| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5页 |
| 第一章 文献综述 | 第9-23页 |
| 1.1 黄原胶 | 第9-16页 |
| 1.1.1 黄原胶的理化特性 | 第10-12页 |
| 1.1.1.1 增稠性 | 第10-11页 |
| 1.1.1.2 悬浮性及乳化性 | 第11页 |
| 1.1.1.3 假塑流变性 | 第11页 |
| 1.1.1.4 与增稠剂的协同增效性 | 第11页 |
| 1.1.1.5 稳定性 | 第11-12页 |
| 1.1.2 黄原胶的应用 | 第12-16页 |
| 1.1.2.1 食品工业 | 第12-14页 |
| 1.1.2.2 石油工业 | 第14页 |
| 1.1.2.3 日用化学工业 | 第14-15页 |
| 1.1.2.4 纺织工业 | 第15页 |
| 1.1.2.5 搪瓷工业 | 第15页 |
| 1.1.2.6 其他方面 | 第15-16页 |
| 1.2 黄原胶的结构及化学修饰 | 第16-17页 |
| 1.2.1 乙酰化基团对黄原胶的影响 | 第16页 |
| 1.2.2 丙酮酸基团对黄原胶的影响 | 第16-17页 |
| 1.2.3 乙酰化基团与丙酮酸基团对黄原胶的共同影响 | 第17页 |
| 1.3 黄原胶的降解 | 第17-21页 |
| 1.3.1 功能性寡糖介绍 | 第17-18页 |
| 1.3.2 黄原胶降解的研究现状 | 第18-21页 |
| 1.3.3 黄原胶裂解酶 | 第21页 |
| 1.4 本课题的研究意义 | 第21-23页 |
| 第二章 材料与方法 | 第23-31页 |
| 2.1 菌种 | 第23页 |
| 2.2 溶液配制与培养基 | 第23-24页 |
| 2.2.1 溶液配制 | 第23页 |
| 2.2.2 培养基配方 | 第23-24页 |
| 2.3 菌种培养方法 | 第24页 |
| 2.3.1 固体培养方法 | 第24页 |
| 2.3.2 种子培养方法 | 第24页 |
| 2.3.3 发酵培养方法 | 第24页 |
| 2.4 黄原胶的纯化及化学修饰 | 第24-25页 |
| 2.4.1 食品级黄原胶的纯化 | 第24-25页 |
| 2.4.2 食品级黄原胶去乙酰基处理 | 第25页 |
| 2.4.3 食品级黄原胶去丙酮酸 | 第25页 |
| 2.5 XT11所产黄原胶裂解酶的分离纯化 | 第25-26页 |
| 2.5.1 硫铵沉淀 | 第25-26页 |
| 2.5.2 疏水作用层析 | 第26页 |
| 2.5.3 离子交换层析 | 第26页 |
| 2.6 分析方法 | 第26-29页 |
| 2.6.1 乙酰基的测定 | 第26-27页 |
| 2.6.2 丙酮酸含量的测定 | 第27-28页 |
| 2.6.3 黄原胶裂解酶的酶活力测定方法 | 第28页 |
| 2.6.4 蛋白浓度测定方法 | 第28页 |
| 2.6.5 SDS-PAGE电泳 | 第28-29页 |
| 2.7 XT11所产黄原胶裂解酶的酶学性质表征 | 第29-31页 |
| 2.7.1 温度对裂解酶酶活性影响的测定 | 第29页 |
| 2.7.2 温度对裂解酶稳定性影响的测定 | 第29页 |
| 2.7.3 pH值对裂解酶活性影响的测定 | 第29页 |
| 2.7.4 pH值对裂解酶稳定性影响测定 | 第29-30页 |
| 2.7.5 金属离子对裂解酶活性的影响 | 第30页 |
| 2.7.6 不同结构的黄原胶对裂解酶活性影响的测定 | 第30页 |
| 2.7.7 酶的动力学研究 | 第30-31页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第31-47页 |
| 3.1 食品级黄原胶的纯化及化学修饰 | 第31-37页 |
| 3.1.1 食品级黄原胶纯化分析 | 第31-32页 |
| 3.1.2 食品级黄原胶脱乙酰程度分析 | 第32-34页 |
| 3.1.2.1 食品级黄原胶去乙酰基 | 第32-33页 |
| 3.1.2.2 乙酰基测定标准曲线 | 第33页 |
| 3.1.2.3 乙酰基测定结果 | 第33-34页 |
| 3.1.3 食品级黄原胶去丙酮酸程度分析 | 第34-36页 |
| 3.1.3.1 食品级黄原胶去丙酮酸 | 第34-35页 |
| 3.1.3.2 标准曲线的绘制 | 第35页 |
| 3.1.3.3 丙酮酸测定结果 | 第35-36页 |
| 3.1.4 食品级黄原胶前处理结果分析 | 第36-37页 |
| 3.1.4.1 食品级黄原胶前处理质量得率分析 | 第36页 |
| 3.1.4.2 食品级黄原胶前处理含量测定分析 | 第36-37页 |
| 3.2 XT11所产黄原胶裂解酶的纯化结果 | 第37-42页 |
| 3.2.1 硫酸铵沉淀 | 第37页 |
| 3.2.2 第一步纯化条件的确定 | 第37-39页 |
| 3.2.2.1 疏水层析柱 | 第37-38页 |
| 3.2.2.2 CM-Sepharose弱阳离子交换柱 | 第38页 |
| 3.2.2.3 SP-Sepharose强阳离子交换柱 | 第38页 |
| 3.2.2.4 结论 | 第38-39页 |
| 3.2.3 第二步纯化条件的确定 | 第39-40页 |
| 3.2.4 弱阴离子交换柱 | 第40页 |
| 3.2.5 裂解酶纯化电泳验证 | 第40-41页 |
| 3.2.6 裂解酶纯化得率结果 | 第41-42页 |
| 3.3 裂解酶酶学性质表征 | 第42-47页 |
| 3.3.1 温度对裂解酶活性的影响 | 第42页 |
| 3.3.2 温度对裂解酶稳定性的影响 | 第42-43页 |
| 3.3.3 pH值对裂解酶活性的影响 | 第43-44页 |
| 3.3.4 pH值对裂解酶稳定性的影响 | 第44页 |
| 3.3.5 金属离子对裂解酶活性的影响 | 第44-45页 |
| 3.3.6 不同结构的黄原胶对裂解酶活性影响 | 第45-46页 |
| 3.3.7 酶的动力学研究 | 第46-47页 |
| 结论 | 第47-48页 |
| 参考文献 | 第48-53页 |
| 致谢 | 第53页 |
