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一、色氨酸类似物标记法研究蛋白质的结构和功能 二、大肠杆菌硫氧化还原蛋白DsbA和DsbE的氧化还原性质、构象变化和功能关系

第一部分 色氨酸类似物标记法研究蛋白质的结构和功能第1-25页
 引言第10-13页
  1. 色氨酸类似物及其特殊的光谱学性质第10-12页
  2. PGBD蛋白的研究进展第12-13页
 第一章 色氨酸类似物标记法研究PGBD与IgG片段的相互作用第13-25页
  1.1 实验方法第13-17页
  1.2 结果及讨论第17-22页
   1.2.1 PGBD的基因和蛋白序列第17页
   1.2.2 PGBD蛋白在M9培养基中的标记和纯化第17-18页
   1.2.3 标记的PGBD蛋白的光谱学性质第18-20页
   1.2.4 标记的PGBD蛋白与hFc结合的荧光变化第20-21页
   1.2.5 利用荧光强度的变化测定解离常数第21页
   1.2.6 利用荧光各向异性的变化测定解离常数第21-22页
  1.3 小结第22-23页
  1.4 参考文献第23-25页
第二部分 大肠杆菌硫氧化还原蛋白DsbA和DsbE的氧化还原性质、构象变化和功能关系第25-77页
 引言第25-29页
  1. 大肠杆菌周质空间的硫氧化还原蛋白和Thioredoxin结构域第25-26页
  2. 大肠杆菌周质空间内的硫氧化还原反应第26-27页
  3. DsbA蛋白的研究进展第27页
  4. DsbE蛋白和细胞色素c成熟的关系第27-29页
 第二章 DsbA蛋白的氧化还原性质、构象变化和功能第29-42页
  2.1 实验方法第29-32页
  2.2 结果及讨论第32-41页
   2.2.1 DsbA的基因和蛋白序列第32页
   2.2.2 DsbA蛋白的表达和纯化第32-33页
   2.2.3 在M9中的标记表达DsbA蛋白及其纯化第33页
   2.2.4 天然型DsbA蛋白光谱学性质第33-34页
   2.2.5 DsbA蛋白的NBS修饰第34-35页
   2.2.6 DsbA蛋白及W126A突变体氧化态、还原态稳定性差异第35页
   2.2.7 DsbA蛋白的酸稳定性研究第35-36页
   2.2.8 DsbA蛋白及W126A突变体的体外活性第36-37页
   2.2.9 DsbA蛋白色氨酸突变体的光谱学性质第37-38页
   2.2.10 DsbA蛋白及突变体在色氨酸类似物标记前后的性质第38-40页
   2.2.11 应用标记研究DsbA蛋白的构象变化和体外功能第40-41页
  2.3 小结第41-42页
 第三章 DsbE蛋白的氧化还原性质,构象变化和功能第42-67页
  3.1 实验方法第42-48页
  3.2 结果及讨论第48-64页
   3.2.1 DsbE蛋白的膜结合性质第48-49页
   3.2.2 DsbEL-蛋白的氧化还原性质和构象变化第49-59页
    3.2.2.1 DsbEL-蛋白的表达、纯化和基本生化性质第49-53页
    3.2.2.2 DsbEL-蛋白的氧化还原性质和活性第53-57页
    3.2.2.3 DsbEL-蛋白的氧化还原构象变化第57-59页
    3.2.2.4 小结第59页
   3.2.3 57DsbE蛋白氧化还原性质和构象变化第59-64页
    3.2.3.1 57DsbE蛋白的表达、纯化和基本生化性质第59-61页
    3.2.3.2 57DsbE蛋白的氧化还原性质和结构特点第61-63页
    3.2.3.3 小结第63-64页
  3.3 参考文献第64-67页
 第四章 FBP11的FF结构域的结构和功能第67-77页
  引言第67-68页
   1. 现代生物学研究中的蛋白质结构域第67页
   2. FF结构域的研究进展第67-68页
  4.1 实验方法第68-70页
  4.2 结果及讨论第70-74页
   4.2.1 FF结构域的表达、纯化和15N标记第70-72页
    4.2.1.1 FF结构域的基因和蛋白序列第70-71页
    4.2.1.2 FF结构域的表达和纯化第71页
    4.2.1.3 FF结构域的15N标记第71-72页
   4.2.2 FF结构域和磷酸化丝氨酸的相互作用第72-74页
    4.2.2.1 FF结构域的生化性质第72-73页
    4.2.2.2 FF结构域与磷酰丝氨酸的相互作用第73-74页
  4.3 小结第74-76页
  4.4 参考文献第76-77页
发表文章目录第77-78页
致谢第78页

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