| 摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 英文缩略词表 | 第8-12页 |
| 第1章 绪论 | 第12-25页 |
| 1.1 热休克蛋白 90 | 第12-14页 |
| 1.1.1 热休克蛋白 | 第12页 |
| 1.1.2 热休克蛋白90及其结构 | 第12-13页 |
| 1.1.3 热休克蛋白90与癌症之关系 | 第13-14页 |
| 1.2 热休克蛋白90抑制剂 | 第14-18页 |
| 1.2.1 Hsp90的N-端抑制剂 | 第14-17页 |
| 1.2.2 Hsp90的C-端抑制剂 | 第17-18页 |
| 1.3 热休克蛋白90与细胞分裂周期蛋白 37 | 第18-20页 |
| 1.3.1 细胞分裂周期蛋白 37 | 第18-19页 |
| 1.3.2 Hsp90/Cdc37抑制剂 | 第19-20页 |
| 1.4 海肾荧光素酶双分子互补技术 | 第20-21页 |
| 1.5 白杨素 | 第21-24页 |
| 1.5.1 白杨素的化学预防活性 | 第21-22页 |
| 1.5.2 白杨素的体外抗癌活性 | 第22页 |
| 1.5.3 白杨素和其它药物联合使用的抗癌活性 | 第22-23页 |
| 1.5.4 白杨素的体内抗癌活性 | 第23-24页 |
| 1.6 选题目的 | 第24-25页 |
| 第2章 以Hsp90/Cdc37复合物为靶点的黄酮类抑制剂筛选 | 第25-37页 |
| 2.1 引言 | 第25-26页 |
| 2.2 实验材料与仪器 | 第26-28页 |
| 2.2.1 材料 | 第26页 |
| 2.2.2 试剂 | 第26页 |
| 2.2.3 溶液配制 | 第26-27页 |
| 2.2.4 仪器 | 第27-28页 |
| 2.3 实验方法 | 第28-32页 |
| 2.3.1 质粒的转化和提取 | 第28-29页 |
| 2.3.2 细胞培养 | 第29页 |
| 2.3.3 细胞传代 | 第29页 |
| 2.3.4 细胞冻存和复苏 | 第29-30页 |
| 2.3.5 细胞转染 | 第30-31页 |
| 2.3.6 Renilla Luciferase分析与BCA蛋白定量分析 | 第31-32页 |
| 2.4 实验结果 | 第32-34页 |
| 2.5 讨论和小结 | 第34-37页 |
| 2.5.1 讨论 | 第34-35页 |
| 2.5.2 小结 | 第35-37页 |
| 第3章 白杨素对Hsp90/Cdc37复合物及胰腺癌细胞的抑制作用 | 第37-46页 |
| 3.1 引言 | 第37页 |
| 3.2 实验材料与仪器 | 第37-38页 |
| 3.2.1 材料 | 第37页 |
| 3.2.2 试剂 | 第37页 |
| 3.2.3 溶液配制 | 第37-38页 |
| 3.2.4 仪器 | 第38页 |
| 3.3 实验方法 | 第38-40页 |
| 3.3.1 细胞培养 | 第38页 |
| 3.3.2 细胞传代 | 第38页 |
| 3.3.3 细胞冻存与复苏 | 第38页 |
| 3.3.4 细胞转染 | 第38-39页 |
| 3.3.5 Renilla Luciferase分析与BCA蛋白定量分析 | 第39页 |
| 3.3.6 MTS分析 | 第39-40页 |
| 3.4 实验结果 | 第40-43页 |
| 3.4.1 白杨素在HEK293T细胞内对Hsp90/Cdc37相互作用的影响 | 第40-42页 |
| 3.4.2 白杨素对胰腺癌细胞生长作用的影响 | 第42-43页 |
| 3.5 讨论和小结 | 第43-46页 |
| 3.5.1 讨论 | 第43-45页 |
| 3.5.2 小结 | 第45-46页 |
| 第4章 结论 | 第46-47页 |
| 参考文献 | 第47-56页 |
| 作者简介 | 第56-57页 |
| 致谢 | 第57页 |
