| 摘要 | 第4-6页 |
| ABSTRACT | 第6-7页 |
| 缩略语说明 | 第12-13页 |
| 第一章 绪论 | 第13-27页 |
| 1.1 僵蚕研究概况 | 第13-19页 |
| 1.1.1 简介 | 第13-14页 |
| 1.1.2 功效 | 第14页 |
| 1.1.3 化学成分 | 第14-16页 |
| 1.1.4 僵蚕的药理作用研究 | 第16-17页 |
| 1.1.5 僵蚕的炮制研究 | 第17页 |
| 1.1.6 僵蚕的鉴别 | 第17-19页 |
| 1.2 蛋白质组学 | 第19-24页 |
| 1.2.1 概况 | 第19-20页 |
| 1.2.2 蛋白质的提取和纯化方法 | 第20-21页 |
| 1.2.3 蛋白质含量测定方法 | 第21页 |
| 1.2.4 蛋白质的鉴定方法 | 第21-24页 |
| 1.3 研究目的及意义 | 第24-25页 |
| 1.4 主要研究内容 | 第25-26页 |
| 1.5 技术路线 | 第26-27页 |
| 第二章 僵蚕炮制前后蛋白质含量的差异研究 | 第27-35页 |
| 2.1 仪器、试剂与材料 | 第27-30页 |
| 2.1.1 仪器 | 第27页 |
| 2.1.2 试剂 | 第27页 |
| 2.1.3 材料 | 第27-30页 |
| 2.2 方法 | 第30-32页 |
| 2.2.1 提取条件的优化 | 第30页 |
| 2.2.2 标准曲线的绘制 | 第30-32页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第32-34页 |
| 2.3.1 提取方法 | 第32页 |
| 2.3.2 料液比 | 第32页 |
| 2.3.3 提取时间 | 第32-33页 |
| 2.3.4 不同批次僵蚕样品中蛋白质的含量测定 | 第33-34页 |
| 2.4 本章小结 | 第34-35页 |
| 第三章 僵蚕炮制前后氨基酸含量的差异研究 | 第35-40页 |
| 3.1 仪器、试剂与材料 | 第35页 |
| 3.1.1 仪器 | 第35页 |
| 3.1.2 试剂与材料 | 第35页 |
| 3.2 方法 | 第35-36页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第36-39页 |
| 3.4 本章小结 | 第39-40页 |
| 第四章 SDS-PAGE分析僵蚕炮制前后蛋白质的差异 | 第40-49页 |
| 4.1 仪器、试剂与材料 | 第40-41页 |
| 4.1.1 仪器 | 第40页 |
| 4.1.2 试剂 | 第40-41页 |
| 4.2 方法 | 第41-43页 |
| 4.2.1 电泳试剂的配制 | 第41页 |
| 4.2.2 样品制备 | 第41页 |
| 4.2.3 电泳分析 | 第41-43页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第43-47页 |
| 4.3.1 不同分离胶浓度对僵蚕蛋白质电泳分析的影响 | 第43-45页 |
| 4.3.2 电压对僵蚕蛋白质电泳分析的影响 | 第45页 |
| 4.3.3 僵蚕市售炮制品和自制炮制品蛋白质的电泳分析 | 第45-47页 |
| 4.3.4 僵蚕生品及其炮制品的电泳分析 | 第47页 |
| 4.4 本章小结 | 第47-49页 |
| 第五章 2-DE分析僵蚕炮制前后蛋白质的差异 | 第49-61页 |
| 5.1 仪器、试剂与材料 | 第49-50页 |
| 5.1.1 仪器 | 第49页 |
| 5.1.2 试剂 | 第49-50页 |
| 5.2 方法 | 第50-53页 |
| 5.2.1 试剂的配制 | 第50-51页 |
| 5.2.2 样品溶液制备 | 第51页 |
| 5.2.3 电泳 | 第51-53页 |
| 5.3 结果与讨论 | 第53-60页 |
| 5.3.1 不同蛋白质纯化方法对僵蚕蛋白质电泳分析的影响 | 第53-54页 |
| 5.3.2 不同分离胶浓度对僵蚕蛋白质电泳分析的影响 | 第54-56页 |
| 5.3.3 不同染色方法对僵蚕蛋白质电泳分析的影响 | 第56页 |
| 5.3.4 僵蚕生品和炮制品的 2-DE图谱比较 | 第56-60页 |
| 5.4 本章小结 | 第60-61页 |
| 第六章 僵蚕炮制前后差异蛋白质的MALDI-TOF-MS分析与鉴定 | 第61-77页 |
| 6.1 仪器、试剂与材料 | 第61-62页 |
| 6.1.1 仪器 | 第61页 |
| 6.1.2 试剂与材料 | 第61-62页 |
| 6.2 方法 | 第62-64页 |
| 6.2.1 试剂的配制 | 第62页 |
| 6.2.2 样品制备 | 第62-64页 |
| 6.2.3 MALDI-TOF仪器参数 | 第64页 |
| 6.3 结果与讨论 | 第64-75页 |
| 6.3.1 SDS-PAGE蛋白胶条的MALDI-TOF/MS分析 | 第64-70页 |
| 6.3.2 2-DE蛋白质斑点的MALDI-TOF/MS分析 | 第70-75页 |
| 6.4 本章小结 | 第75-77页 |
| 第七章 僵蚕炮制前后差异蛋白质NANO-LC ORBITRAP MS分析研究 | 第77-89页 |
| 7.1 仪器、试剂与材料 | 第77-78页 |
| 7.1.1 仪器 | 第77页 |
| 7.1.2 试剂和材料 | 第77-78页 |
| 7.2 方法 | 第78-79页 |
| 7.2.1 试剂的配制 | 第78页 |
| 7.2.2 样品的制备 | 第78页 |
| 7.2.3 Nano-LC/MS/MS条件 | 第78-79页 |
| 7.3 结果与讨论 | 第79-87页 |
| 7.3.1 2-DE蛋白斑点的Nano-LC/MS/MS分析结果 | 第79-84页 |
| 7.3.2 SDS-PAGE蛋白胶条的Nano-LC/MS/MS分析结果 | 第84-87页 |
| 7.4 本章小结 | 第87-89页 |
| 参考文献 | 第89-98页 |
| 全文总结与展望 | 第98-100页 |
| 致谢 | 第100-102页 |
| 攻读硕士学位期间发表的论文以及专利情况 | 第102页 |
