摘要 | 第3-4页 |
ABSTRACT | 第4页 |
第一章 文献综述 | 第7-28页 |
1.1 引言 | 第7页 |
1.2 蛋白质的亲和纯化技术 | 第7-20页 |
1.2.1 亲和纯化的发展史 | 第7-8页 |
1.2.2 亲和纯化的一般策略 | 第8-12页 |
1.2.3 常用的亲和纯化技术 | 第12-18页 |
1.2.4 金属亲和纯化技术 | 第18-20页 |
1.3 智能型高分子在亲和沉淀中的应用 | 第20-27页 |
1.3.1 智能型高分子简介 | 第21页 |
1.3.2 智能型高分子的分类 | 第21-25页 |
1.3.3 亲和沉淀中的智能型高分子 | 第25-27页 |
1.4 本文的主要研究内容和意义 | 第27-28页 |
第二章 pH敏感金属螯合亲和沉淀剂的制备和表征 | 第28-43页 |
2.1 引言 | 第28-29页 |
2.2 实验材料和仪器 | 第29-31页 |
2.2.1 实验材料 | 第29-30页 |
2.2.2 实验仪器 | 第30-31页 |
2.3 实验方法 | 第31-34页 |
2.3.1 ES -100 的修饰及表征 | 第31-32页 |
2.3.2 ES-IA-Ni~(~(2+))的制备 | 第32-33页 |
2.3.3 ES-IA-Ni~(2+)的表征 | 第33-34页 |
2.4 结果与讨论 | 第34-41页 |
2.4.1 EDC用量对产物ES-IA收率的影响 | 第34-36页 |
2.4.2 ES-IA与ES-100 的pH敏感性比较 | 第36-38页 |
2.4.3 产物ES-IA-Ni~(2+)中非配位作用结合的Ni~(2+)的洗脱 | 第38页 |
2.4.4 ES-IA-Ni~(2+)的pH敏感性研究 | 第38-39页 |
2.4.5 ES-IA-Ni~(2+)中Ni~(2+)离子含量及其与IA螯合的摩尔比的测定 | 第39-40页 |
2.4.6 ES-IA-Ni~(2+)中Ni~(2+)离子稳定性的研究 | 第40-41页 |
2.5 本章小结 | 第41-43页 |
第三章 pH敏感型金属螯合亲和沉淀剂对蛋白质的分离纯化 | 第43-56页 |
3.1 引言 | 第43页 |
3.2 实验材料和仪器 | 第43-45页 |
3.2.1 实验材料 | 第43-44页 |
3.2.2 实验仪器 | 第44-45页 |
3.3 实验方法 | 第45-49页 |
3.3.1 ES-IA-Ni~(2+)对肌红蛋白吸附容量的研究 | 第45-46页 |
3.3.2 ES-IA-Ni~(2+)对肌红蛋白的吸附动力学实验 | 第46-47页 |
3.3.3 ES-IA-Ni~(2+)与肌红蛋白之间结合作用力的研究 | 第47页 |
3.3.4 ES-IA-Ni~(2+)对不同蛋白质的收率研究 | 第47-48页 |
3.3.5 ES-IA-Ni~(2+)与ES-100 非特异性吸附蛋白质的比较 | 第48-49页 |
3.4 结果与讨论 | 第49-55页 |
3.4.1 ES-IA-Ni~(2+)对肌红蛋白的吸附容量 | 第49-50页 |
3.4.2 ES-IA-Ni~(2+)对肌红蛋白的吸附动力学研究 | 第50-51页 |
3.4.3 ES-IA-Ni~(2+)与肌红蛋白之间结合作用力的研究 | 第51-52页 |
3.4.4 ES-IA-Ni~(2+)对不同蛋白质的收率研究 | 第52-53页 |
3.4.5 ES-IA-Ni~(2+)与ES-100 对溶菌酶吸附情况的比较 | 第53-55页 |
3.5 本章小结 | 第55-56页 |
第四章 结论与展望 | 第56-58页 |
4.1 结论 | 第56-57页 |
4.2 展望 | 第57-58页 |
附录 | 第58-63页 |
参考文献 | 第63-67页 |
致谢 | 第67页 |