| 摘要 | 第1-8页 |
| ABSTRACT | 第8-10页 |
| 第一章 绪论 | 第10-20页 |
| ·α-synuclein 蛋白与帕金森病 | 第10-18页 |
| ·α-synuclein 蛋白的分子结构和生理功能 | 第10-12页 |
| ·α-synuclein 蛋白纤维化聚集 | 第12-14页 |
| ·Cu~(2+)与α-synuclein 蛋白配位结合 | 第14-18页 |
| ·蛋白质结构功能关系的计算机模拟 | 第18-19页 |
| ·本文的工作 | 第19-20页 |
| 第二章 分子力场与分子动力学模拟原理 | 第20-28页 |
| ·分子力场 | 第20-22页 |
| ·分子动力学方法 | 第22-24页 |
| ·Verlet 积分算法 | 第22-23页 |
| ·Verlet 蛙跳积分算法 | 第23页 |
| ·时间步长 | 第23-24页 |
| ·能量优化 | 第24-25页 |
| ·最速下降法 | 第24-25页 |
| ·共轭梯度法 | 第25页 |
| ·GROMACS 软件介绍 | 第25-27页 |
| ·GROMACS 软件包 | 第25页 |
| ·GROMOS 分子力场 | 第25-27页 |
| ·应用和发展 | 第27-28页 |
| 第三章 模拟体系和方法 | 第28-31页 |
| ·模拟体系 | 第28-29页 |
| ·模拟方法 | 第29-31页 |
| 第四章 结果和讨论 | 第31-40页 |
| ·体系收敛情况 | 第31-32页 |
| ·Cu~(2+)对α-synuclein(1-17)肽段结构变化的影响 | 第32-35页 |
| ·Cu~(2+)对α-synuclein(1-17)肽段二级结构的影响 | 第32-33页 |
| ·Cu~(2+)诱导α-synuclein(1-17)肽段由无序向有序转化 | 第33-34页 |
| ·构象聚类分析 | 第34-35页 |
| ·Cu~(2+)对α-synuclein(1-17)肽段构象自由能的影响 | 第35-38页 |
| ·PCA 分析 | 第36页 |
| ·Cu~(2+)增强α-synuclein(1-17)肽段构象的稳定性 | 第36-37页 |
| ·自由能极小值的构象特征 | 第37-38页 |
| ·Cu~(2+)对α-synuclein 蛋白聚集的影响 | 第38-40页 |
| 第五章 结论与展望 | 第40-43页 |
| ·主要结论 | 第40-41页 |
| ·本文的研究意义 | 第40-41页 |
| ·本文工作的主要结论 | 第41页 |
| ·工作展望 | 第41-43页 |
| 参考文献 | 第43-50页 |
| 攻读硕士学位期间发表的学术论文 | 第50-51页 |
| 致谢 | 第51页 |
