| 第一章 对虾白斑病毒研究进展 | 第12-32页 |
| 1.1 对虾白斑综合症概况 | 第12-14页 |
| 1.1.1 对虾白斑综合症症状 | 第12-13页 |
| 1.1.2 对虾白斑综合症的组织病理和细胞病理 | 第13-14页 |
| 1.2 对虾白斑综合症的病原体－对虾白斑病毒(WSSV) | 第14-15页 |
| 1.2.1 对虾白斑病毒的形态学 | 第14页 |
| 1.2.2 对虾白斑病毒的命名与分类地位 | 第14-15页 |
| 1.3 对虾白斑综合症病毒基因组的研究 | 第15-16页 |
| 1.4 对虾白斑综合症病毒编码的蛋白质 | 第16-24页 |
| 1.4.1 对虾白斑综合症病毒的结构蛋白及其功能 | 第16-22页 |
| 1.4.2 对虾白斑综合症病毒结构蛋白的糖基化修饰 | 第22页 |
| 1.4.3 对虾白斑综合症病毒转录和复制相关的蛋白 | 第22-23页 |
| 1.4.4 对虾白斑综合症病毒启动子序列特征 | 第23-24页 |
| 1.4.5 对虾白斑病毒的进化分析 | 第24页 |
| 1.5 对虾白斑综合症病毒的感染及流行病学 | 第24-27页 |
| 1.5.1 对虾白斑综合症病毒的感染增殖 | 第24-25页 |
| 1.5.2 对虾白斑综合症病毒的宿主范围 | 第25页 |
| 1.5.3 对虾白斑综合症病毒的传播方式 | 第25-26页 |
| 1.5.4 对虾白斑综合症病毒的流行 | 第26-27页 |
| 1.6 对虾白斑综合症病毒的组织培养和动物模型 | 第27-28页 |
| 1.6.1 对虾白斑综合症病毒的组织培养 | 第27页 |
| 1.6.2 对虾白斑综合症病毒感染的动物模型 | 第27-28页 |
| 1.7 对虾白斑综合症病毒与细胞凋亡 | 第28-29页 |
| 1.8 对虾白斑综合症病毒的检测 | 第29-31页 |
| 1.8.1 PCR检测 | 第29-30页 |
| 1.8.2 核酸杂交检测 | 第30页 |
| 1.8.3 用特异性抗体检测 | 第30-31页 |
| 1.8.4 其它检测方法 | 第31页 |
| 1.9 对虾白斑综合症病毒的防治 | 第31-32页 |
| 第二章 噬菌体展示技术-原理、应用及研究进展 | 第32-57页 |
| 2.1 丝状噬菌体展示系统 | 第32-35页 |
| 2.2 T4噬菌体展示系统 | 第35-36页 |
| 2.3 λ噬菌体展示系统 | 第36-37页 |
| 2.4 T7噬菌体展示系统 | 第37-38页 |
| 2.5 噬菌体展示文库的构建 | 第38-40页 |
| 2.5.1 噬菌体展示多肽文库的构建 | 第38-39页 |
| 2.5.2 噬菌体展示抗体文库的构建 | 第39-40页 |
| 2.6 噬菌体展示文库的筛选 | 第40-45页 |
| 2.6.1 以分子作为筛选靶标 | 第40-41页 |
| 2.6.2 以细胞作为筛选靶标 | 第41-42页 |
| 2.6.3 以组织或器官作为筛选靶标 | 第42-43页 |
| 2.6.4 一些新的筛选方法 | 第43-45页 |
| 2.7 噬菌体展示系统的应用 | 第45-57页 |
| 2.7.1 噬菌体抗体库技术与抗体工程 | 第45-49页 |
| 2.7.2 蛋白质工程 | 第49-53页 |
| 2.7.3 用于新药筛选和疾病的诊断治疗 | 第53-57页 |
| 第三章 从噬菌体展示抗体文库筛选对虾白斑综合症病毒的单链抗体 | 第57-81页 |
| 3.1 材料与方法 | 第58-66页 |
| 3.1.1 文库、菌株和其它试剂 | 第58-59页 |
| 3.1.2 病毒扩增及提纯 | 第59-60页 |
| 3.1.3 对虾原代淋巴细胞培养 | 第60页 |
| 3.1.4 E.Coli TG1的活化 | 第60-61页 |
| 3.1.5 辅助噬菌体的扩增 | 第61页 |
| 3.1.6 单链抗体的扩增 | 第61-62页 |
| 3.1.7 淘选 | 第62页 |
| 3.1.8 单链抗体的ELISA检测 | 第62-63页 |
| 3.1.9 DNA测序 | 第63-64页 |
| 3.1.10 单链抗体的表达纯化 | 第64-65页 |
| 3.1.11 病毒感染抑制实验 | 第65页 |
| 3.1.12 动物实验 | 第65-66页 |
| 3.2 研究结果 | 第66-77页 |
| 3.2.1 对虾白斑综合症病毒(WSSV)的纯化 | 第66-67页 |
| 3.2.2 从单链抗体库中淘选对虾白斑综合症病毒的单链抗体 | 第67-68页 |
| 3.2.3 噬菌体展示单链抗体的ELISA检测及核苷酸序列 | 第68-72页 |
| 3.2.4 噬菌体展示单链抗体的表达与纯化 | 第72-74页 |
| 3.2.5 单链抗体与WSSV的特异性结合 | 第74-77页 |
| 3.3 讨论 | 第77-81页 |
| 第四章 融合蛋白VP28-EGFP的克降表达 | 第81-94页 |
| 4.1 引言 | 第81-83页 |
| 4.2 材料与方法 | 第83-88页 |
| 4.2.1 载体、引物和试剂 | 第83-84页 |
| 4.2.2 质粒DNA的制备和纯化 | 第84-85页 |
| 4.2.3 限制性酶消化反应 | 第85页 |
| 4.2.4 载体去磷酸化 | 第85页 |
| 4.2.5 低熔点琼脂糖法回收 | 第85-86页 |
| 4.2.6 DNA连接反应 | 第86页 |
| 4.2.7 大肠杆菌感受态细胞的制备及转化 | 第86-87页 |
| 4.2.8 重组质粒的构建 | 第87页 |
| 4.2.9 重组蛋白的表达和纯化 | 第87-88页 |
| 4.3 研究结果 | 第88-91页 |
| 4.3.1 重组表达质粒pET28+28G的鉴定 | 第88-90页 |
| 4.3.2 重组蛋白VP28-EGFP的表达和纯化 | 第90-91页 |
| 4.4 讨论 | 第91-94页 |
| 参考文献 | 第94-105页 |
| 硕士研究生期间发表的论文 | 第105-106页 |
| 致谢 | 第106页 |
