| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 缩略词 | 第10-11页 |
| 第一章 引言 | 第11-24页 |
| 1.1 蛋白磷酸化作用 | 第11-12页 |
| 1.1.1 蛋白磷酸化概述 | 第11页 |
| 1.1.2 蛋白磷酸化作用的研究进展 | 第11-12页 |
| 1.2 植物病原真菌中的MAPK级联信号通路 | 第12-15页 |
| 1.2.1 致病性相关MAPK:调控侵染相关的形态建成以及侵染菌丝的生长 | 第12-14页 |
| 1.2.2 细胞完整性MAPK:重塑细胞表面回避植物免疫反应 | 第14页 |
| 1.2.3 高渗透压MAPK:侵入寄主时的高渗胁迫应答 | 第14-15页 |
| 1.3 蛋白磷酸酶PP2A的研究进展 | 第15-16页 |
| 1.3.1 PP2A的结构 | 第15-16页 |
| 1.3.2 PP2A在信号调控中的作用 | 第16页 |
| 1.3.3 PP2A在真菌中的研究进展 | 第16页 |
| 1.4 蛋白激酶NDR1的研究进展 | 第16-20页 |
| 1.4.1 NDR蛋白激酶的结构特征 | 第17-18页 |
| 1.4.2 NDR蛋白激酶的表达和定位 | 第18页 |
| 1.4.3 NDR蛋白激酶的调控 | 第18-19页 |
| 1.4.4 NDR蛋白激酶调控了酵母有丝分裂的退出 | 第19-20页 |
| 1.4.5 酵母形态建成网络 | 第20页 |
| 1.5 磷酸化蛋白组学研究方法 | 第20-21页 |
| 1.5.1 样品的准备 | 第20-21页 |
| 1.5.2 磷酸肽的富集 | 第21页 |
| 1.5.3 磷酸化位点的特征 | 第21页 |
| 1.6 稻瘟病菌的生物学特征 | 第21-22页 |
| 1.7 本研究的立论依据和研究意义 | 第22-24页 |
| 第二章 实验材料与方法 | 第24-33页 |
| 2.1 供试菌株与材料 | 第24页 |
| 2.1.1 稻瘟菌菌株材料 | 第24页 |
| 2.1.2 细菌菌株材料 | 第24页 |
| 2.1.3 酵母菌株材料 | 第24页 |
| 2.1.4 植物材料 | 第24页 |
| 2.1.5 质粒载体 | 第24页 |
| 2.2 实验耗材与培养基 | 第24-28页 |
| 2.2.1 常用试剂 | 第24-25页 |
| 2.2.2 常用筛选抗生素 | 第25-26页 |
| 2.2.3 常用试剂及培养基 | 第26-28页 |
| 2.3 实验仪器 | 第28-29页 |
| 2.4 实验流程 | 第29-33页 |
| 2.4.1 菌株及培养条件 | 第29页 |
| 2.4.2 蛋白提取和酶解 | 第29-30页 |
| 2.4.3 强阳离子交换色谱 | 第30页 |
| 2.4.4 IMAC富集磷酸肽 | 第30页 |
| 2.4.5 液质连用的LC-MS/MS质谱检测分析 | 第30-33页 |
| 第三章 稻瘟病菌菌丝体中磷酸化蛋白组学分析 | 第33-59页 |
| 3.1 稻瘟病菌菌丝体中磷酸化蛋白及位点的鉴定 | 第33-36页 |
| 3.1.1 磷酸化蛋白及位点的鉴定策略 | 第33-34页 |
| 3.1.2 稻瘟病菌菌丝阶段的磷酸化蛋白和磷酸化位点的鉴定 | 第34-36页 |
| 3.2 菌丝阶段磷酸化蛋白的本体论分析和富集分析 | 第36-39页 |
| 3.3 稻瘟病菌保守磷酸基序的鉴定 | 第39-41页 |
| 3.4 稻瘟病菌中蛋白激酶与底物关系的预测 | 第41-43页 |
| 3.5 稻瘟病菌中致病相关蛋白的磷酸化作用 | 第43-48页 |
| 3.6 Pmp1调控Mps1和Pmk1的去磷酸化作用 | 第48-53页 |
| 3.7 Pmp1是一个新的稻瘟病菌致病因子 | 第53-55页 |
| 3.8 本章结论与讨论 | 第55-59页 |
| 3.8.1 稻瘟病菌菌丝体的磷酸化蛋白组特征 | 第55页 |
| 3.8.2 稻瘟病菌致病相关蛋白的磷酸化作用 | 第55-56页 |
| 3.8.3 Pmp1调控了Pmk1以及Mps1级联信号通路 | 第56-59页 |
| 第四章 比较磷酸化蛋白组学鉴定蛋白磷酸酶PPG1的靶标蛋白 | 第59-81页 |
| 4.1 野生型菌株P131和△moppg1敲除体的磷酸化蛋白组学比较分析 | 第59-65页 |
| 4.1.1 敲除体△moppg1菌丝中磷酸化蛋白和位点的鉴定 | 第59-60页 |
| 4.1.2 野生型P131和△moppg1敲除体菌丝中磷酸化位点比较定量分析 | 第60-62页 |
| 4.1.3 △moppg1敲除体中上调磷酸化位点特征性磷酸基序的提取 | 第62-63页 |
| 4.1.4 敲除体△moppg1中上调磷酸化蛋白参与的信号通路 | 第63-65页 |
| 4.2 蛋白磷酸酶PPG1直接调控MoNDR1的去磷酸化 | 第65-75页 |
| 4.2.1 MoNDR1磷酸化位点Ser466的鉴定 | 第65-67页 |
| 4.2.2 PPG1调控了MoNDR1位点Ser466的去磷酸化 | 第67-69页 |
| 4.2.3 蛋白磷酸酶PPG1与MoNDR1直接互作 | 第69-71页 |
| 4.2.4 MoNDR1其磷酸化位点Ser466的功能分析 | 第71-75页 |
| 4.3 蛋白磷酸酶PPG1调控Met6的去磷酸磷酸化 | 第75-78页 |
| 4.4 本章结论与讨论 | 第78-81页 |
| 第五章 稻瘟病菌受磷酸化调控的SR蛋白功能初探 | 第81-89页 |
| 5.1 MoSrp1的敲除和生物学功能研究 | 第81-85页 |
| 5.1.1 MoSrp1的敲除 | 第81-82页 |
| 5.1.2 MoSrp1的生物学功能研究 | 第82-84页 |
| 5.1.3 MoSrp1的磷酸化位点鉴定 | 第84-85页 |
| 5.2 MoSrp2的敲除和生物学功能研究 | 第85-88页 |
| 5.2.1 MoSrp2的敲除 | 第85-86页 |
| 5.2.2 MoSrp2的生物学功能研究 | 第86-88页 |
| 5.3 本章结论与讨论 | 第88-89页 |
| 第六章 结论与讨论 | 第89-91页 |
| 参考文献 | 第91-100页 |
| 致谢 | 第100-102页 |
| 个人简历 | 第102页 |
