| 摘要 | 第1-7页 |
| abstract | 第7-13页 |
| 第一章 文献综述 | 第13-27页 |
| ·透明质酸介绍 | 第13-22页 |
| ·HA的命名 | 第13页 |
| ·HA的理化性质 | 第13-14页 |
| ·HA的结构 | 第14-15页 |
| ·HA的应用 | 第15-22页 |
| ·透明质酸制备的历史和现状 | 第22-26页 |
| ·HA的合成 | 第22页 |
| ·HA的生物合成 | 第22-23页 |
| ·HA的两大类制备方法比较 | 第23-24页 |
| ·发酵法生产HA的现状和所遇到的问题 | 第24-25页 |
| ·体外合成HA的构想和遇到的问题 | 第25-26页 |
| ·本课题研究的思路 | 第26-27页 |
| 第二章 材料与方法 | 第27-35页 |
| ·透明质酸合成酶基因(hasA)片段的克隆与表达 | 第27-30页 |
| ·PCR引物的设计 | 第27页 |
| ·提取兽疫链球菌总DNA | 第27页 |
| ·PCR扩增S.equi的hasA片段 | 第27-28页 |
| ·测序鉴定HAS基因(hasA) | 第28页 |
| ·HasA片段的表达质粒的构建 | 第28-29页 |
| ·HasA片段的表达 | 第29-30页 |
| ·兽疫链球菌磷脂酰甘油磷酸合成酶基因(Pgsa)的克隆与表达 | 第30-32页 |
| ·与磷脂酰甘油磷酸合成酶基因相关片段的克隆 | 第30-31页 |
| ·与磷脂酰甘油磷酸合成酶相关片段pgsa_sz的表达载体的构建 | 第31页 |
| ·磷脂酰甘油磷酸合成酶相关片段的诱导表达 | 第31页 |
| ·序列分析pgsa基因 | 第31-32页 |
| ·透明质酸分解酶基因(hylA)片段的克隆与表达 | 第32-35页 |
| 第三章 结果和分析 | 第35-47页 |
| ·S.equi总DNA的提取 | 第35页 |
| ·透明质酸合成酶基因hasA片段的序列分析 | 第35-39页 |
| ·HasA片段的PCR扩增结果 | 第35-36页 |
| ·HasA表达载体的构建 | 第36-37页 |
| ·HasA的测序结果 | 第37-38页 |
| ·HasA基因在E.coli中的表达及活性的测定 | 第38-39页 |
| ·磷脂酰甘油磷酸合成酶基因(pgsa)片段的克隆与表达 | 第39-44页 |
| ·pgsa片段的PCR扩增 | 第39-40页 |
| ·pgsa测序结果 | 第40页 |
| ·pgsa序列分析 | 第40-43页 |
| ·pgsa表达载体的构建 | 第43页 |
| ·pgsa在大肠杆菌BL21中的表达 | 第43-44页 |
| ·透明质酸分解酶基因hylA片段的克隆 | 第44-47页 |
| 第四章 讨论 | 第47-53页 |
| ·透明质酸合成酶(HAS)与HA合成 | 第47-49页 |
| ·HA合成酶共同的特点 | 第47页 |
| ·链球菌HA合成酶的特点 | 第47-48页 |
| ·HA链延伸机制 | 第48-49页 |
| ·兽疫链球菌磷脂酰甘油磷酸合成酶基因 | 第49-51页 |
| ·pgsa基因的作用 | 第49页 |
| ·pgsa基因编码的蛋白在HA合成中的作用 | 第49-50页 |
| ·pgsa基因克隆的意义 | 第50-51页 |
| ·兽疫链球菌透明质酸分解酶基因 | 第51页 |
| ·问题与展望 | 第51-53页 |
| 第五章 结论 | 第53-55页 |
| 参考文献 | 第55-57页 |
| 附录 | 第57-63页 |
| 致谢 | 第63-65页 |
| 研究成果及已发表的学术论文 | 第65-66页 |
| 作者简介 | 第66-67页 |
| 北京化工大学硕士研究生学位论文答辩委员会决议书 | 第67-68页 |
