| 摘要 | 第7-9页 |
| Abstract | 第9-10页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-23页 |
| 1.1 融合蛋白表达系统 | 第11-12页 |
| 1.2 小泛素相关修饰物（Small Ubiquitin-Related Modifier）概述 | 第12-14页 |
| 1.2.1 SUMO化修饰 | 第12-13页 |
| 1.2.2 SUMO融合表达 | 第13-14页 |
| 1.3 Ulp1简介 | 第14-16页 |
| 1.4 酶的固定化 | 第16-21页 |
| 1.4.1 酶的固定化定义 | 第16页 |
| 1.4.2 固定化酶的性质 | 第16-17页 |
| 1.4.3 固定化酶的制备原则 | 第17页 |
| 1.4.4 酶的固定化方法 | 第17-21页 |
| 1.5 本课题研究的目的和意义 | 第21-23页 |
| 第二章 固定化载体的制备 | 第23-33页 |
| 2.1 前言 | 第23页 |
| 2.2 材料和方法 | 第23-30页 |
| 2.2.1 材料 | 第23-27页 |
| 2.2.2 实验方法 | 第27-30页 |
| 2.3 结果与分析 | 第30-33页 |
| 2.3.1 CNBr活化Sepharose交联效率 | 第30页 |
| 2.3.2 醛基化的Sepharose交联效率 | 第30-31页 |
| 2.3.3 NHS活化的Sepharose交联效率 | 第31-33页 |
| 第三章 Ulp1的固定化及其性质研究 | 第33-55页 |
| 3.1 前言 | 第33页 |
| 3.2 材料与方法 | 第33-41页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第33页 |
| 3.2.2 实验试剂 | 第33-34页 |
| 3.2.3 实验仪器 | 第34-35页 |
| 3.2.4 试剂配方 | 第35-36页 |
| 3.2.5 实验方法 | 第36-41页 |
| 3.3 结果与分析 | 第41-52页 |
| 3.3.1 Ulp1的纯化 | 第41-42页 |
| 3.3.2 Ulp1的固定化 | 第42-43页 |
| 3.3.3 Ulp1的活性实验 | 第43-45页 |
| 3.3.4 有机试剂的添加对于Ulp1活性的影响 | 第45-46页 |
| 3.3.5 不同化学试剂对于Ulp1活性的影响 | 第46-48页 |
| 3.3.6 Ulp1的稳定性研究 | 第48-51页 |
| 3.3.7 固定化Ulp1的重复利用 | 第51页 |
| 3.3.8 快速纯化系统 | 第51-52页 |
| 3.4 讨论 | 第52-55页 |
| 第四章 结论 | 第55-57页 |
| 参考文献 | 第57-65页 |
| 附录 | 第65-67页 |
| 致谢 | 第67-69页 |
| 在校期间发表论文 | 第69页 |
