| 摘要 | 第1-7页 |
| ABSTRACT | 第7-13页 |
| 第一章 文献综述 | 第13-31页 |
| ·胸腺肽α1的研究现状及生物学作用 | 第13-18页 |
| ·胸腺肽 | 第13-15页 |
| ·Tα1的理化性质 | 第15-16页 |
| ·Tα1的生物学活性 | 第16-18页 |
| ·Tα1的临床应用及前景展望 | 第18-20页 |
| ·Tα1制剂的使用策略 | 第18页 |
| ·Tα1的临床应用 | 第18-20页 |
| ·Tα1的市场现状 | 第20页 |
| ·Tα1的生产方法 | 第20-22页 |
| ·组织提取法 | 第20-21页 |
| ·化学合成方法 | 第21页 |
| ·基因工程方法 | 第21-22页 |
| ·大肠杆菌表达系统简介 | 第22-29页 |
| ·用大肠杆菌进行基因表达的一般策略 | 第22-23页 |
| ·影响重组蛋白在大肠杆菌中表达量的因素 | 第23-25页 |
| ·外源蛋白在大肠杆菌中的表达形式 | 第25-26页 |
| ·重组蛋白的包涵体体外复性研究 | 第26-29页 |
| ·表达类型的选择和培养条件的控制 | 第29-31页 |
| 第二章 重组人胸腺肽α1基因工程菌的构建原理 | 第31-33页 |
| ·引言 | 第31页 |
| ·Tα1基因工程菌的构建原理 | 第31-33页 |
| 第三章 重组人胸腺肽α1基因工程菌发酵条件的研究 | 第33-45页 |
| ·引言 | 第33页 |
| ·试验材料与仪器 | 第33-34页 |
| ·试验材料 | 第33-34页 |
| ·实验仪器 | 第34页 |
| ·实验方法 | 第34-37页 |
| ·菌种活化 | 第34-35页 |
| ·种子液的培养 | 第35页 |
| ·发酵培养 | 第35页 |
| ·培养时间对基因工程菌生长的影响 | 第35页 |
| ·培养基基本组成的影响 | 第35-36页 |
| ·培养基中无机盐对大肠杆菌生长的影响 | 第36-37页 |
| ·诱导条件的影响 | 第37页 |
| ·菌体浓度的测定 | 第37页 |
| ·实验结果与分析 | 第37-42页 |
| ·基因工程菌的生长曲线 | 第37-38页 |
| ·不同培养时间对精制包涵体得率的影响 | 第38-39页 |
| ·葡萄糖、胰蛋白胨、酵母提取物对工程菌生长的影响 | 第39-40页 |
| ·培养基中无机盐对基因工程菌生长影响 | 第40-41页 |
| ·诱导条件的影响 | 第41-42页 |
| ·本章小结 | 第42-45页 |
| 第四章 重组人胸腺肽α1的分离纯化与鉴定 | 第45-61页 |
| ·引言 | 第45-46页 |
| ·实验材料和仪器 | 第46-47页 |
| ·实验材料 | 第46页 |
| ·实验仪器 | 第46-47页 |
| ·实验操作与方法 | 第47-49页 |
| ·精制包涵体的制备 | 第47页 |
| ·包涵体的溶解及稀释复性 | 第47-48页 |
| ·rhTα1融合蛋白的分离纯化 | 第48页 |
| ·融合蛋白的酶切反应及rhTα1的纯化 | 第48-49页 |
| ·分析方法 | 第49-50页 |
| ·SDS-PAGE凝胶电泳 | 第49页 |
| ·考马斯亮兰法测定蛋白浓度 | 第49-50页 |
| ·基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱法检测rhTα1的分子量 | 第50页 |
| ·用高效液相色谱测定rhTα1的含量 | 第50页 |
| ·实验结果与分析 | 第50-58页 |
| ·精制包涵体的制备与洗涤 | 第50-52页 |
| ·rhTα1融合蛋白包涵体的溶解与稀释复性 | 第52页 |
| ·rhTα1融合蛋白不同复性方法的比较 | 第52-54页 |
| ·DEAE阴离子交换柱纯化rhTα1融合蛋白 | 第54-55页 |
| ·融合蛋白的酶切及rhTα1的纯化 | 第55-56页 |
| ·rhTα1的纯度鉴定 | 第56-58页 |
| ·本章小结 | 第58-61页 |
| 第五章 结论与建议 | 第61-63页 |
| ·结论 | 第61-62页 |
| ·建议 | 第62-63页 |
| 参考文献 | 第63-67页 |
| 附录 | 第67-71页 |
| 附录一 各种试剂的配制 | 第67-70页 |
| 附录二 培养基 | 第70-71页 |
| 致谢 | 第71-72页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文目录 | 第72-73页 |
| 作者和导师简介 | 第73-74页 |
| 硕士研究生学位论文答辩委员会决议书 | 第74-75页 |