酶膜反应器水解酪蛋白连续制备ACE抑制肽的研究
| 致谢 | 第1-6页 |
| 摘要 | 第6-7页 |
| ABSTRACT | 第7-12页 |
| 第一章 引言 | 第12-30页 |
| 1 前言 | 第12-13页 |
| ·血管紧张素转化酶与高血压 | 第12-13页 |
| ·ACE对血压的调节机理 | 第13页 |
| 2 ACE抑制肽 | 第13-22页 |
| ·ACE抑制肽的分类 | 第14-15页 |
| ·食品蛋白质来源的ACE抑制肽 | 第15-20页 |
| ·乳蛋白来源的ACE抑制肽 | 第16-19页 |
| ·其他食品来源的ACE抑制肽 | 第19-20页 |
| ·ACE抑制肽的评价方法 | 第20-22页 |
| ·动物试验(体内检测) | 第20页 |
| ·体外检测 | 第20-22页 |
| 3 ACE抑制肽的制备及分离纯化 | 第22-28页 |
| ·ACE抑制肽的制备方法 | 第22-23页 |
| ·ACE抑制肽的分离和纯化 | 第23-26页 |
| ·超滤分离 | 第24-25页 |
| ·层析分离 | 第25-26页 |
| ·用酶膜反应器分离制备ACE抑制肽 | 第26-28页 |
| ·酶膜反应器的优点 | 第27页 |
| ·酶膜反应器在多肽制备中的应用 | 第27-28页 |
| 4 研究内容简介 | 第28-30页 |
| ·酶的选择及酶解条件的优化 | 第28-29页 |
| ·ACE抑制肽的连续制备 | 第29-30页 |
| 第二章 酶的选择及酶解条件的优化 | 第30-51页 |
| 1 引言 | 第30页 |
| 2 材料，试剂和设备 | 第30-31页 |
| ·材料和试剂 | 第30-31页 |
| ·仪器设备 | 第31页 |
| 3 试验方法 | 第31-39页 |
| ·分析检测方法 | 第31-37页 |
| ·蛋白酶活力的测定(福林酚法) | 第31-34页 |
| ·蛋白质含量的测定—半微量凯氏定氮 | 第34页 |
| ·蛋白质回收率的测定 | 第34-35页 |
| ·水解度的测定 | 第35-36页 |
| ·ACE抑制活性的检测方法(HPLC法) | 第36-37页 |
| ·试验步骤 | 第37-39页 |
| ·水解用酶的筛选 | 第37-38页 |
| ·酶解条件的优化 | 第38页 |
| ·双酶水解 | 第38-39页 |
| 4 结果与讨论 | 第39-50页 |
| ·蛋白酶活力的测定 | 第39页 |
| ·水解用酶的筛选 | 第39-45页 |
| ·各种蛋白酶酶解液ACE抑制率随时间的变化 | 第39-42页 |
| ·各种蛋白酶酶解液的水解度随时间的变化 | 第42-43页 |
| ·得率随时间的变化 | 第43-44页 |
| ·水解用酶及水解时间的确定 | 第44-45页 |
| ·酶解条件的优化 | 第45-50页 |
| ·正交试验 | 第45-48页 |
| ·双酶水解 | 第48-50页 |
| 5 本章小结 | 第50-51页 |
| 第三章 ACE抑制肽的连续制备 | 第51-82页 |
| 1 引言 | 第51-52页 |
| 2 材料，试剂和设备 | 第52-53页 |
| ·材料和试剂 | 第52页 |
| ·仪器设备 | 第52-53页 |
| 3 试验方法 | 第53-58页 |
| ·分析检测方法 | 第53-56页 |
| ·蛋白酶活力的测定 | 第53页 |
| ·蛋白质含量的测定 | 第53页 |
| ·膜通量的测定 | 第53-54页 |
| ·ACE抑制活性的检测方法 | 第54页 |
| ·ACE抑制肽半抑制浓度(IC_(50))的计算 | 第54页 |
| ·ACE抑制肽的稳定性实验 | 第54页 |
| ·CPPs含量测定方法 | 第54-55页 |
| ·肽的分子量分布的测定 | 第55-56页 |
| ·试验步骤 | 第56-58页 |
| ·超滤膜包的选择 | 第56-57页 |
| ·超滤条件的优化 | 第57页 |
| ·水解与分离进程曲线的绘制 | 第57页 |
| ·半连续反应 | 第57-58页 |
| ·连续反应 | 第58页 |
| ·ACE抑制肽的进一步分离及稳定性试验 | 第58页 |
| 4 结果与讨论 | 第58-80页 |
| ·超滤膜包的选择 | 第58-62页 |
| ·不同膜包对蛋白质的截留和透过情况 | 第59-60页 |
| ·不同膜包对酶的截留和透过情况 | 第60-61页 |
| ·测量不同膜包的膜通量 | 第61页 |
| ·比较不同膜包滤出液的ACE抑制率 | 第61-62页 |
| ·超滤膜包的确定 | 第62页 |
| ·超滤条件的优化 | 第62-64页 |
| ·操作压力对酶活力及膜通量的影响 | 第62-63页 |
| ·料液浓度对膜通量及得率的影响 | 第63-64页 |
| ·水解与分离进程曲线的绘制 | 第64-66页 |
| ·滤出液中蛋白质浓度随时间的变化情况 | 第64页 |
| ·膜通量随时间的变化情况 | 第64-65页 |
| ·酶的活力随时间的变化情况 | 第65-66页 |
| ·半连续反应 | 第66-69页 |
| ·滤出液蛋白质浓度及体积随时间的变化 | 第66-68页 |
| ·原始反应液中蛋白质的浓度变化情况 | 第68-69页 |
| ·连续反应 | 第69-71页 |
| ·滤出液的蛋白质浓度及膜通量随时间的变化 | 第69-71页 |
| ·原始反应液蛋白质浓度的变化情况 | 第71页 |
| ·静态、半连续及连续反应的比较 | 第71-72页 |
| ·ACE抑制肽的进一步分离及稳定性试验 | 第72-74页 |
| ·ACE抑制肽的进一步分离 | 第72-73页 |
| ·ACE抑制肽的稳定性试验 | 第73-74页 |
| ·超滤各部分分子量的分布 | 第74-78页 |
| ·分子量小于5k部分的分子量分布 | 第75页 |
| ·分子量小于1k部分的分子量分布 | 第75-76页 |
| ·分子量大于1k小于5k部分的分子量分布 | 第76-78页 |
| ·ACE抑制肽与卡托普利的比较 | 第78-80页 |
| 5 本章小结 | 第80-82页 |
| 第四章 结论与展望 | 第82-86页 |
| 参考文献 | 第86-91页 |
| 作者简历 | 第91页 |
