| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-7页 |
| 英文缩写词表 | 第7-10页 |
| 文献综述 | 第10-17页 |
| 1 引言 | 第17-19页 |
| 2 材料与方法 | 第19-32页 |
| ·实验材料 | 第19-21页 |
| ·菌株与载体 | 第19页 |
| ·主要工具酶及试剂盒 | 第19页 |
| ·其他相关试剂 | 第19页 |
| ·标准参照物 | 第19页 |
| ·缓冲液的配制 | 第19-20页 |
| ·仪器设备 | 第20-21页 |
| ·实验方法 | 第21-32页 |
| ·目的基因的合成 | 第21页 |
| ·表达载体 pGEX-6P-1-AvBD2op 的构建 | 第21-25页 |
| ·表达载体 pGEX-6P-1-AvBD2 的构建 | 第25-28页 |
| ·鸡 AvBD2 融合蛋白的诱导表达 | 第28-29页 |
| ·鸡 AvBD2 融合蛋白的亲和层析纯化 | 第29-30页 |
| ·鸡 AvBD2 融合蛋白浓度的测定 | 第30页 |
| ·鸡 AvBD2 融合蛋白抑菌活性的检测 | 第30-32页 |
| 3 结果与分析 | 第32-40页 |
| ·表达载体 pGEX-6P-1-AvBD2op 的构建 | 第32-33页 |
| ·表达载体 pGEX-6P-1-AvBD2 的构建 | 第33页 |
| ·鸡 AvBD2 融合蛋白的诱导表达 | 第33-35页 |
| ·融合蛋白的诱导表达 | 第33-34页 |
| ·融合蛋白诱导温度的优化 | 第34-35页 |
| ·融合蛋白 IPTG 诱导浓度的优化 | 第35页 |
| ·鸡 AvBD2 融合蛋白的亲和层析纯化 | 第35-36页 |
| ·鸡 AvBD2 融合蛋白浓度的测定 | 第36-37页 |
| ·蛋白质的标准曲线 | 第36页 |
| ·鸡 AvBD2 融合蛋白的浓度测定 | 第36-37页 |
| ·鸡 AvBD2 融合蛋白抑菌活性的检测 | 第37-40页 |
| ·抑菌谱的测定 | 第37页 |
| ·最小抑菌浓度（MIC）的测定 | 第37-38页 |
| ·透射电镜检测鸡 AvBD2 融合蛋白对菌体外部形态特征的影响 | 第38-40页 |
| 4 讨论 | 第40-43页 |
| ·AvBD2 原核表达系统的构建及密码子的优化 | 第40页 |
| ·AvBD2 融合蛋白的表达及纯化 | 第40-41页 |
| ·AvBD2 的抑菌活性 | 第41-43页 |
| 5 结论 | 第43-44页 |
| 参考文献 | 第44-48页 |
| 致谢 | 第48-49页 |
| 作者简介 | 第49页 |
