中文摘要 | 第1-9页 |
英文摘要 | 第9-11页 |
1 前言 | 第11-22页 |
·鸡白细胞介素2 概述 | 第11-17页 |
·鸡 IL-2 的诱生及纯化 | 第11-12页 |
·鸡IL-2 基因的克隆及其基因结构 | 第12-13页 |
·鸡 IL-2 的表达 | 第13-14页 |
·鸡 IL-2 的生物学活性 | 第14-15页 |
·鸡 IL-2 的生物学活性检测 | 第15-16页 |
·鸡 IL-2 的受体的研究 | 第16-17页 |
·IL-2 作为免疫佐剂的研究进展 | 第17-21页 |
·哺乳动物IL-2 作为免疫佐剂的研究进展 | 第17-20页 |
·鸡IL-2 作为免疫佐剂的研究进展 | 第20-21页 |
·研究的目的与意义 | 第21-22页 |
2 材料与方法 | 第22-32页 |
·试验材料 | 第22-23页 |
·病毒株和疫苗 | 第22页 |
·试验动物 | 第22页 |
·菌株、载体及质粒 | 第22页 |
·主要工具酶、抗体及分子生物学试剂盒 | 第22页 |
·主要生化试剂 | 第22-23页 |
·主要实验仪器设备 | 第23页 |
·试验方法 | 第23-31页 |
·鸡 IL-2 基因的克隆与序列分析及其原核表达载体的构建 | 第23-26页 |
·ChIL-2 基因表达载体的构建 | 第26页 |
·ChIL-2 基因的表达及蛋白纯化 | 第26-27页 |
·ChIL-2 融合蛋白的 Western-blot 鉴定 | 第27页 |
·ChIL-2 融合蛋白多克隆抗血清的制备和鉴定 | 第27-28页 |
·ChIL-2 融合蛋白的生物学活性检测(MTT 法) | 第28页 |
·ChIL-2 重组蛋白对禽流感灭活苗的免疫增强作用 | 第28-31页 |
·数据处理 | 第31-32页 |
3 试验结果 | 第32-50页 |
·ChIL-2 基因的克隆与序列分析 | 第32-35页 |
·细胞培养及总 RNA 的提取 | 第32页 |
·RT-PCR | 第32-33页 |
·重组质粒 pMD-18-T-IL-2 的鉴定 | 第33-34页 |
·重组质粒 pMD-18-T-IL-2 的测序结果 | 第34-35页 |
·ChIL-2 基因表达载体的构建 | 第35-36页 |
·重组表达质粒的 PCR 鉴定 | 第35页 |
·重组表达质粒的双酶切鉴定 | 第35-36页 |
·ChIL-2 基因的表达和蛋白纯化 | 第36-37页 |
·重组蛋白的表达 | 第36页 |
·重组蛋白的纯化 | 第36-37页 |
·Western blot 方法检测诱导的蛋白 | 第37页 |
·多克隆抗体的制备 | 第37-38页 |
·Western blot 方法检测多克隆抗体 | 第38-39页 |
·MTT 法测定鸡 IL-2 重组蛋白的生物活性 | 第39页 |
·雏鸡免疫器官及血液T、B 淋巴细胞增殖功能动态变化 | 第39-43页 |
·雏鸡胸腺T 淋巴细胞增殖功能动态变化 | 第39-40页 |
·雏鸡脾脏T 淋巴细胞增殖功能动态变化 | 第40-41页 |
·雏鸡血液T 淋巴细胞增殖功能动态变化 | 第41页 |
·雏鸡脾脏B 淋巴细胞增殖功能动态变化 | 第41-42页 |
·雏鸡血液B 淋巴细胞增殖功能动态变化 | 第42-43页 |
·雏鸡免疫器官及血液不同亚型T 淋巴细胞动态变化 | 第43-46页 |
·雏鸡免疫器官及血液CD4+ T 淋巴细胞动态变化 | 第43-44页 |
·雏鸡免疫器官及血液CD8+ T 淋巴细胞动态变化 | 第44-46页 |
·雏鸡免疫器官指数的动态变化 | 第46-48页 |
·免疫雏鸡 HI 抗体效价的动态变化 | 第48-49页 |
·攻毒后保护率的比较 | 第49-50页 |
4 讨论 | 第50-56页 |
·ChIL-2 基因的克隆 | 第50页 |
·ChIL-2 的表达、纯化及多抗血清的制备 | 第50-52页 |
·ChIL-2 的生物学活性检测 | 第52页 |
·ChIL-2 对禽流感灭活苗的免疫增强作用 | 第52-56页 |
·雏鸡免疫后T 淋巴细胞增殖功能变化 | 第53页 |
·雏鸡免疫后B 淋巴细胞增殖功能变化 | 第53-54页 |
·雏鸡免疫后不同亚型T 细胞动态变化 | 第54-55页 |
·雏鸡免疫器官指数的动态变化 | 第55页 |
·免疫雏鸡 HI 抗体的动态变化及免疫保护率的比较 | 第55-56页 |
5 结论 | 第56-57页 |
致谢 | 第57-58页 |
参考文献 | 第58-64页 |
附录:主要溶液的配制 | 第64-66页 |
攻读硕士学位期间发表的学术论文 | 第66页 |