| 图片目录 | 第1-12页 |
| 表格目录 | 第12-15页 |
| 中文摘要 | 第15-17页 |
| 英文摘要 | 第17-20页 |
| 第一章 豆豉溶栓酶产生菌的筛选、鉴定及其发酵条件的研究 | 第20-49页 |
| 摘要 | 第21-22页 |
| 1 引言 | 第22-23页 |
| 2 材料与方法 | 第23-30页 |
| 2．1 样品 | 第23页 |
| 2．2 试剂 | 第23页 |
| 2．3 培养基 | 第23-24页 |
| 2．4 实验方法 | 第24-30页 |
| 3 结果 | 第30-42页 |
| 3．1 尿激酶活性的标准曲线 | 第30-31页 |
| 3．2 豆豉溶栓酶产生菌的筛选 | 第31-32页 |
| 3．3 菌种鉴定 | 第32-35页 |
| 3．4 BA-DFE酶学性质的初步研究 | 第35-37页 |
| 3．5 解淀粉芽孢杆菌产溶栓酶发酵条件的研究 | 第37-42页 |
| 4 讨论 | 第42-45页 |
| 4．1 纤溶酶产生菌筛选方法的建立 | 第42-43页 |
| 4．2 溶栓酶的产生菌株 | 第43-44页 |
| 4．3 解淀粉芽孢杆菌豆豉溶栓酶 | 第44页 |
| 4．4 解淀粉芽孢杆菌产豆豉溶栓酶发酵条件的优化 | 第44-45页 |
| 小结 | 第45页 |
| 参考文献 | 第45-49页 |
| 第二章 豆豉溶栓酶的分离纯化及其性质的研究 | 第49-69页 |
| 摘要 | 第50-51页 |
| 1 引言 | 第51页 |
| 2 材料和方法 | 第51-55页 |
| 2．1 实验材料 | 第52页 |
| 2．2 实验方法 | 第52-55页 |
| 3 结果 | 第55-63页 |
| 3．1 BA-DFE的分离纯化 | 第55-58页 |
| 3．2 分子量和等电点的测定 | 第58-59页 |
| 3．3 最适温度、最适pH值及其稳定性 | 第59-60页 |
| 3．4 抑制剂对BA-DFE活性的影响 | 第60页 |
| 3．5 BA-DFE的酰胺水解酶活性 | 第60-61页 |
| 3．6 BA-DFE的N-末端序列测定 | 第61页 |
| 3．7 溶解纤维蛋白的作用方式 | 第61-62页 |
| 3．8 与其它几种蛋白酶的纤溶活性比较 | 第62-63页 |
| 4 讨论 | 第63-65页 |
| 小结 | 第65页 |
| 参考文献 | 第65-69页 |
| 第三章 豆豉溶栓酶成熟肽编码区的克隆及其在大肠杆菌中的表达 | 第69-103页 |
| 摘要 | 第70-71页 |
| 1 引言 | 第71-72页 |
| 2 材料和方法 | 第72-79页 |
| 2．1 菌株和质粒 | 第72-74页 |
| 2．2 培养基 | 第74-75页 |
| 2．3 实验方法 | 第75-79页 |
| 3 结果 | 第79-94页 |
| 3．1 豆豉溶栓酶成熟肽编码区的PCR扩增 | 第79-80页 |
| 3．2 豆豉溶栓酶成熟肽编码区的克隆及其鉴定 | 第80-81页 |
| 3．3 BA-DFE成熟肽编码区的序列分析 | 第81-82页 |
| 3．4 BS-DFE成熟肽编码区的序列分析 | 第82-84页 |
| 3．5 豆豉溶栓酶成熟肽编码区的同源性分析 | 第84-89页 |
| 3．6 BA-DFE成熟肽编码序列在E．coli中的融合表达 | 第89-90页 |
| 3．7 BA-DFE成熟肽编码序列在E．coli中的非融合表达 | 第90-92页 |
| 3．8 BS-DFE成熟肽编码序列在E．coli中的融合表达 | 第92-94页 |
| 4 讨论 | 第94-99页 |
| 4．1 豆豉溶栓酶成熟肽编码区克隆的策略 | 第94-95页 |
| 4．2 豆豉溶栓酶成熟肽编码区的序列分析 | 第95-96页 |
| 4．3 豆豉溶栓酶基因的密码子偏爱性 | 第96页 |
| 4．4 豆豉溶栓酶基因在大肠杆菌中的表达 | 第96-99页 |
| 小结 | 第99-100页 |
| 参考文献 | 第100-103页 |
| 第四章 解淀粉芽孢杆菌DC-4豆豉溶栓酶基因的克隆及其在枯草杆菌中的分泌表达 | 第103-126页 |
| 摘要 | 第104-105页 |
| 1 引言 | 第105-106页 |
| 2 材料和方法 | 第106-109页 |
| 2．1 菌株 | 第106页 |
| 2．2 质粒 | 第106-107页 |
| 2．3 培养基 | 第107页 |
| 2．4 实验方法 | 第107-109页 |
| 3 结果 | 第109-115页 |
| 3．1 BA-DFE全基因的扩增和克隆 | 第109-110页 |
| 3．2 BA-DFE基因的序列分析 | 第110-112页 |
| 3．3 BA-DFE基因在枯草杆菌WB600中的表达 | 第112-113页 |
| 3．4 枯草杆菌表达的BA-DFE的酶学性质 | 第113-115页 |
| 4 讨论 | 第115-122页 |
| 4．1 BA-DFE基因的序列分析 | 第115-117页 |
| 4．2 BA-DFE信号肽和前导肽与芽孢杆菌属的其它丝氨酸蛋白酶的同源性分析 | 第117-120页 |
| 4．3 枯草杆菌转化方法的选择 | 第120页 |
| 4．4 BA-DFE基因在枯草杆菌中的表达 | 第120-122页 |
| 小结 | 第122页 |
| 参考文献 | 第122-126页 |
| 文献综述 微生物产生的溶栓剂研究进展 | 第126-150页 |
| 1 前言 | 第127页 |
| 2 血栓的形成及溶栓机制 | 第127-129页 |
| 3 微生物产生的溶栓剂 | 第129-132页 |
| 4 微生物溶栓剂的酶学性质 | 第132-134页 |
| 5 微生物溶栓剂的作用机制 | 第134-135页 |
| 6 微生物溶栓剂的分子结构 | 第135-138页 |
| 7 纳豆激酶和葡激酶的溶栓特性 | 第138-140页 |
| 8 微生物溶栓剂的分子生物学研究 | 第140-142页 |
| 9 纤溶活性的测定方法 | 第142-143页 |
| 10 展望 | 第143页 |
| 参考文献 | 第143-150页 |
| 致谢 | 第150-151页 |
| 在读期间论文发表及获奖情况 | 第151页 |
