| 摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-12页 |
| 第1章 文献综述 | 第12-31页 |
| ·角蛋白酶产生菌 | 第12-15页 |
| ·细菌 | 第12-13页 |
| ·放线菌 | 第13-14页 |
| ·真菌 | 第14-15页 |
| ·角蛋白酶的性质 | 第15-20页 |
| ·pH和温度动力学 | 第15-16页 |
| ·分子量和等电点大小 | 第16-17页 |
| ·底物的特异性 | 第17-18页 |
| ·抑制剂，金属离子，有机溶剂和还原剂对角蛋白酶活性的影响 | 第18页 |
| ·基因序列和氨基酸序列 | 第18-20页 |
| ·角蛋白酶的活性测定方法 | 第20-23页 |
| ·以酪蛋白或血红蛋白为底物的测定方法 | 第20页 |
| ·以羽毛(粉)为底物的测定方法 | 第20-21页 |
| ·减量法 | 第20-21页 |
| ·比色法 | 第21页 |
| ·以化学修饰角蛋白为底物的测定方法 | 第21-23页 |
| ·角蛋白酶的作用机理 | 第23-25页 |
| ·物理压力理论 | 第23页 |
| ·膜电位理论 | 第23-24页 |
| ·复合酶理论 | 第24页 |
| ·无机变性理论 | 第24-25页 |
| ·角蛋白酶的应用 | 第25-30页 |
| ·饲料工业 | 第26页 |
| ·医疗行业 | 第26-28页 |
| ·皮革工业 | 第28页 |
| ·洗涤剂行业 | 第28-29页 |
| ·农业领域 | 第29页 |
| ·其它领域 | 第29-30页 |
| ·选题依据和研究的主要内容 | 第30-31页 |
| ·选题依据 | 第30页 |
| ·研究的主要内容 | 第30-31页 |
| 第2章 角蛋白酶的分离纯化研究 | 第31-52页 |
| ·引言 | 第31页 |
| ·材料 | 第31-33页 |
| ·菌株 | 第31-32页 |
| ·培养基 | 第32页 |
| ·种子培养基 | 第32页 |
| ·发酵培养基 | 第32页 |
| ·培养方法 | 第32页 |
| ·试剂 | 第32-33页 |
| ·主要仪器 | 第33页 |
| ·实验方法 | 第33-40页 |
| ·酶活测定方法 | 第33-34页 |
| ·蛋白含量的测定 | 第34页 |
| ·发酵液的制备 | 第34页 |
| ·盐析 | 第34-35页 |
| ·盐析最适pH值的确定 | 第35页 |
| ·盐析对角蛋白酶沉淀的影响 | 第35页 |
| ·有机溶剂沉淀-丙酮沉淀 | 第35-36页 |
| ·有机溶剂用量对角蛋白酶沉淀的影响 | 第35-36页 |
| ·离子强度对有机溶剂沉淀酶的影响 | 第36页 |
| ·某些金属离子对有机溶剂沉淀酶的影响 | 第36页 |
| ·离子交换层析 | 第36-38页 |
| ·离子交换树脂的选择 | 第36-37页 |
| ·缓冲液pH的选择 | 第37-38页 |
| ·洗脱条件的选择 | 第38页 |
| ·蛋白酶液的浓缩 | 第38页 |
| ·凝胶柱层析 | 第38页 |
| ·角蛋白酶的鉴定 | 第38-40页 |
| ·角蛋白酶的纯度鉴定-SDS-PAGE | 第38-40页 |
| ·结果与讨论 | 第40-50页 |
| ·盐析 | 第40-42页 |
| ·盐析最适pH值的确定 | 第40-41页 |
| ·盐析对角蛋白酶活的影响 | 第41-42页 |
| ·有机溶剂沉淀 | 第42-45页 |
| ·有机溶剂用量对角蛋白酶沉淀的影响 | 第43页 |
| ·离子强度对角蛋白酶沉淀的影响 | 第43-44页 |
| ·某些金属离子对有机溶剂沉淀酶的影响 | 第44-45页 |
| ·离子交换层析 | 第45-48页 |
| ·阳离子交换层析 | 第46页 |
| ·阴离子交换层析 | 第46-47页 |
| ·分离和洗脱条件的确定 | 第47-48页 |
| ·凝胶柱层析 | 第48-49页 |
| ·角蛋白酶的鉴定 | 第49-50页 |
| ·本章小结 | 第50-52页 |
| 第3章 角蛋白酶的酶学性质和酶促反应动力学研究 | 第52-68页 |
| ·引言 | 第52页 |
| ·材料 | 第52-54页 |
| ·试剂和缓冲液 | 第52-54页 |
| ·试剂 | 第52-53页 |
| ·缓冲液 | 第53-54页 |
| ·主要仪器 | 第54页 |
| ·实验方法 | 第54-57页 |
| ·酶活测定方法 | 第54-55页 |
| ·以一般角蛋白为底物的酶活测定方法 | 第54页 |
| ·以化学合成角蛋白(Azure Keratin)为底物的酶活测定方法 | 第54-55页 |
| ·以Casein为底物的蛋白酶活测定方法 | 第55页 |
| ·以Azocasein为底物的蛋白酶活测定方法 | 第55页 |
| ·角蛋白酶的酶学性质研究 | 第55-57页 |
| ·角蛋白酶的最适反应温度 | 第55页 |
| ·角蛋白酶的热稳定性 | 第55-56页 |
| ·角蛋白酶的最适作用pH | 第56页 |
| ·角蛋白酶的酸碱稳定性 | 第56页 |
| ·金属离子对角蛋白酶活的影响 | 第56页 |
| ·抑制剂，螯合剂，有机溶剂等对角蛋白酶活的影响 | 第56-57页 |
| ·角蛋白酶的酶促反应动力学的研究 | 第57页 |
| ·角蛋白酶的反应初速度确定 | 第57页 |
| ·角蛋白酶的K_m值和最大反应速度 | 第57页 |
| ·结果与讨论 | 第57-67页 |
| ·角蛋白酶的酶学性质研究 | 第57-64页 |
| ·角蛋白酶的最适反应温度 | 第57-58页 |
| ·角蛋白酶的热稳定性 | 第58-59页 |
| ·角蛋白酶的最适作用pH | 第59-60页 |
| ·角蛋白酶的酸碱稳定性 | 第60页 |
| ·金属离子对角蛋白酶活的影响 | 第60-61页 |
| ·抑制剂，螯合剂，有机溶剂以及表面活性剂等对角蛋白酶活性的影响 | 第61-64页 |
| ·角蛋白酶的酶促反应动力学的研究 | 第64-67页 |
| ·角蛋白酶的反应初速度确定 | 第64-65页 |
| ·角蛋白酶的K_m值和最大反应速度 | 第65-67页 |
| ·本章小结 | 第67-68页 |
| 第4章 角蛋白酶的应用初探 | 第68-77页 |
| ·引言 | 第68页 |
| ·材料 | 第68-69页 |
| ·试剂 | 第68-69页 |
| ·设备 | 第69页 |
| ·实验方法 | 第69-71页 |
| ·羊毛织物的处理工艺 | 第69页 |
| ·羊毛织物减量率测试 | 第69-70页 |
| ·羊毛织物毡缩率测试 | 第70页 |
| ·羊毛织物撕破强力测试 | 第70页 |
| ·羊毛织物摩擦系数和定向摩擦效应测试 | 第70页 |
| ·羊毛纤维的电镜扫描 | 第70-71页 |
| ·结果与讨论 | 第71-76页 |
| ·羊毛织物减量率测试 | 第71-72页 |
| ·羊毛织物毡缩率测试 | 第72-73页 |
| ·羊毛织物撕破强力测试 | 第73-74页 |
| ·羊毛织物摩擦系数和定向摩擦效应测定 | 第74-75页 |
| ·羊毛纤维的电镜扫描 | 第75-76页 |
| ·本章小结 | 第76-77页 |
| 第5章 结论和建议 | 第77-79页 |
| ·本论文的主要结论 | 第77-78页 |
| ·后期研究展望 | 第78-79页 |
| 参考文献 | 第79-88页 |
| 攻读硕士期间发表的学术论文及成果 | 第88-89页 |
| 致谢 | 第89页 |
