| 摘要 | 第2-3页 |
| Abstract | 第3-4页 |
| 符号说明 | 第7-8页 |
| 综述一: 抗菌肽研究进展 | 第8-14页 |
| 1. 抗菌肽的性质 | 第8页 |
| 2. 抗菌肽的分类 | 第8-10页 |
| 3. 抗菌肽的作用机制 | 第10-11页 |
| 4. 抗菌肽的生物活性 | 第11-12页 |
| 5. 抗菌肽存在的问题及前景 | 第12-14页 |
| 综述二: 抗葡萄球菌嵌合肽P128及其表达研究进展 | 第14-19页 |
| 1. 抗菌肽P128的研究进展 | 第14-15页 |
| 2. 类弹性蛋白多肽研究进展 | 第15-17页 |
| 3. TEV蛋白酶 | 第17-18页 |
| 4. Fh8可溶性标签 | 第18-19页 |
| 研究内容一: 抗葡萄球菌蛋白P128的融合表达及其ELP标签切除 | 第19-38页 |
| 1. 实验材料 | 第19-22页 |
| 1.1 质粒及菌株 | 第19页 |
| 1.2 主要试剂与工具酶 | 第19-20页 |
| 1.3 主要仪器设备 | 第20-21页 |
| 1.4 培养基与试剂 | 第21-22页 |
| 2. 方法 | 第22-31页 |
| 2.1 pELP-Fh8-P128载体构建 | 第22-27页 |
| 2.2 融合蛋白表达与分析 | 第27-29页 |
| 2.3 融合蛋白的纯化 | 第29页 |
| 2.4 重组P128的制备 | 第29-31页 |
| 3 结果 | 第31-36页 |
| 3.1 目的基因PCR扩增 | 第31页 |
| 3.2 表达载体的鉴定 | 第31-32页 |
| 3.3 融合P128表达分析 | 第32页 |
| 3.4 IPTG浓度的优化 | 第32-33页 |
| 3.5 诱导表达时间的优化 | 第33页 |
| 3.6 ITC氯化钠浓度 | 第33-34页 |
| 3.7 ITC温度的确定 | 第34页 |
| 3.8 ELP-Fh8-P128的纯化 | 第34-35页 |
| 3.9 ELK16-TEVP的纯化 | 第35页 |
| 3.10 ELK16-TEVP切割浓度的确定 | 第35-36页 |
| 3.11 重组P128的获得 | 第36页 |
| 4 讨论 | 第36-38页 |
| 研究内容二: 重组P128对牛源葡萄球菌的抗菌活性研究 | 第38-46页 |
| 1. 材料 | 第38-39页 |
| 1.1 菌株与细胞 | 第38页 |
| 1.2 试剂与耗材实验室保存 | 第38页 |
| 1.3 主要仪器设备 | 第38页 |
| 1.4 溶液试剂配制 | 第38-39页 |
| 2 方法 | 第39-41页 |
| 2.1 葡萄球菌的筛选 | 第39-40页 |
| 2.2 抑菌活性的测定 | 第40页 |
| 2.3 细胞毒性试验: | 第40-41页 |
| 3 结果 | 第41-44页 |
| 3.1 药敏试验 | 第41-42页 |
| 3.2 凝固酶实验 | 第42页 |
| 3.3 重组P128的抑菌活性测定 | 第42-44页 |
| 3.4 细胞毒性测定 | 第44页 |
| 4. 讨论 | 第44-46页 |
| 参考文献 | 第46-50页 |
| 致谢 | 第50-51页 |
