| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4-5页 |
| 第一章 绪论 | 第8-19页 |
| 1.1 X射线晶体学 | 第8-10页 |
| 1.1.1 蛋白质结晶的理论基础 | 第8-9页 |
| 1.1.2 蛋白质晶体的获得 | 第9-10页 |
| 1.1.3 晶体衍射数据收集与结构解析 | 第10页 |
| 1.2 内切葡聚糖酶An Cel5A | 第10-14页 |
| 1.2.1 纤维素与纤维素酶 | 第10-11页 |
| 1.2.2 纤维素酶的应用 | 第11-12页 |
| 1.2.3 糖苷水解酶的分类 | 第12-13页 |
| 1.2.4 糖苷水解酶作用机制 | 第13页 |
| 1.2.5 内切葡聚糖酶An Cel5A研究背景 | 第13-14页 |
| 1.3 糖基转移酶Moe GT1 | 第14-18页 |
| 1.3.1 糖基转移酶的分类 | 第14页 |
| 1.3.2 糖基转移酶催化机理 | 第14-15页 |
| 1.3.4 糖基转移酶GT1家族的作用 | 第15-16页 |
| 1.3.5 糖基转移酶GT1研究背景 | 第16-18页 |
| 1.4 立题意义与主要研究内容 | 第18-19页 |
| 1.4.1 立题意义 | 第18页 |
| 1.4.2 主要研究内容 | 第18-19页 |
| 第二章 实验材料与方法 | 第19-25页 |
| 2.1 实验材料 | 第19-20页 |
| 2.1.1 实验菌株及质粒 | 第19页 |
| 2.1.2 培养基 | 第19页 |
| 2.1.3 试剂与试剂盒 | 第19-20页 |
| 2.1.4 实验仪器与设备 | 第20页 |
| 2.2 实验方法 | 第20-24页 |
| 2.2.1 重组表达菌株构建与表达 | 第20-22页 |
| 2.2.2 蛋白质纯化 | 第22页 |
| 2.2.3 蛋白质结晶 | 第22-23页 |
| 2.2.4 蛋白晶体数据收集 | 第23页 |
| 2.2.5 蛋白晶体结构解析 | 第23-24页 |
| 2.3 检测方法 | 第24-25页 |
| 2.3.1 蛋白质浓度测定 | 第24页 |
| 2.3.2 DNA浓度测定 | 第24-25页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第25-42页 |
| 3.1 内切葡聚糖酶AnCel5A | 第25-34页 |
| 3.1.1 内切葡聚糖酶AnCel5A纯化 | 第25页 |
| 3.1.2 AnCel5A结晶条件优化 | 第25-27页 |
| 3.1.3 AnCel5A晶体数据收集与结构修正 | 第27-29页 |
| 3.1.4 AnCel5A蛋白晶体结构模型 | 第29页 |
| 3.1.5 AnCel5A与TaCel5A活性区结构比较分析 | 第29-30页 |
| 3.1.6 AnCel5A复合体结构及催化活性区分析 | 第30-31页 |
| 3.1.7 AnCel5A催化活性区保守氨基酸分析 | 第31-33页 |
| 3.1.8 AnCel5A催化机制 | 第33页 |
| 3.1.9 AnCel5A糖基化位点分析 | 第33-34页 |
| 3.2 MoeGT1融合蛋白 | 第34-42页 |
| 3.2.1 融合基因表达菌株的构建 | 第34-35页 |
| 3.2.2 融合蛋白在大肠杆菌中表达 | 第35-36页 |
| 3.2.3 融合蛋白纯化 | 第36-38页 |
| 3.2.4 融合蛋白浓缩 | 第38页 |
| 3.2.5 融合蛋白G-Sso结晶条件初筛 | 第38-40页 |
| 3.2.6 G-Sso初筛晶体X-ray鉴别 | 第40页 |
| 3.2.7 融合蛋白G-Sso初筛条件优化 | 第40-42页 |
| 主要结论与展望 | 第42-44页 |
| 主要结论 | 第42页 |
| 展望 | 第42-44页 |
| 致谢 | 第44-45页 |
| 参考文献 | 第45-48页 |
| 附录：作者在攻读硕士学位期间发表的论文 | 第48页 |
