| 摘要 | 第3-5页 |
| Summary | 第5-6页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-27页 |
| 1.1 天然免疫与病毒识别 | 第11-21页 |
| 1.1.1 天然免疫概述 | 第11-13页 |
| 1.1.2 Ⅰ型干扰素调控的抗病毒信号传导 | 第13-14页 |
| 1.1.3 TLRs介导的信号转导 | 第14-16页 |
| 1.1.4 RLRs介导的信号转导 | 第16-21页 |
| 1.2 ANXA1的研究进展 | 第21-22页 |
| 1.3 口蹄疫病毒与天然免疫 | 第22-26页 |
| 1.4 本项目研究意义与思路 | 第26-27页 |
| 第二章 FMDV 3A蛋白与ANXA1互作及ANXA1抑制FMDV的复制 | 第27-42页 |
| 2.1 材料 | 第27-28页 |
| 2.1.1 细胞 | 第27页 |
| 2.1.2 病毒 | 第27页 |
| 2.1.3 抗体 | 第27-28页 |
| 2.1.4 载体 | 第28页 |
| 2.1.5 主要试剂 | 第28页 |
| 2.1.6 主要仪器 | 第28页 |
| 2.2 方法 | 第28-34页 |
| 2.2.1 ANXA1引物设计 | 第28-29页 |
| 2.2.2 猪源ANXA1基因扩增 | 第29-30页 |
| 2.2.3 ANXA1重组质粒的构建与鉴定 | 第30-31页 |
| 2.2.4 Myc-ANXA1-pCAGGs在HEK-293T细胞中的表达 | 第31-32页 |
| 2.2.5 FMDV3A蛋白与ANXA1相互作用的检测 | 第32页 |
| 2.2.6 FMDV3A蛋白与ANXA1在细胞内的定位 | 第32-33页 |
| 2.2.7 RNA病毒感染对内源ANXA1的影响 | 第33页 |
| 2.2.8 过表达ANXA1对FMDV的复制的影响 | 第33-34页 |
| 2.2.9 SiRNA干扰ANXA1对FMDV复制的影响 | 第34页 |
| 2.2.10 数据分析 | 第34页 |
| 2.3 结果与分析 | 第34-40页 |
| 2.3.1 Myc-ANXA1-pCAGGs重组质粒的构建 | 第34-35页 |
| 2.3.2 Myc-ANXA1-pCAGGs在HEK-293T细胞中的表达 | 第35-36页 |
| 2.3.3 FMDV 3A蛋白与ANXA1相互作用 | 第36页 |
| 2.3.4 FMDV 3A蛋白与ANXA1的共定位 | 第36-37页 |
| 2.3.5 RNA病毒感染对内源ANXA1的影响 | 第37-38页 |
| 2.3.6 过表达ANXA1蛋白对FMDV复制的影响 | 第38-39页 |
| 2.3.7 ANXA1下调对FMDV复制的影响 | 第39-40页 |
| 2.4 讨论 | 第40-42页 |
| 第三章 ANXA1抑制FMDV复制的分子机制 | 第42-54页 |
| 3.1 材料 | 第42页 |
| 3.1.1 细胞与病毒 | 第42页 |
| 3.1.2 抗体 | 第42页 |
| 3.1.3 表达载体 | 第42页 |
| 3.1.4 试剂和仪器 | 第42页 |
| 3.2 方法 | 第42-45页 |
| 3.2.1 过表达ANXA1对Ⅰ型干扰素表达的影响 | 第42-43页 |
| 3.2.2 FMDV 3A蛋白对ANXA1调控SeV诱导Ⅰ型干扰素表达的影响 | 第43页 |
| 3.2.3 ANXA1对RLRs介导的IFN-β表达的影响 | 第43-44页 |
| 3.2.4 ANXA1对TBK1和IRF3磷酸化的影响 | 第44页 |
| 3.2.5 ANXA1对干扰素刺激基因(ISGs)的影响 | 第44-45页 |
| 3.2.6 数据分析 | 第45页 |
| 3.3 结果与分析 | 第45-51页 |
| 3.3.1 过表达ANXA1促进Ⅰ型干扰素的表达 | 第45-46页 |
| 3.3.2 3 A蛋白抑制ANXA1调控SeV诱导Ⅰ型干扰素的表达 | 第46-48页 |
| 3.3.3 ANXA1促进RLRs介导的IFN-β表达 | 第48页 |
| 3.3.4 ANXA1促进RNA病毒介导的TBK1和IRF3的磷酸化 | 第48-51页 |
| 3.3.5 ANXA1增加了Ⅰ型干扰素刺激基因(ISGs)mRNA水平 | 第51页 |
| 3.4 讨论 | 第51-54页 |
| 全文结论 | 第54-55页 |
| 参考文献 | 第55-63页 |
| 致谢 | 第63-64页 |
| 作者简介 | 第64-65页 |
| 导师简介 | 第65-66页 |
