| 摘要 | 第1-8页 |
| ABSTRACT | 第8-10页 |
| 第1章 文献综述 | 第10-24页 |
| ·概述 | 第10-11页 |
| ·病原学 | 第11-12页 |
| ·病毒的结构 | 第12页 |
| ·病毒的基因组 | 第12-14页 |
| ·流行病学 | 第14-15页 |
| ·病理学 | 第15-16页 |
| ·诊断与检测 | 第16-18页 |
| ·临床诊断 | 第16页 |
| ·实验室诊断 | 第16-18页 |
| ·防制 | 第18页 |
| ·细胞杂交瘤和单克隆抗体制备技术 | 第18-24页 |
| ·杂交瘤技术的原理 | 第18-20页 |
| ·单克隆抗体的种类 | 第20-21页 |
| ·单克隆抗体的应用 | 第21-24页 |
| 第2章 引言 | 第24-26页 |
| ·研究的目的意义 | 第24页 |
| ·主要研究内容 | 第24-25页 |
| ·禽白血病p27基因在大肠杆菌中的表达 | 第24页 |
| ·原核表达条件的优化 | 第24-25页 |
| ·重组蛋白的纯化 | 第25页 |
| ·抗p27单克隆抗体的制备 | 第25页 |
| ·技术路线 | 第25-26页 |
| 第3章 禽白血病病毒P27蛋白原核表达条件的优化及其重组蛋白的纯化 | 第26-38页 |
| ·材料与方法 | 第26-33页 |
| ·材料 | 第26-30页 |
| ·方法 | 第30-33页 |
| ·结果与分析 | 第33-36页 |
| ·表达条件的优化 | 第33-35页 |
| ·表达产物的Western-blot检测 | 第35页 |
| ·纯化后重组蛋白的检测 | 第35-36页 |
| ·讨论 | 第36-38页 |
| ·原核表达条件的优化 | 第36-37页 |
| ·重组蛋白的分离纯化 | 第37-38页 |
| 第4章 禽白血病P27蛋白单克隆抗体的制备 | 第38-48页 |
| ·材料与方法 | 第38-43页 |
| ·材料 | 第38-39页 |
| ·方法 | 第39-43页 |
| ·结果与分析 | 第43-45页 |
| ·抗原包被浓度和抗血清稀释度的确定 | 第43-44页 |
| ·细胞融合及阳性率 | 第44页 |
| ·单克隆抗体的筛选及单克隆细胞株的建立 | 第44页 |
| ·间接ELISA测定效价 | 第44页 |
| ·McAb蛋白含量的测定 | 第44页 |
| ·单克隆抗体SDS-PAGE分析 | 第44-45页 |
| ·单克隆抗体的Western blot鉴定 | 第45页 |
| ·讨论 | 第45-48页 |
| ·小鼠的免疫 | 第45-46页 |
| ·细胞的诱导融合 | 第46-47页 |
| ·阳性杂交瘤细胞的筛选克隆 | 第47页 |
| ·杂交瘤细胞的冻存与复苏 | 第47-48页 |
| 第5章 结论 | 第48-50页 |
| 参考文献 | 第50-56页 |
| 符号说明 | 第56-58页 |
| 致谢 | 第58-60页 |
| 发表文章 | 第60页 |