| 摘要 | 第1-10页 |
| 英文摘要 | 第10-14页 |
| 第一章 绪论 | 第14-49页 |
| 第一节 褐藻胶及其寡糖的研究进展 | 第14-20页 |
| 1 褐藻生物性状 | 第14-15页 |
| 2 褐藻胶的化学组成与结构 | 第15-16页 |
| 3 褐藻胶的理化性质及用途 | 第16-17页 |
| 4 褐藻胶的裂解 | 第17-18页 |
| 5 褐藻胶及其裂解产物的生理活性研究进展 | 第18-20页 |
| 6 褐藻胶酶解产物分析 | 第20页 |
| 第二节 褐藻胶裂解酶的研究进展 | 第20-29页 |
| 1 褐藻胶裂解酶的分类及来源 | 第21-23页 |
| 2 褐藻胶裂解酶的性质 | 第23页 |
| 3 酶活力测定方法 | 第23-24页 |
| 4 微生物褐藻胶裂解酶的产生菌及其酶系 | 第24-27页 |
| 5 褐藻胶裂解酶在大肠杆菌中表达的研究现状 | 第27-28页 |
| 6 褐藻胶裂解酶的应用研究 | 第28-29页 |
| 第三节 细菌蛋白质分泌 | 第29-37页 |
| 1 Sec 转运途径 | 第30-34页 |
| 2 Tat 转运途径 | 第34-37页 |
| 第四节 大肠杆菌表达系统的研究进展 | 第37-46页 |
| 1 重组蛋白的表达量 | 第37-38页 |
| 2 重组蛋白的表达活性 | 第38-40页 |
| 3 重组蛋白的表达调控研究 | 第40-41页 |
| 4 重组蛋白在大肠杆菌中的分泌 | 第41-46页 |
| 第五节 本论文研究的目的与意义 | 第46-49页 |
| 第二章 P.elyakovii 褐藻胶裂解酶的纯化及其抗体的制备 | 第49-64页 |
| 第一节 P.elyakovii 褐藻胶裂解酶的纯化 | 第49-58页 |
| 1 前言 | 第49页 |
| 2 材料与方法 | 第49-54页 |
| 3 结果与分析 | 第54-57页 |
| 4 讨论 | 第57-58页 |
| 第二节 抗褐藻胶裂解酶抗体的制备 | 第58-63页 |
| 1 前言 | 第58页 |
| 2 材料与方法 | 第58-61页 |
| 3 结果与分析 | 第61-63页 |
| 4 讨论 | 第63页 |
| 本章小结 | 第63-64页 |
| 第三章 褐藻胶裂解酶在大肠杆菌中的诱导表达及其表达调控研究 | 第64-98页 |
| 第一节 褐藻胶裂解酶在大肠杆菌中的诱导表达 | 第64-85页 |
| 1 前言 | 第64-65页 |
| 2 材料和方法 | 第65-75页 |
| 3 结果与分析 | 第75-81页 |
| 4 讨论 | 第81-85页 |
| 第二节 重组褐藻胶裂解酶在大肠杆菌中的表达调控研究 | 第85-97页 |
| 1 前言 | 第85页 |
| 2 材料与方法 | 第85-90页 |
| 3 结果与讨论 | 第90-95页 |
| 4 讨论 | 第95-97页 |
| 本章小结 | 第97-98页 |
| 第四章 重组褐藻胶裂解酶在大肠杆菌中分泌途径与加工过程的研究 | 第98-114页 |
| 1 前言 | 第98-99页 |
| 2 材料与方法 | 第99-102页 |
| 3 结果与分析 | 第102-110页 |
| 4 讨论 | 第110-113页 |
| 本章小结 | 第113-114页 |
| 第五章 基因工程菌E.coli 细胞重组褐藻胶裂解酶的纯化及性质研究 | 第114-125页 |
| 1 前言 | 第114页 |
| 2 材料与方法 | 第114-116页 |
| 3 结果与分析 | 第116-123页 |
| 4 讨论 | 第123-124页 |
| 本章小结 | 第124-125页 |
| 总结与创新点 | 第125-126页 |
| 后期工作展望 | 第126-127页 |
| 附录 | 第127-129页 |
| 在读期间发表的和已提交的论文 | 第129-130页 |
| 致谢 | 第130-131页 |
| 参考文献 | 第131-140页 |
