| 内容提要 | 第1-6页 |
| 中文摘要 | 第6-8页 |
| Abstract | 第8-10页 |
| 英文缩写一览表 | 第10-13页 |
| 第一章 前言 | 第13-24页 |
| ·可溶表达载体的研究意义 | 第13-14页 |
| ·传统的包涵体蛋白复性的局限性 | 第13-14页 |
| ·传统的pET表达系统简介 | 第14页 |
| ·可溶表达载体的研究现状 | 第14-18页 |
| ·现有的促可溶表达技术简介 | 第14-16页 |
| ·融合技术的优点 | 第16-17页 |
| ·融合技术的缺点 | 第17-18页 |
| ·SUMO、Ub融合标签简介 | 第18-21页 |
| ·SUMO融合标签 | 第18-20页 |
| ·Ub融合标签 | 第20页 |
| ·SUMO、Ub融合表达系统的优势 | 第20-21页 |
| ·载体特异性酶SENP2简介 | 第21-22页 |
| ·SUMO化与去SUMO化 | 第21页 |
| ·去SUMO化酶SENP2简介 | 第21-22页 |
| ·本论文研究目的和策略 | 第22-24页 |
| ·研究目的 | 第22-23页 |
| ·研究策略 | 第23-24页 |
| 第二章 促可溶表达载体的研究 | 第24-41页 |
| ·材料和设备 | 第24-26页 |
| ·实验所需药品与所使用的试剂 | 第24-25页 |
| ·实验所需的主要仪器和设备 | 第25页 |
| ·实验所使用的主要溶液的配制方法 | 第25-26页 |
| ·主要实验方法 | 第26-41页 |
| ·实验设计思路 | 第26-27页 |
| ·可溶表达载体的构建方法 | 第27-28页 |
| ·可溶表达载体的构建过程 | 第28-33页 |
| ·可溶表达载体的促可溶情况研究 | 第33-34页 |
| ·可溶载体所表达的融合蛋白的纯化 | 第34-35页 |
| ·结果与讨论 | 第35-41页 |
| 第三章 可溶表达载体的特异性酶SENP2的克隆、表达、纯化以及活性研究 | 第41-56页 |
| ·实验材料和仪器 | 第41-42页 |
| ·主要试剂 | 第41-42页 |
| ·实验所需的主要仪器和设备 | 第42页 |
| ·实验所使用的主要溶液的配制方法 | 第42页 |
| ·可溶表达载体特异性酶SENP2的克隆 | 第42-47页 |
| ·目的基因的获取 | 第42-44页 |
| ·目的基因克隆 | 第44-47页 |
| ·特异性酶SENP2的表达、纯化 | 第47-48页 |
| ·特异性酶SENP2的表达 | 第47页 |
| ·特异性酶SENP2的纯化 | 第47-48页 |
| ·SENP2活性研究 | 第48-49页 |
| ·去SUMO化酶SENP2切割融合蛋白 | 第48页 |
| ·成熟蛋白eGFP和MMP-13的纯化 | 第48-49页 |
| ·特异性酶SENP2的活性研究 | 第49页 |
| ·结果与讨论 | 第49-56页 |
| ·SENP2的克隆 | 第49-52页 |
| ·、SENP2的表达、纯化 | 第52-53页 |
| ·SENP2特异性酶活性分析 | 第53-56页 |
| 结论 | 第56-58页 |
| 参考文献 | 第58-63页 |
| 致谢 | 第63页 |