| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 第1章 绪论 | 第9-22页 |
| 1.1 课题背景及研究目的和意义 | 第9-10页 |
| 1.2 酪蛋白胶束国内外研究进展 | 第10-12页 |
| 1.2.1 天然酪蛋白胶束 | 第10-11页 |
| 1.2.2 通过转谷氨酰胺酶（TGase）作用的交联酪蛋白胶束 | 第11-12页 |
| 1.3 TGASE催化交联酪蛋白胶束的研究进展 | 第12-14页 |
| 1.3.1 TGase催化交联酪蛋白胶束的条件的研究 | 第12页 |
| 1.3.2 TGase催化交联作用对胶束结构影响的研究 | 第12-13页 |
| 1.3.3 交联胶束对各种理化条件抗解体性的研究进展 | 第13-14页 |
| 1.4 超离心浓缩技术制造浓缩酪蛋白胶的应用 | 第14-15页 |
| 1.4.1 超离心的原理 | 第14页 |
| 1.4.2 超离心技术制造浓缩酪蛋白胶的应用 | 第14-15页 |
| 1.5 酪蛋白胶束间的相互作用力的研究进展 | 第15-20页 |
| 1.5.1 不同酪蛋白浓度体系中，胶束间相互作用力的研究进展 | 第15-16页 |
| 1.5.2 理化条件对蛋白质相互作用力以及对酪蛋白胶束内和胶束间的相互作用力的影响的研究进展 | 第16-20页 |
| 1.6 本文的主要研究内容 | 第20-22页 |
| 第2章 材料与方法 | 第22-35页 |
| 2.1 实验材料 | 第22-24页 |
| 2.1.1 主要试剂 | 第22页 |
| 2.1.2 主要仪器设备 | 第22-23页 |
| 2.1.3 实验原料 | 第23-24页 |
| 2.2 实验方法 | 第24-29页 |
| 2.2.1 微粒粒径的测量—动态光散射法 | 第24-25页 |
| 2.2.2 SDS-PAGE 聚丙烯酰胺凝胶电泳 | 第25-27页 |
| 2.2.3 胶体浊液的浊度测定 | 第27-28页 |
| 2.2.4 酪蛋白浓度的测定 | 第28-29页 |
| 2.3 浓缩酪蛋白胶的溶解不可逆性的研究方法 | 第29-35页 |
| 2.3.1 酪蛋白胶束间粘结力的研究的实验操作流程 | 第30-33页 |
| 2.3.2 酪蛋白胶溶解不可逆程度的判定（酪蛋白胶束溶解率） | 第33页 |
| 2.3.3 理化条件的选择 | 第33-35页 |
| 第3章 浓缩酪蛋白胶制备的研究 | 第35-43页 |
| 3.1 引言 | 第35页 |
| 3.2 天然酪蛋白溶解液的超离心浓缩 | 第35-39页 |
| 3.2.1 天然酪蛋白溶解液的制备 | 第35-36页 |
| 3.2.2 超离心浓缩条件的确定 | 第36-38页 |
| 3.2.3 天然酪蛋白浓缩胶浓缩的判定 | 第38-39页 |
| 3.3 交联酪蛋白溶解液的超离心浓缩 | 第39-42页 |
| 3.3.1 交联酪蛋白溶解液的制备 | 第39-42页 |
| 3.3.2 交联酪蛋白浓缩胶的判定 | 第42页 |
| 3.4 本章小结 | 第42-43页 |
| 第4章 浓缩状态下酪蛋白胶束间粘结力的研究 | 第43-65页 |
| 4.1 引言 | 第43-44页 |
| 4.2 标准条件下，酪蛋白胶束的溶解率F0 | 第44-48页 |
| 4.2.1 天然酪蛋白浓缩胶扩散的标准条件 | 第44-46页 |
| 4.2.2 交联酪蛋白浓缩胶扩散的标准条件 | 第46-48页 |
| 4.3 “磷酸丝氨酸钙键”对粘结力的贡献 | 第48-52页 |
| 4.3.1 水作为溶解液相 | 第48-51页 |
| 4.3.2 EDTA作为溶解液相 | 第51-52页 |
| 4.4 疏水相互作用对粘结力的贡献 | 第52-55页 |
| 4.5 静电斥力对粘结力的影响 | 第55-58页 |
| 4.6 氢键对粘结力的贡献 | 第58-64页 |
| 4.7 本章小结 | 第64-65页 |
| 结论 | 第65-66页 |
| 参考文献 | 第66-70页 |
| 附录 | 第70-73页 |
| 致谢 | 第73页 |
