摘要 | 第4-8页 |
ABSTRACT | 第8-12页 |
符号说明 | 第23-25页 |
第一章 绪论 | 第25-47页 |
1.1 引言 | 第25-26页 |
1.2 固定化酶方法 | 第26-32页 |
1.2.1 吸附固定化 | 第27-28页 |
1.2.2 共价结合固定化 | 第28-30页 |
1.2.3 交联固定化 | 第30页 |
1.2.4 包埋固定化 | 第30-32页 |
1.3 聚合物基材表面接枝方法 | 第32-37页 |
1.3.1 光引发-转移-终止接枝聚合(SI-PIMP) | 第33-34页 |
1.3.2 氮氧稳定的自由基接枝聚合(SI-NMP) | 第34-35页 |
1.3.3 原子转移的自由基接枝聚合(SI-ATRP) | 第35-36页 |
1.3.4 可逆加成-裂解-链转移接枝聚合(SI-RAFT) | 第36-37页 |
1.4 固定化酶的应用 | 第37-45页 |
1.4.1 固定化酶在能源领域的应用 | 第37-41页 |
1.4.1.1 固定化酶制备生物乙醇 | 第37-40页 |
1.4.1.2 固定化酶制备生物柴油 | 第40-41页 |
1.4.2 固定化酶在环境领域的应用 | 第41-42页 |
1.4.3 固定化酶在化工领域的应用 | 第42-43页 |
1.4.4 固定化酶在医药领域的应用 | 第43-45页 |
1.5 本论文的主要学术思想和研究内容 | 第45-47页 |
第二章 可见光引发的表面可控/活性交联接枝聚合机理研究及在固定化脂肪酶中的应用 | 第47-69页 |
2.1 引言 | 第47-48页 |
2.2 实验部分 | 第48-51页 |
2.2.1 试剂与药品 | 第48页 |
2.2.2 脂肪酶溶液配制 | 第48页 |
2.2.3 LDPE膜表面引入ITX半频哪醇自由基休眠种 | 第48-49页 |
2.2.4 可见光可控/活性接枝交联聚合原位网包脂肪酶 | 第49页 |
2.2.5 酶载率测试 | 第49-50页 |
2.2.6 酶活性测试 | 第50页 |
2.2.7 酶膜催化酯化反应 | 第50页 |
2.2.8 表征测试 | 第50-51页 |
2.3 结果讨论 | 第51-67页 |
2.3.1 可见光可控/活性交联接枝聚合机理研究 | 第52-54页 |
2.3.1.1 聚合“可控性”研究 | 第52-53页 |
2.3.1.2 聚合“活性”研究 | 第53-54页 |
2.3.2 酶膜的制备 | 第54-58页 |
2.3.3 酶载率及酶活分析 | 第58-59页 |
2.3.4 酶催化反应机理分析 | 第59-61页 |
2.3.5 脂肪酶催化酯化反应的影响因素 | 第61-65页 |
2.3.6 酶催化产物葡萄糖棕榈酸酯结构的表征 | 第65-66页 |
2.3.7 固定化酶膜操作稳定性探究 | 第66-67页 |
2.4 小结 | 第67-69页 |
第三章 纤维素酶的表面固定方法及在生成纤维素乙醇中的应用 | 第69-95页 |
3.1 在聚合物基材表面接枝聚合物刷固定化纤维素酶的研究 | 第69-80页 |
3.1.1 引言 | 第69页 |
3.1.2 实验部分 | 第69-72页 |
3.1.2.1 试剂及药品 | 第70页 |
3.1.2.2 聚合物表面接枝聚丙烯酸吸附固定化纤维素酶 | 第70页 |
3.1.2.3 聚合物表面接枝聚甲基丙烯酸缩水甘油酯共价结合固定化纤维素酶 | 第70-71页 |
3.1.2.4 聚合物表面接枝聚丙烯酸共价结合固定化纤维素酶 | 第71页 |
3.1.2.5 聚合物表面接枝聚乙烯亚胺共价结合固定化纤维素酶 | 第71-72页 |
3.1.2.6 戊二醛共价结合固定化纤维素酶载酶量表征 | 第72页 |
3.1.2.7 表征测试 | 第72页 |
3.1.3 结果讨论 | 第72-80页 |
3.1.3.1 吸附固定化纤维素酶 | 第72-74页 |
3.1.3.2 共价结合法固定化纤维素酶 | 第74-80页 |
3.1.4 小结 | 第80页 |
3.2 利用分子网布网格固定β-葡萄糖苷酶以提高纤维素水解效率并降低纤维素乙醇成本的研究 | 第80-93页 |
3.2.1 引言 | 第80-81页 |
3.2.2 实验部分 | 第81-83页 |
3.2.2.1 试剂与药品 | 第81页 |
3.2.2.2 BG酶溶液的配制 | 第81页 |
3.2.2.3 无纺布表面原位网包固定化BG酶 | 第81-82页 |
3.2.2.4 固定化BG酶膜的酶载率测试 | 第82页 |
3.2.2.5 固定化BG酶膜的酶活测试 | 第82页 |
3.2.2.6 水解纤维素实验 | 第82-83页 |
3.2.2.7 表征测试 | 第83页 |
3.2.3 结果讨论 | 第83-93页 |
3.2.3.1 酶膜的制备及表征 | 第83-88页 |
3.2.3.2 固定化BG酶膜的酶载率及酶活性 | 第88-89页 |
3.2.3.3 固定化BG酶膜的最优化条件探究 | 第89-91页 |
3.2.3.4 固定化BG酶膜的操作稳定性 | 第91-92页 |
3.2.3.5 固定化BG酶膜的成本分析 | 第92-93页 |
3.2.4 小结 | 第93-95页 |
第四章 多酶分隔固定及在合成新型靶向抗肿瘤药物中的应用 | 第95-133页 |
4.1 酶大厦的构建—双酶分隔固定化酶膜的制备与表征 | 第95-108页 |
4.1.1 引言 | 第95-96页 |
4.1.2 实验部分 | 第96-98页 |
4.1.2.1 试剂及药品 | 第96页 |
4.1.2.2 LDPE膜表面种植ITXSP | 第96页 |
4.1.2.3 分隔固定牛胰蛋白酶-谷氨酰胺转移酶酶膜的制备 | 第96-97页 |
4.1.2.4 TGase酶活测试 | 第97-98页 |
4.1.2.5 牛胰蛋白酶酶活测试 | 第98页 |
4.1.2.6 固定化酶酶载率测试 | 第98页 |
4.1.2.7 表征测试 | 第98页 |
4.1.3 结果讨论 | 第98-108页 |
4.1.3.1 双酶分隔固定化酶膜(A型)结构表征 | 第98-100页 |
4.1.3.2 双酶分隔固定化酶膜(B型)结构表征 | 第100-103页 |
4.1.3.3 双酶的酶载率测试 | 第103-104页 |
4.1.3.4 双酶分隔固定化酶膜性能测试 | 第104-108页 |
4.1.4 小结 | 第108页 |
4.2 利用“串并联多酶固定化系统”合成LTV-阿扎胞苷 | 第108-120页 |
4.2.1 LTV-阿扎胞苷的结构及其合成原理 | 第109-111页 |
4.2.2 实验部分 | 第111-113页 |
4.2.2.1 试剂及药品 | 第111-112页 |
4.2.2.2 固定化CAL酶膜的制备 | 第112页 |
4.2.2.3 双酶分隔固定化酶膜(A型)催化合成靶向药物 | 第112-113页 |
4.2.2.4 体外细胞毒性测试 | 第113页 |
4.2.2.5 表征测试 | 第113页 |
4.2.3 结果讨论 | 第113-120页 |
4.2.3.1 药物前体合成路线及表征 | 第113-118页 |
4.2.3.2 LTV-阿扎胞苷的产物表征 | 第118-119页 |
4.2.3.3 靶向药物性能测试 | 第119-120页 |
4.2.4 小结 | 第120页 |
4.3 利用“串并联多酶固定化系统”合成LTV-阿糖胞苷 | 第120-133页 |
4.3.1 LTV-阿扎胞苷的结构及其合成原理 | 第120-122页 |
4.3.2 实验部分 | 第122-124页 |
4.3.2.1 试剂与药品 | 第122-123页 |
4.3.2.2 聚丙烯无纺布表面引入异丙基硫杂蒽酮半频哪醇自由基 | 第123页 |
4.3.2.3 无纺布表面原位网格固定化TLL脂肪酶 | 第123页 |
4.3.2.4 TLL酶活测试 | 第123页 |
4.3.2.5 酶载率测试 | 第123-124页 |
4.3.2.6 双酶分隔固定化酶膜(B型)催化合成靶向药物 | 第124页 |
4.3.2.7 体外细胞毒性测试 | 第124页 |
4.3.2.8 表征测试 | 第124页 |
4.3.3 结果讨论 | 第124-132页 |
4.3.3.1 固定化酶膜的结构表征 | 第125-127页 |
4.3.3.2 药物前体合成路线及表征 | 第127-130页 |
4.3.3.3 LTV-阿糖胞苷的产物表征 | 第130-131页 |
4.3.3.4 靶向药物性能测试 | 第131-132页 |
4.3.4 小结 | 第132-133页 |
第五章 主要结论 | 第133-135页 |
致谢 | 第135-137页 |
作者简介 | 第137-139页 |
导师简介 | 第139-141页 |
参考文献 | 第141-153页 |
研究成果及发表的学术论文 | 第153-155页 |
附件 | 第155-156页 |