| 1 引言 | 第11-15页 |
| 1．1 自由基的概况 | 第11-12页 |
| 1．2 SOD概况 | 第12-15页 |
| 1．2．1 SOD的分类及理化特性 | 第12-13页 |
| 1．2．2 Cu/Zn-SOD基因概况 | 第13页 |
| 1．2．3 Cu/Zn-SOD的结构和性质 | 第13-14页 |
| 1．2．4 SOD的应用和展望 | 第14页 |
| 1．2．5 本实验的目的和意义 | 第14-15页 |
| 2 材料与方法 | 第15-28页 |
| 2．1 材料 | 第15-18页 |
| 2．1．1 菌株 | 第15页 |
| 2．1．2 质粒 | 第15页 |
| 2．1．3 人胃组织 | 第15页 |
| 2．1．4 抗体 | 第15-16页 |
| 2．1．5 限制性内切酶及工具酶 | 第16页 |
| 2．1．6 试剂盒 | 第16页 |
| 2．1．7 核酸及蛋白分子量标准 | 第16页 |
| 2．1．8 引物设计 | 第16页 |
| 2．1．9 主要仪器 | 第16-17页 |
| 2．1．10 主要试剂 | 第17-18页 |
| 2．2 方法 | 第18-22页 |
| 2．2．1 培养基配置 | 第18页 |
| 2．2．2 主要溶液配置 | 第18-19页 |
| 2．2．3 大肠杆菌DNA操作的常规方法 | 第19-20页 |
| 2．2．4 酵母细胞操作的常规方法 | 第20-22页 |
| 2．3 实验步骤 | 第22-28页 |
| 2．3．1 目的基因的扩增 | 第22-23页 |
| 2．3．2 表达载体的构建 | 第23-27页 |
| 2．3．3 表达载体转化表达菌株及SOD基因的诱导表达 | 第27-28页 |
| 3 实验结果 | 第28-35页 |
| 3．1 目的基因的扩增和序列测定 | 第28-30页 |
| 3．2 表达载体的构建 | 第30-32页 |
| 3．2．1 SOD基因原核分泌表达载体的构建与酶切鉴定 | 第30-31页 |
| 3．2．2 SOD基因真核分泌表达载体pYES-MS的构建与酶切鉴定 | 第31-32页 |
| 3．3 表达载体的诱导表达 | 第32-35页 |
| 3．3．1 SOD基因在大肠杆菌中的表达及鉴定 | 第32-33页 |
| 3．3．2 SOD基因在酿酒酵母中的表达及鉴定 | 第33-35页 |
| 4 讨论 | 第35-39页 |
| 4．1 SOD在原核系统中的表达 | 第35页 |
| 4．2 SOD在真核系统中的表达 | 第35-36页 |
| 4．3 SOD在酵母细胞中表达具备的条件 | 第36-37页 |
| 4．4 SOD在电泳图谱中呈现多条谱带现象 | 第37-38页 |
| 4．5 SOD活性测定方法分析 | 第38-39页 |
| 5 结论 | 第39-40页 |
| 参考文献 | 第40-44页 |
| 综述: 超氧化物歧化酶在现代寄生虫学中的研究进展 | 第44-52页 |
| 附录: 硕士期间发表论文 | 第52-53页 |
| 致谢 | 第53页 |
