| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-13页 |
| 第一章 前言 | 第13-32页 |
| 1 碱性磷酸酶研究概述 | 第13-28页 |
| ·ALP 的结构研究 | 第13-18页 |
| ·ALP 的催化机理研究 | 第18-20页 |
| ·ALP 的分离纯化研究 | 第20-21页 |
| ·ALP 的理化性质研究 | 第21-24页 |
| ·ALP 的功能基团研究 | 第24-25页 |
| ·ALP 的同工酶研究 | 第25-26页 |
| ·ALP 的检测方法研究 | 第26-27页 |
| ·比色法 | 第26页 |
| ·荧光法 | 第26页 |
| ·发光法 | 第26页 |
| ·电化学法 | 第26-27页 |
| ·ALP 的应用研究 | 第27-28页 |
| ·在基因工程中的应用 | 第27页 |
| ·在医学领域中的应用 | 第27-28页 |
| ·在食品工业中的应用 | 第28页 |
| 2 菲律宾蛤仔研究概述 | 第28-30页 |
| ·菲律宾蛤仔的简介 | 第28页 |
| ·菲律宾蛤仔营养成分分析 | 第28-29页 |
| ·菲律宾蛤仔酚氧化酶的提取 | 第29页 |
| ·菲律宾蛤仔金属硫蛋白的提取 | 第29页 |
| ·菲律宾蛤仔多糖的提取 | 第29-30页 |
| 3 立项依据 | 第30-32页 |
| ·选题依据与背景情况 | 第30-31页 |
| ·课题研究的目的与意义 | 第31-32页 |
| 第二章 菲律宾蛤仔 ALP 组织性差异与季节性差异研究 | 第32-37页 |
| ·前言 | 第32页 |
| ·实验材料 | 第32-33页 |
| ·实验仪器 | 第32页 |
| ·实验药品 | 第32-33页 |
| ·试剂配制 | 第33页 |
| ·实验方法 | 第33-34页 |
| ·酶活性测定 | 第33页 |
| ·蛋白质浓度测定 | 第33-34页 |
| ·菲律宾蛤仔 ALP 组织性差异研究 | 第34页 |
| ·粗酶液的制备 | 第34页 |
| ·酶活性和蛋白质浓度测定 | 第34页 |
| ·菲律宾蛤仔 ALP 季节性差异研究 | 第34页 |
| ·粗酶液的制备 | 第34页 |
| ·酶活性和蛋白质浓度测定 | 第34页 |
| ·实验结果 | 第34-36页 |
| ·菲律宾蛤仔 ALP 组织性差异 | 第34-35页 |
| ·菲律宾蛤仔 ALP 季节性差异 | 第35-36页 |
| ·讨论 | 第36-37页 |
| 第三章 菲律宾蛤仔内脏团 ALP 的分离纯化 | 第37-47页 |
| ·前言 | 第37页 |
| ·实验材料 | 第37-40页 |
| ·实验仪器 | 第37页 |
| ·实验药品 | 第37-38页 |
| ·试剂配制 | 第38-40页 |
| ·实验方法 | 第40-42页 |
| ·酶活性测定 | 第40页 |
| ·蛋白质浓度测定 | 第40页 |
| ·粗酶液的制备 | 第40页 |
| ·硫酸铵盐析 | 第40页 |
| ·透析 | 第40-41页 |
| ·DEAE-Sepharose Fast Flow 离子交换层析 | 第41页 |
| ·Sephadex G-75 凝胶过滤层析 | 第41页 |
| ·ALP 纯度鉴定及其亚基分子量测定 | 第41-42页 |
| ·制备分离胶和浓缩胶 | 第41页 |
| ·电泳 | 第41页 |
| ·染色、脱色 | 第41-42页 |
| ·数据处理 | 第42页 |
| ·实验结果 | 第42-45页 |
| ·硫酸铵盐析 | 第42-43页 |
| ·透析 | 第43页 |
| ·DEAE-Sepharose Fast Flow 离子交换层析 | 第43页 |
| ·Sephadex G-75 凝胶过滤层析 | 第43-45页 |
| ·ALP 纯度鉴定及亚基分子量测定 | 第45页 |
| ·讨论 | 第45-47页 |
| 第四章 ALP 酶学性质研究 | 第47-57页 |
| ·前言 | 第47页 |
| ·实验材料 | 第47-48页 |
| ·实验仪器 | 第47页 |
| ·实验药品 | 第47-48页 |
| ·试剂配制 | 第48页 |
| ·实验方法 | 第48-50页 |
| ·最适反应温度 | 第48页 |
| ·温度稳定性研究 | 第48-49页 |
| ·最适反应 pH | 第49页 |
| ·pH 稳定性研究 | 第49页 |
| ·酶的动力学参数测定 | 第49页 |
| ·金属离子对酶活性的影响 | 第49页 |
| ·有机溶剂对酶活性的影响 | 第49-50页 |
| ·实验结果 | 第50-55页 |
| ·最适反应温度 | 第50页 |
| ·温度稳定性研究 | 第50-51页 |
| ·最适反应 pH | 第51页 |
| ·pH 稳定性研究 | 第51-52页 |
| ·ALP 的动力学参数测定 | 第52页 |
| ·金属离子对酶活性的影响 | 第52-54页 |
| ·有机溶剂对酶活性的影响 | 第54-55页 |
| ·讨论 | 第55-57页 |
| 第五章 ALP 功能基团研究 | 第57-63页 |
| ·前言 | 第57页 |
| ·实验材料 | 第57-58页 |
| ·实验仪器 | 第57页 |
| ·实验药品 | 第57页 |
| ·试剂配制 | 第57-58页 |
| ·实验方法 | 第58页 |
| ·化学修饰剂对 ALP 酶活力的影响 | 第58页 |
| ·不同浓度化学修饰剂对 ALP 的化学修饰作用 | 第58页 |
| ·实验结果 | 第58-62页 |
| ·化学修饰剂对 ALP 酶活力的影响 | 第58-59页 |
| ·不同浓度化学修饰剂对 ALP 的化学修饰作用 | 第59-62页 |
| ·PMSF 对丝氨酸的修饰 | 第59-60页 |
| ·SUAN 对赖氨酸的修饰 | 第60页 |
| ·NBS 对色氨酸的修饰 | 第60-61页 |
| ·BrAc 对组氨酸的修饰 | 第61页 |
| ·DTT 对二硫键的修饰 | 第61-62页 |
| ·PCMB 对巯基的修饰 | 第62页 |
| ·讨论 | 第62-63页 |
| 全文总结 | 第63-64页 |
| 研究展望 | 第64-65页 |
| 参考文献 | 第65-73页 |
| 致谢 | 第73页 |
