| 中文摘要 | 第1-6页 |
| 英文摘要 | 第6-10页 |
| 引言 | 第10-11页 |
| 第一章 研究进展 | 第11-19页 |
| ·LEA 蛋白简介 | 第11页 |
| ·LEA1 蛋白特点及分布 | 第11-13页 |
| ·LEA1 蛋白与生物抗逆性 | 第13-14页 |
| ·LEA1 蛋白基因表达模式 | 第13页 |
| ·LEA1 蛋白的表达可提高转基因植物的胁迫耐受性 | 第13-14页 |
| ·LEA1 蛋白的表达可提高酵母和大肠杆菌的胁迫耐受性 | 第14页 |
| ·LEA1 蛋白的保护作用机制 | 第14-15页 |
| ·LEA1 蛋白在体外可保护干燥和冰冻胁迫下蛋白酶活性 | 第14页 |
| ·LEA1 蛋白保护机制假说 | 第14-15页 |
| ·LEA1 蛋白二级结构特征 | 第15-18页 |
| ·LEA1 蛋白中保守20 氨基酸基序 | 第15页 |
| ·LEA1 蛋白中自由卷曲与α螺旋结构 | 第15-16页 |
| ·LEA1 蛋白中多聚脯氨酸II 型结构 | 第16-18页 |
| ·研究展望 | 第18-19页 |
| 第二章 大豆Em蛋白及其结构域（Em-N，Em-2M和Em-C）可提高重组菌的耐盐性 | 第19-30页 |
| ·实验材料 | 第20页 |
| ·培养基和主要试剂的配制 | 第20-21页 |
| ·实验方法 | 第21-24页 |
| ·Em 蛋白结构域多肽（Em-N、Em-2M 和Em-N）表达菌株的构建 | 第21-23页 |
| ·Em 蛋白及结构域多肽（Em-N、Em-2M 和Em-N）的表达与质谱鉴定 | 第23-24页 |
| ·重组大肠杆菌（BL21/Em-N、BL21/Em-2M 和BL21/Em-N）的耐盐性分析 | 第24页 |
| ·结果 | 第24-28页 |
| ·Em 蛋白及结构域多肽（Em-N、Em-2M 和Em-N）的表达与鉴定 | 第24-26页 |
| ·Em 蛋白表达可提高大肠杆菌耐盐性 | 第26-27页 |
| ·Em 蛋白结构域多肽（Em-N、Em-2M 和Em-N）表达提高大肠杆菌耐盐性 | 第27-28页 |
| ·讨论 | 第28-30页 |
| 第三章 大豆Em 蛋白及其结构域（Em-2M）可提高重组酵母的耐盐性 | 第30-39页 |
| ·实验材料 | 第31页 |
| ·培养基和主要试剂的配制 | 第31-32页 |
| ·实验方法 | 第32-35页 |
| ·Em 蛋白及Em-2M 结构域多肽酵母重组子的构建 | 第32-34页 |
| ·Em 蛋白及Em-2M 结构域多肽酵母重组子的鉴定 | 第34页 |
| ·酵母重组子生长曲线的测定 | 第34-35页 |
| ·结果 | 第35-38页 |
| ·Em 蛋白及Em-2M 结构域多肽酵母重组子的构建与鉴定 | 第35-36页 |
| ·Em 蛋白及Em-2M 结构域多肽表达可提高酵母重组子的耐盐性 | 第36-37页 |
| ·Em 蛋白及Em-2M 结构域多肽表达不能提高酵母重组子的抗渗透能力 | 第37-38页 |
| ·讨论 | 第38-39页 |
| 第四章 大豆Em 蛋白及其结构域（Em-2M）过量表达可提高转基因拟南芥的耐盐性 | 第39-55页 |
| ·实验材料 | 第40页 |
| ·培养基和主要试剂的配制 | 第40-41页 |
| ·实验方法 | 第41-45页 |
| ·转Em 蛋白及Em-2M 结构域基因拟南芥的构建 | 第41-44页 |
| ·转Em 蛋白及Em-2M 结构域基因拟南芥的筛选及鉴定 | 第44-45页 |
| ·转Em 蛋白及Em-2M 结构域基因拟南芥的耐盐性分析 | 第45页 |
| ·结果 | 第45-53页 |
| ·转Em 蛋白及Em-2M 结构域基因拟南芥的获得 | 第45-51页 |
| ·Em 蛋白及Em-2M 结构域多肽表达可提高转基因拟南芥的耐盐性 | 第51-53页 |
| ·讨论 | 第53-55页 |
| ·Em 蛋白表达可提高不同转基因植物（拟南芥和烟草）的耐盐性 | 第53-54页 |
| ·Em 蛋白表达可提高原核生物和真核生物的耐盐性 | 第54页 |
| ·Em-2M 结构域是LEA1 蛋白的一个重要功能结构域 | 第54-55页 |
| 第五章 大豆Em 蛋白、结构域及其突变多肽对蛋白质（酶）的保护作用 | 第55-83页 |
| ·实验材料 | 第57页 |
| ·培养基和主要试剂的配制 | 第57-58页 |
| ·实验方法 | 第58-64页 |
| ·Em 蛋白结构域多肽突变体表达菌株的构建 | 第58-60页 |
| ·Em 蛋白结构域多肽及其突变多肽表达、纯化、鉴定与定量 | 第60-62页 |
| ·LDH 酶冻融胁迫条件的确定 | 第62页 |
| ·LDH 酶活性分析 | 第62-63页 |
| ·LDH 酶蛋白质聚集分析 | 第63页 |
| ·LDH 酶ANS 荧光分析 | 第63页 |
| ·蛋白质园二色谱（CD）分析 | 第63-64页 |
| ·结果 | 第64-79页 |
| ·Em 蛋白及结构域多肽（Em-N、Em-2M 和Em-N）的表达与纯化 | 第64-65页 |
| ·Em 蛋白及结构域多肽（Em-N、Em-2M 和Em-N）可保护LDH 酶活性 | 第65-68页 |
| ·Em 蛋白及结构域多肽（Em-N、Em-2M 和Em-N）的二级结构表征 | 第68-71页 |
| ·Em-2M 结构域突变多肽二级结构特征及其对LDH 酶的保护作用 | 第71-77页 |
| ·Em-N 结构域突变多肽二级结构特征及其对LDH 酶的保护作用 | 第77-79页 |
| ·讨论 | 第79-83页 |
| ·Em 蛋白及结构域多肽通过稳定LDH 酶蛋白结构保护其活性 | 第79-80页 |
| ·Em 蛋白中PII 结构与α螺旋共同作用在LDH 酶活性保护中发挥重要作用 | 第80-83页 |
| 结论 | 第83-84页 |
| 创新点 | 第84-85页 |
| 参考文献 | 第85-94页 |
| 附录 | 第94-97页 |
| 后记 | 第97-98页 |
| 在学期间公开发表论文及著作情况 | 第98-99页 |
| 在学期间参加科研项目情况 | 第99页 |
