| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4-5页 |
| 目录 | 第6-9页 |
| 第1章 绪论 | 第9-23页 |
| 1.1 (抗)凝血机理的研究 | 第9-14页 |
| 1.1.1 引发凝血的机理 | 第9-11页 |
| 1.1.1.1 内源性凝血途径 | 第10页 |
| 1.1.1.2 外源性凝血途径 | 第10-11页 |
| 1.1.1.3 凝血共同途径 | 第11页 |
| 1.1.2 抗凝血理论的发展 | 第11-12页 |
| 1.1.3 蛋白质的吸附 | 第12-13页 |
| 1.1.3.1 蛋白质吸附的原理 | 第12页 |
| 1.1.3.2 影响蛋白质吸附的因素 | 第12-13页 |
| 1.1.4 分子模拟在蛋白吸附中的应用 | 第13-14页 |
| 1.2 电催化性质的研究 | 第14-17页 |
| 1.2.1 蛋白质的电化学研究的意义及其现状 | 第14-15页 |
| 1.2.2 蛋白质的折叠/去折叠 | 第15-17页 |
| 1.2.2.1 蛋白质折叠/去折叠研究的概述和意义 | 第15-16页 |
| 1.2.2.2 影响蛋白质折叠/去折叠的因素 | 第16-17页 |
| 1.2.3 分子模拟在蛋白质折叠/去折叠中的应用 | 第17页 |
| 1.3 蛋白质分子模拟 | 第17-21页 |
| 1.3.1 分子模拟技术 | 第17-18页 |
| 1.3.2 常见的分子模拟技术 | 第18-20页 |
| 1.3.2.1 分子动力学方法(Molecular dynamic simulation,MD) | 第18-19页 |
| 1.3.2.2 蒙特卡罗(Monte Carlo-MC)方法 | 第19页 |
| 1.3.2.3 密度泛函理论(DFT) | 第19-20页 |
| 1.3.3 分子模拟软件介绍 | 第20-21页 |
| 1.3.3.1 Materials Studio软件 | 第20页 |
| 1.3.3.2 Discovery Studio软件 | 第20-21页 |
| 1.3.3.3 Gaussina软件 | 第21页 |
| 1.4 本文研究思路 | 第21-23页 |
| 1.4.1 本文研究内容 | 第21页 |
| 1.4.2 本文研究意义 | 第21-22页 |
| 1.4.3 本文主要创新性 | 第22-23页 |
| 第2章 纤维蛋白原片段与聚合物材料表面间的吸附模拟:亲水/疏水性影响 | 第23-33页 |
| 2.1 引言 | 第23-24页 |
| 2.2 计算方法 | 第24-26页 |
| 2.2.1 自组装膜层 | 第25页 |
| 2.2.2 吸附模拟 | 第25-26页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第26-32页 |
| 2.3.1 HFG和聚合物表面间的最短距离 | 第26-27页 |
| 2.3.2 HFG和聚合物表面间的吸附能 | 第27-28页 |
| 2.3.3 HFG和聚合物表面间的氢键作用 | 第28-30页 |
| 2.3.4 HFG分子的构型变化 | 第30-32页 |
| 2.4 结论 | 第32-33页 |
| 第3章 人体中凝血因子Ⅸa与Ⅷa间相互作用的分子模拟 | 第33-43页 |
| 3.1 引言 | 第33-34页 |
| 3.2 实验方法 | 第34页 |
| 3.3 结果分析 | 第34-42页 |
| 3.3.1 FⅧa和FⅨa蛋白相互作用区域 | 第35-36页 |
| 3.3.2 对接前后整体构型的变化 | 第36页 |
| 3.3.3 氢键相互作用 | 第36-40页 |
| 3.3.4 静电相互作用 | 第40-42页 |
| 3.4 结论 | 第42-43页 |
| 第4章 葡萄糖氧化酶的构象与催化活性关系的分子模拟 | 第43-58页 |
| 4.1 引言 | 第43-44页 |
| 4.2 计算方法 | 第44页 |
| 4.3 结果和讨论 | 第44-56页 |
| 4.3.1 温度对整体构型的影响 | 第44-46页 |
| 4.3.2 温度对二级构型的影响 | 第46-47页 |
| 4.3.3 温度对FAD构型的影响 | 第47-50页 |
| 4.3.4 FAD分子前线轨道 | 第50-51页 |
| 4.3.5 FAD分子内电荷转移 | 第51-52页 |
| 4.3.6 FAD分子内氢键 | 第52-56页 |
| 4.4 结论 | 第56-58页 |
| 第5章 肌红蛋白的构象与直接电子转移能力关系的分子模拟 | 第58-66页 |
| 5.1 引言 | 第58-59页 |
| 5.2 计算方法 | 第59页 |
| 5.3 结果和讨论 | 第59-65页 |
| 5.3.1 pH值对整体构型的影响 | 第59-60页 |
| 5.3.2 pH对二级构型的影响 | 第60页 |
| 5.3.3 pH对血红素辅基(HEME)的影响 | 第60-63页 |
| 5.3.4 HEME分子内电荷转移 | 第63-64页 |
| 5.3.5 pH对体系中氢键的影响 | 第64-65页 |
| 5.4 结论 | 第65-66页 |
| 参考文献 | 第66-77页 |
| 在读期间发表的学术论文 | 第77-78页 |
| 致谢 | 第78页 |
