摘要 | 第3-5页 |
ABSTRACT | 第5-6页 |
第一章 文献综述 | 第10-26页 |
1.1 V_E的结构及功能 | 第10-12页 |
1.1.1 V_E的结构和基本性质 | 第10页 |
1.1.2 V_E的生理作用及应用 | 第10-11页 |
1.1.3 天然V_E与合成V_E的比较 | 第11-12页 |
1.1.3.1 手性差异 | 第11页 |
1.1.3.2 生物活性差异 | 第11页 |
1.1.3.3 生物利用度差异 | 第11页 |
1.1.3.4 安全性差异 | 第11-12页 |
1.2 天然V_E的来源 | 第12-13页 |
1.3 天然V_E的制取方法及评价 | 第13-15页 |
1.3.1 溶剂萃取法 | 第13-14页 |
1.3.2 化学处理法 | 第14页 |
1.3.3 层析法 | 第14-15页 |
1.3.4 离子交换法 | 第15页 |
1.3.5 超临界萃取法 | 第15页 |
1.4 酶法催化酯化油脂优势及研究进展 | 第15-19页 |
1.4.1 非水相酶法催化油脂改性 | 第16-17页 |
1.4.2 酶法催化脱臭馏出物酯化国内外研究进展 | 第17-19页 |
1.5 脂肪酶的固定化 | 第19-25页 |
1.5.1 游离酶的缺点 | 第19-20页 |
1.5.2 固定化酶的提出及优点 | 第20-21页 |
1.5.3 固定化方法 | 第21-23页 |
1.5.4 脂肪酶固定化的研究进展 | 第23-24页 |
1.5.5 固定化脂肪酶酶预处理大豆油脱臭馏出物的研究现状 | 第24-25页 |
1.6 本论文研究意义和内容 | 第25-26页 |
1.6.1 研究意义 | 第25页 |
1.6.2 研究内容 | 第25-26页 |
第二章 大豆油脱臭馏出物的理化性质检测和酶法水解处理 | 第26-38页 |
2.1 引言 | 第26页 |
2.2 材料和方法 | 第26-31页 |
2.2.1 材料 | 第26页 |
2.2.2 仪器 | 第26-27页 |
2.2.3 试剂 | 第27页 |
2.2.4 实验方法 | 第27-31页 |
2.2.4.1 溶液的配制 | 第27-28页 |
2.2.4.2 酸值的测定 | 第28-29页 |
2.2.4.3 皂化值的测定 | 第29页 |
2.2.4.4 水分及挥发物测定法(GB/T 5528-1995) | 第29页 |
2.2.4.5 V_E的测定(分光光度法) | 第29-30页 |
2.2.4.6 酶活力的测定 | 第30-31页 |
2.2.4.7 大豆油脱臭馏出物的酶法水解 | 第31页 |
2.3 结果与分析 | 第31-37页 |
2.3.1 大豆油脱臭馏出物的酸值 | 第31-32页 |
2.3.2 大豆油脱臭馏出物的皂化值 | 第32页 |
2.3.3 大豆油脱臭馏出物的水分及挥发物含量 | 第32-33页 |
2.3.4 大豆油脱臭馏出物中天然V_E含量 | 第33页 |
2.3.5 大豆油脱臭馏出物酶法水解调酸值 | 第33-37页 |
2.3.5.1 缓冲液pH值对甘油酯水解的影响 | 第33-34页 |
2.3.5.2 缓冲液量对甘油酯水解的影响 | 第34-35页 |
2.3.5.3 酶量对甘油酯水解的影响 | 第35页 |
2.3.5.4 温度对甘油酯水解的影响 | 第35-36页 |
2.3.5.5 时间对甘油酯水解的影响 | 第36-37页 |
2.3.5.6 振荡速率对甘油酯水解的影响 | 第37页 |
2.4 结论 | 第37-38页 |
第三章 大豆油脱臭馏出物的酶法甲酯化预处理及其响应面优化 | 第38-61页 |
3.1 酶法酯化的单因素条件实验 | 第39-53页 |
3.1.1 材料与方法 | 第39-40页 |
3.1.1.1 材料 | 第39页 |
3.1.1.2 试剂和仪器 | 第39页 |
3.1.1.3 方法 | 第39-40页 |
3.1.2 结果与分析 | 第40-53页 |
3.1.2.1 酶活力测定结果 | 第40页 |
3.1.2.2 酯化剂的选择 | 第40-41页 |
3.1.2.3 酶的选择 | 第41-42页 |
3.1.2.4 有机溶剂的选择 | 第42页 |
3.1.2.5 酯化反应的时间进程 | 第42-43页 |
3.1.2.6 缓冲液含量对酯化反应的影响 | 第43-45页 |
3.1.2.7 缓冲液pH值对酯化反应的影响 | 第45-46页 |
3.1.2.8 甲醇添加量与添加方式对酯化反应的影响 | 第46-49页 |
3.1.2.9 酶量以及添加方式对酯化反应的影响 | 第49-51页 |
3.1.2.10 反应温度对酯化反应的影响 | 第51-53页 |
3.2 响应面优化游离脂肪酸甲酯化 | 第53-60页 |
3.2.1 材料与方法 | 第53页 |
3.2.2 试验设计 | 第53-55页 |
3.2.2.1 Plackett-Burman设计筛选影响酯化反应的主效因素 | 第53-54页 |
3.2.2.2 中心复合实验设计 | 第54-55页 |
3.2.3 结果与分析 | 第55-60页 |
3.2.3.1 Plackett-Burman设计筛选显著因素结果 | 第55-56页 |
3.2.3.2 中心复合实验设计法优化酶法催化游离脂肪酸甲酯化 | 第56-60页 |
3.3 结论 | 第60-61页 |
第四章 脂肪酶固定化及其催化性能研究 | 第61-75页 |
4.1 材料与方法 | 第61-62页 |
4.1.1 材料 | 第61页 |
4.1.2 分析方法 | 第61-62页 |
4.1.2.1 酸价测定 | 第61页 |
4.1.2.2 脂肪酶活测定 | 第61-62页 |
4.1.3 固定化酶的制备 | 第62页 |
4.1.4 脂肪酶催化脱臭溜出物甲酯化 | 第62页 |
4.2 结果与分析 | 第62-74页 |
4.2.1 固定化载体及介质的选择 | 第62-65页 |
4.2.1.1 缓冲液中固定化脂肪酶及载体选择 | 第62-63页 |
4.2.1.2 有机相中固定化脂肪酶 | 第63-64页 |
4.2.1.3 缓冲液/正己烷两相固定化脂肪酶 | 第64-65页 |
4.2.2 单因素试验 | 第65-68页 |
4.2.2.1 固定化时间对固定化酶活性的影响 | 第65页 |
4.2.2.2 缓冲液pH值对固定化酶活性的影响 | 第65-66页 |
4.2.2.3 给酶量对固定化酶活性的影响 | 第66-67页 |
4.2.2.4 固定化温度对固定化酶活性的影响 | 第67页 |
4.2.2.5 振荡速率对固定化酶活性的影响 | 第67-68页 |
4.2.3 Plackett-Burman试验设计及结果 | 第68-69页 |
4.2.4 Box-Behnken试验设计及结果分析 | 第69-72页 |
4.2.4.1 模型方程的建立与显著性检验 | 第69-71页 |
4.2.4.2 固定化酶活的响应面分析 | 第71-72页 |
4.2.4.3 模型验证实验 | 第72页 |
4.2.5 固定化脂肪酶性能检验 | 第72-74页 |
4.3 结论 | 第74-75页 |
第五章 总结与展望 | 第75-77页 |
参考文献 | 第77-85页 |
致谢 | 第85-86页 |
攻读学位期间发表的学术论文 | 第86页 |