| 摘要 | 第1-7页 |
| ABSTRACT | 第7-11页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-24页 |
| ·蛋白质分子量测定方法 | 第11-14页 |
| ·超速离心法 | 第11-12页 |
| ·SDS-PAGE 电泳法 | 第12-13页 |
| ·高效凝胶过滤法 | 第13页 |
| ·电喷雾离子化质谱 | 第13-14页 |
| ·蛋白质分子量标准的种类 | 第14-15页 |
| ·未预染蛋白质分子量标准 | 第14-15页 |
| ·预染蛋白质分子量标准 | 第15页 |
| ·特殊标记蛋白质分子量标准 | 第15页 |
| ·蛋白质分子量标准的研究现状 | 第15-18页 |
| ·普通蛋白质分子量标准的研究现状 | 第16页 |
| ·Western blotting 专用的蛋白质分子量标准研究 | 第16-18页 |
| ·原核表达系统的研究进展 | 第18-21页 |
| ·大肠杆菌表达系统 | 第18页 |
| ·影响外源基因在大肠杆菌系统中表达的因素 | 第18-21页 |
| ·植物纤维素合成酶的概况 | 第21-22页 |
| ·植物纤维素合成酶的研究进展 | 第21-22页 |
| ·植物纤维素合成酶的结构特点 | 第22页 |
| ·大麦CesA 基因的结构 | 第22页 |
| ·立题依据和研究目的 | 第22-24页 |
| 第二章 蛋白质分子量标准的原核表达和纯化 | 第24-41页 |
| ·材料 | 第24-27页 |
| ·目的基因 | 第24页 |
| ·菌种与质粒 | 第24页 |
| ·实验材料和试剂盒 | 第24页 |
| ·主要溶液配方 | 第24-27页 |
| ·实验所用引物 | 第27页 |
| ·主要仪器 | 第27页 |
| ·实验方法 | 第27-31页 |
| ·目的基因的获取和重组表达载体的构建 | 第27-30页 |
| ·目的蛋白的诱导表达和纯化 | 第30-31页 |
| ·结果和分析 | 第31-40页 |
| ·目的基因的PCR 扩增 | 第31页 |
| ·重组表达载体的构建 | 第31页 |
| ·标准蛋白质的原核表达及表达条件优化 | 第31-40页 |
| ·讨论 | 第40-41页 |
| 第三章 大麦纤维素合成酶截短体的重组表达 | 第41-49页 |
| ·材料 | 第41页 |
| ·大麦纤维素合成酶全长基因（Hv-CesA ） | 第41页 |
| ·菌种与质粒 | 第41页 |
| ·实验试剂 | 第41页 |
| ·主要仪器 | 第41页 |
| ·实验方法 | 第41-44页 |
| ·HV-cesA 序列跨膜区分析及特异性引物设计 | 第41-42页 |
| ·截短区重组表达载体的构建 | 第42-43页 |
| ·重组蛋白的诱导表达 | 第43-44页 |
| ·重组蛋白的分离纯化 | 第44页 |
| ·多克隆抗体的制备 | 第44页 |
| ·Western blotting 检测 | 第44页 |
| ·结果与分析 | 第44-48页 |
| ·Hv-CesA 序列跨膜区分析 | 第44-45页 |
| ·目标片段的PCR 扩增 | 第45页 |
| ·重组表达载体构建的鉴定 | 第45-46页 |
| ·Hv-CesA 截短基因的重组表达 | 第46-47页 |
| ·融合蛋白的纯化 | 第47页 |
| ·抗体特异性的分析 | 第47-48页 |
| ·讨论 | 第48-49页 |
| 第四章 结论 | 第49-50页 |
| 参考文献 | 第50-55页 |
| 致谢 | 第55-56页 |
| 作者简介 | 第56页 |