摘要 | 第1-8页 |
ABSTRACT | 第8-18页 |
第一章 绪论 | 第18-31页 |
·稀有单糖概述 | 第18-19页 |
·稀有单糖的含义及研究背景 | 第18页 |
·稀有单糖的研究进展 | 第18-19页 |
·L-阿拉伯糖和 L-核糖 | 第19-22页 |
·L-阿拉伯糖简介 | 第20页 |
·L-核糖的结构及理化性质 | 第20-21页 |
·L-核糖的生理功能及医药应用 | 第21-22页 |
·L-核糖的制备 | 第22-28页 |
·由糖类物质化学合成制备 L-核糖 | 第22-26页 |
·由非糖类物质化学合成 L-核糖 | 第26页 |
·糖类物质生物转化制备 L-核糖 | 第26-28页 |
·本课题的立题依据及意义 | 第28-29页 |
·本课题的研究思路和内容 | 第29-31页 |
第二章 微生物发酵分别产 L-阿拉伯糖异构酶及 6-磷酸甘露糖异构酶 | 第31-50页 |
·前言 | 第31页 |
·材料与方法 | 第31-35页 |
·实验材料及仪器 | 第31-33页 |
·实验方法 | 第33-35页 |
·结果与讨论 | 第35-49页 |
·分别确定 L.F 和 B.S 菌种的种龄 | 第36-37页 |
·发酵条件的影响 | 第37-42页 |
·L.F 和 B.S 发酵培养基的优化 | 第42-49页 |
·本章小结 | 第49-50页 |
第三章 L-阿拉伯糖异构酶及 6-磷酸甘露糖异构酶的提取、初步纯化及酶活测定条件的确定 | 第50-62页 |
·前言 | 第50页 |
·材料与方法 | 第50-54页 |
·主要原料及试剂 | 第50-51页 |
·主要仪器 | 第51-52页 |
·主要实验方法 | 第52-54页 |
·结果与讨论 | 第54-61页 |
·超声破碎法提取 L-AI 和 MPI 酶的条件确定 | 第54-55页 |
·L-AI 和 MPI 酶液中蛋白质含量结果 | 第55-56页 |
·L-AI 酶和 MPI 酶的初步纯化结果(硫酸铵分级沉淀) | 第56-57页 |
·初步纯化后的酶 SDS-PAGE 电泳鉴定 | 第57-58页 |
·酶活力测定方法改进结果 | 第58-61页 |
·本章小结 | 第61-62页 |
第四章 L-阿拉伯糖异构酶及 6-磷酸甘露糖异构酶的粗酶性质研究 | 第62-75页 |
·前言 | 第62页 |
·材料与方法 | 第62-65页 |
·主要材料与试剂 | 第62-63页 |
·主要仪器 | 第63页 |
·主要实验方法 | 第63-65页 |
·结果与讨论 | 第65-73页 |
·L-AI 和 MPI 酶的最适反应温度及热稳定性 | 第65-67页 |
·L-AI 和 MPI 酶的最适反应 pH 及 pH 稳定性 | 第67-68页 |
·金属离子(不同种类及不同浓度)对 L-AI 和 MPI 酶活力的影响 | 第68-71页 |
·L-AI 和 MPI 的底物特异性 | 第71-72页 |
·L-AI 和 MPI 的半衰期 | 第72-73页 |
·本章小结 | 第73-75页 |
第五章 双酶转化制备 L-核糖研究 | 第75-88页 |
·前言 | 第75页 |
·材料与方法 | 第75-78页 |
·主要材料与试剂 | 第75-76页 |
·主要仪器 | 第76页 |
·主要实验方法 | 第76-78页 |
·结果与讨论 | 第78-87页 |
·不同酶量(L-AI 和 MPI)的添加对转化率的影响 | 第78-79页 |
·不同温度条件下对转化率的影响 | 第79-81页 |
·不同的反应底物浓度对转化率的影响 | 第81-82页 |
·确定酶反应转化的时间 | 第82-83页 |
·两步反应在同一体系中通过温度、pH 及间隔时间的调节对转化率的影响 | 第83-86页 |
·反应混合液进行初步分离后液相测定 L-核糖 | 第86-87页 |
·本章小结 | 第87-88页 |
第六章 结论与展望 | 第88-91页 |
·结论 | 第88-89页 |
·L.F 和 B.S 分别发酵获取 L-AI 和 MPI 酶 | 第88页 |
·L-AI 和 MPI 的提取、初步纯化及 BK 法测定酶活力的最终条件确定 | 第88-89页 |
·初步纯化后得到的 L-AI 和 MPI 酶学性质研究 | 第89页 |
·以 L-阿拉伯糖为原料,利用 L-AI 和 MPI 酶先后转化制备 L-核糖 | 第89页 |
·展望 | 第89-91页 |
参考文献 | 第91-96页 |
致谢 | 第96-97页 |
作者及导师简介 | 第97-98页 |
硕士研究生学位论文答辩委员会决议书 | 第98-99页 |