| 中文摘要 | 第5-6页 |
| Abstract | 第6-7页 |
| 第一章 绪论 | 第10-25页 |
| 1.1 蛋白激酶C（Protein Kinase C，PKC） | 第10-17页 |
| 1.1.1 PKC结构和分类 | 第10-11页 |
| 1.1.2 PKC磷酸化和去磷酸化 | 第11-13页 |
| 1.1.3 PKC活化过程 | 第13-14页 |
| 1.1.4 PKC的功能 | 第14-16页 |
| 1.1.5 PKC翻译后修饰 | 第16-17页 |
| 1.2 SUMO（Small ubiquitin-related modifier protein） | 第17-24页 |
| 1.2.1 SUMO化修饰过程 | 第17-19页 |
| 1.2.2 SUMO特异性蛋白酶 | 第19-20页 |
| 1.2.3 SUMO的生物学功能 | 第20-21页 |
| 1.2.4 SUMO化修饰与泛素化的关系 | 第21-22页 |
| 1.2.5 SUMO化修饰与磷酸化的相互调节 | 第22-24页 |
| 1.3 本课题研究目的和研究内容 | 第24-25页 |
| 第二章 实验材料与方法 | 第25-39页 |
| 2.1 实验材料 | 第25-30页 |
| 2.2 实验方法 | 第30-39页 |
| 第三章 实验结果 | 第39-59页 |
| 3.1 PKCa SUMO化修饰 | 第39-43页 |
| 3.1.1 表达系统检测PKCa SUMO化修饰 | 第39-40页 |
| 3.1.2 PKCa与SENP1能够发生相互作用 | 第40-41页 |
| 3.1.3 PKCa可以被内源性的SUMO修饰 | 第41-43页 |
| 3.2 PKCa第465位赖氨酸是其SUMO化修饰位点 | 第43-44页 |
| 3.3 PKC其他亚型SUMO化修饰 | 第44-45页 |
| 3.4 PKCa磷酸化促进其SUMO化修饰 | 第45-46页 |
| 3.5 PKCa磷酸化水平能够调控其与Ubc9的亲和力 | 第46-47页 |
| 3.6 PKCa SUMO化修饰不影响其磷酸化水平 | 第47-49页 |
| 3.7 PKCa SUMO化修饰能够增强其稳定性 | 第49-51页 |
| 3.8 PKCa SUMO位点突变促进其通过蛋白酶体途径的降解 | 第51-52页 |
| 3.9 PKCa SUMO化修饰能够抑制其泛素化修饰 | 第52-53页 |
| 3.10 PKCa泛素化修饰不影响其SUMO化水平 | 第53-54页 |
| 3.11 PKCa翻译后修饰之间的相互调节 | 第54-55页 |
| 3.12 PKCa程序性翻译后修饰参与了PMA诱导的降解过程 | 第55-56页 |
| 3.13 PKCa翻译后修饰在脑缺血中的作用 | 第56-57页 |
| 3.14 PKCa翻译后修饰之间相互作用的模式图 | 第57-59页 |
| 第四章 结论与讨论 | 第59-63页 |
| 4.1 PKCa SUMO链 | 第59-60页 |
| 4.2 PKCa SUMO化修饰与其磷酸化的关系 | 第60-61页 |
| 4.3 PKCa SUMO化修饰对其活性的影响 | 第61页 |
| 4.4 钙离子对PKCa SUMO化修饰的影响 | 第61-62页 |
| 4.5 PKCa SUMO化修饰与泛素化之间的关系 | 第62页 |
| 4.6 SUMO对其他亚型PKC的调节 | 第62-63页 |
| 第五章 展望 | 第63-64页 |
| 参考文献 | 第64-74页 |
| 附录 缩略词表 | 第74-75页 |
| 致谢 | 第75-76页 |
| 学术论文和科研成果目录 | 第76页 |
