| 3.3.1 M蛋白基因的扩增 | 第31-32页 |
| 3.3.2 原核系统表达的重组M蛋白的制备及鉴定 | 第32-35页 |
| 3.4 讨论 | 第35-37页 |
| 第4章 VSV M蛋白ELISA方法建立与感染VSV小鼠的抗M蛋白抗体消长规律的研究 | 第37-42页 |
| 4.1 引言 | 第37页 |
| 4.2 材料与方法 | 第37-38页 |
| 4.2.1 材料 | 第37页 |
| 4.2.2 M蛋白间接ELISA检测方法的建立 | 第37-38页 |
| 4.2.3 感染VSV的BALB/c小鼠血液M蛋白抗体变化 | 第38页 |
| 4.3 结果与分析 | 第38-40页 |
| 4.3.1 VSV M蛋白的抗体在BALB/c小鼠体内的变化 | 第38-40页 |
| 4.4 讨论 | 第40-42页 |
| 第5章 结论 | 第42-43页 |
| 致谢 | 第43-44页 |
| 参考文献 | 第44-48页 |
| 攻读学位期间的研究成果 | 第48页 |
