| 摘要 | 第5-6页 |
| abstract | 第6页 |
| 第1章 绪论 | 第10-26页 |
| 1.1 蛋白质的序列-结构-功能关系 | 第10-14页 |
| 1.1.1 蛋白质的序列与结构稳定性 | 第11-13页 |
| 1.1.2 蛋白质结构稳定性的功能意义 | 第13-14页 |
| 1.2 分子动力学模拟的基本原理及其在序列-结构-功能研究中的应用 | 第14-18页 |
| 1.2.1 分子动力学模拟简史 | 第14-15页 |
| 1.2.2 分子动力学模拟的基本原理 | 第15-16页 |
| 1.2.3 MD模拟软件中基于GPU的运算加速 | 第16-17页 |
| 1.2.4 分子动力学模拟在序列-结构-功能研究中的应用 | 第17-18页 |
| 1.3 PYLs两个亚家族之间的序列和功能差异 | 第18-25页 |
| 1.4 ABACUS设计蛋白的稳定性以及MD在蛋白质设计中的应用 | 第25-26页 |
| 第2章 分子动力学模拟在不同ABA受体亚家族蛋白稳定性对比研究中的应用 | 第26-50页 |
| 2.1 引言 | 第26-27页 |
| 2.2 方法和步骤 | 第27-32页 |
| 2.2.1 常规分子动力学模拟 | 第27-29页 |
| 2.2.2 MD结果分析 | 第29-32页 |
| 2.3 结果和讨论 | 第32-48页 |
| 2.3.1 RMSD和RMSF结果分析 | 第32-38页 |
| 2.3.2 Cross-correlation分析 | 第38-39页 |
| 2.3.3 Community分析 | 第39-41页 |
| 2.3.4 ABA结合口袋构象变化分析 | 第41-44页 |
| 2.3.5 二聚体相互作用界面残基分析 | 第44-48页 |
| 2.4 总结 | 第48-50页 |
| 第3章 自由能计算 | 第50-60页 |
| 3.1 引言 | 第50页 |
| 3.2 自由能计算的基本原理 | 第50-54页 |
| 3.2.1 伞形采样的基本原理 | 第50-52页 |
| 3.2.2 MMPBSA的基本原理 | 第52-53页 |
| 3.2.3 Steered MD的基本原理 | 第53-54页 |
| 3.3 伞形采样计算PYLs体系的自由能 | 第54-57页 |
| 3.3.1 方法步骤 | 第54-55页 |
| 3.3.2 伞形采样的参数优化 | 第55-56页 |
| 3.3.3 伞形采样的PMF计算结果 | 第56-57页 |
| 3.4 用MMPBSA计算APO-PYR1同二聚体体系的结合自由能 | 第57-60页 |
| 3.4.1 计算工具和步骤 | 第57-58页 |
| 3.4.2 计算结果分析 | 第58-60页 |
| 第4章 分子动力学模拟在计算机设计蛋白的稳定性研究中的应用 | 第60-68页 |
| 4.1 引言 | 第60-62页 |
| 4.2 方法步骤 | 第62-63页 |
| 4.2.1 常规分子动力学模拟 | 第62页 |
| 4.2.2 构建的体系 | 第62-63页 |
| 4.2.3 分析方法 | 第63页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第63-68页 |
| 4.3.1 MD可以区分出稳定性不好的ABACUS设计的蛋白 | 第63-65页 |
| 4.3.2 MD的结果可以反映出设计蛋白稳定性的一些影响因素 | 第65-68页 |
| 第5章 分子动力学模拟结合空间聚集倾向性函数优化计算机设计蛋白的表达 | 第68-74页 |
| 5.1 引言 | 第68-69页 |
| 5.2 方法步骤 | 第69-72页 |
| 5.2.1 SAP的计算 | 第69-71页 |
| 5.2.2 计算结果的实验检验 | 第71页 |
| 5.2.3 常规分子动力学模拟 | 第71-72页 |
| 5.3 计算结果和实验验证 | 第72-74页 |
| 参考文献 | 第74-90页 |
| 附录 | 第90-100页 |
| 致谢 | 第100-101页 |
| 在读期间发表的学术论文 | 第101页 |
