| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-9页 |
| 文献综述 | 第12-22页 |
| 第一章 狂犬病的相关研究进展 | 第12-22页 |
| 1.1 狂犬病及其防控研究进展 | 第12-20页 |
| 1.1.1 狂犬病的特征及其流行态势 | 第12-13页 |
| 1.1.2 RABV的基本形态、构成和物理化学特性 | 第13-16页 |
| 1.1.3 RABV的复制过程 | 第16-17页 |
| 1.1.4 RABV的致病机制 | 第17-18页 |
| 1.1.5 狂犬病的防控策略及其疫苗的研究进展 | 第18-20页 |
| 1.2 大肠杆菌表达系统概述 | 第20-22页 |
| 1.2.1 大肠杆菌表达系统的优势 | 第20页 |
| 1.2.2 大肠杆菌表达载体的特点，分类，及选择 | 第20-22页 |
| 试验研究 | 第22-50页 |
| 第二章 G基因的合成与重组表达载体的构建 | 第22-28页 |
| 2.1 实验材料 | 第22页 |
| 2.1.1 主要试剂 | 第22页 |
| 2.1.2 主要设备与仪器 | 第22页 |
| 2.2 实验方法及实验步骤 | 第22-25页 |
| 2.2.1 目的基因G的引物设计 | 第22-23页 |
| 2.2.2 目的片段G的扩增 | 第23页 |
| 2.2.3 PCR产物的回收与纯化 | 第23页 |
| 2.2.4 重组表达载体的构建 | 第23-25页 |
| 2.2.5 重组质粒的鉴定 | 第25页 |
| 2.3 实验结果 | 第25-28页 |
| 2.3.1 G基因的扩增结果 | 第25-26页 |
| 2.3.2 重组质粒的酶切鉴定结果 | 第26页 |
| 2.3.3 重组表达载体构建结果 | 第26-27页 |
| 2.3.4 分析与讨论 | 第27-28页 |
| 第三章 G蛋白的诱导表达与纯化 | 第28-46页 |
| 3.1 G蛋白的诱导表达与纯化 | 第28-30页 |
| 3.1.1 实验材料 | 第28页 |
| 3.1.2 主要试剂 | 第28-30页 |
| 3.1.3 主要设备与仪器 | 第30页 |
| 3.2 实验方法及实验步骤 | 第30-34页 |
| 3.2.1 重组G蛋白的诱导表达及蛋白免疫印迹法的鉴定 | 第30-31页 |
| 3.2.2 重组蛋白的诱导表达条件优化 | 第31页 |
| 3.2.3 Western blot检测重组蛋白G的反应原性 | 第31页 |
| 3.2.4 Ni填料纯化目的蛋白试验 | 第31-32页 |
| 3.2.5 离子交换层析填料的筛选 | 第32-33页 |
| 3.2.6 离子交换层析法纯化目的蛋白试验 | 第33-34页 |
| 3.2.7 凝胶过滤层析法纯化目的蛋白 | 第34页 |
| 3.3 实验结果 | 第34-44页 |
| 3.3.1 重组蛋白G的诱导表达及可溶性分析结果 | 第34-36页 |
| 3.3.2 重组蛋白G的诱导表达条件优化结果 | 第36-37页 |
| 3.3.3 Western blot鉴定重组蛋白的反应原性 | 第37页 |
| 3.3.4 目的蛋白与Ni填料的结合试验结果 | 第37-38页 |
| 3.3.5 Ni填料纯化蛋白的试验结果 | 第38-39页 |
| 3.3.6 离子交换层析填料的筛选结果 | 第39-42页 |
| 3.3.7 离子交换层析纯化目的蛋白的试验结果 | 第42-43页 |
| 3.3.8 凝胶过滤层析法纯化目的蛋白的结果 | 第43-44页 |
| 3.4 分析与讨论 | 第44-46页 |
| 第四章 疫苗试制及其免疫效果评价 | 第46-50页 |
| 4.1 实验材料与试剂 | 第46页 |
| 4.2 主要设备与仪器 | 第46页 |
| 4.3 实验方法及实验步骤 | 第46-47页 |
| 4.3.1 免疫原的制备 | 第46页 |
| 4.3.2 免疫分组及免疫程序 | 第46-47页 |
| 4.3.3 免疫血清的检测 | 第47页 |
| 4.3.4 免疫血清检测结果的统计学分析 | 第47页 |
| 4.4 实验结果 | 第47-49页 |
| 4.4.1 血清ELISA试剂盒检测结果（OD450值） | 第47-49页 |
| 4.5 分析与讨论 | 第49-50页 |
| 结论 | 第50-51页 |
| 参考文献 | 第51-57页 |
| 缩略词 | 第57-58页 |
| 附录 | 第58-62页 |
| 致谢 | 第62-64页 |
| 作者简介 | 第64页 |
