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AvBD2在大肠杆菌中的串联表达及功能分析

摘要第4-6页
Abstract第6-7页
英文缩写词表第8-11页
文献综述第11-18页
1 引言第18-19页
2 材料与方法第19-27页
    2.1 试验材料第19-22页
        2.1.1 菌株和质粒第19页
        2.1.2 主要试剂第19-20页
        2.1.3 主要仪器设备第20页
        2.1.4 主要试剂的配制第20页
        2.1.5 Tricine-SDS-PAGE相关溶液的配制第20-21页
        2.1.6 引物合成第21-22页
    2.2 试验方法第22-27页
        2.2.1 鸡AvBD2基因的合成第22-23页
        2.2.2 融合蛋白的诱导表达第23-24页
        2.2.3 单表达与串联表达融合蛋白的纯化第24-25页
        2.2.4 AvBD2融合蛋白浓度的测定第25页
        2.2.5 纯化后单、串联表达蛋白的Tricine-SDS-PAGE电泳检测第25页
        2.2.6 纯化后单、串联表达蛋白Western blot检测第25-26页
        2.2.7 纯化蛋白的MALDI-TOF-MS质谱分析第26页
        2.2.8 单、串联AvBD2融合蛋白抑菌活性的检测第26-27页
3 结果与分析第27-33页
    3.1 鸡AvBD2表达载体的构建第27页
        3.1.1 表达载体pET-28a-AvBD2op的构建第27页
        3.1.2 串联表达载体pET-28a-AvBD2op-AvBD2的构建第27页
    3.2 串联鸡AvBD2大肠杆菌工程菌株的制备第27-28页
        3.2.1 单表达载体的转化第27-28页
        3.2.2 串联表达载体的转化第28页
    3.3 鸡AvBD2融合蛋白的诱导表达第28-32页
        3.3.1 AvBD2融合蛋白浓度的测定第29页
        3.3.2 鸡AvBD2纯化蛋白的Tricine-SDS-PAGE电泳检测第29-30页
        3.3.3 鸡AvBD2纯化蛋白Western Blot检测第30页
        3.3.4 鸡AvBD2纯化蛋白的MALDI-TOF-MS质谱鉴定第30-32页
    3.4 鸡AvBD2融合蛋白抑菌活性的分析第32-33页
4 讨论第33-36页
    4.1 AvBD2串联表达载体的构建第33页
    4.2 串联表达实现阳离子抗菌肽的外源高效表达第33-34页
    4.3 密码子优化对AvBD2抗菌活性的影响第34页
    4.4 AvBD2目的蛋白的纯化和检测第34-36页
5 结论第36-37页
参考文献第37-41页
致谢第41-42页
个人简介第42页

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